De katalaseenzym er et av de mest effektive enzymene som er kjent, siden hvert enzym kan utføre nesten 800 000 katalytiske hendelser per sekund. Den viktigste katalasefunksjonen er å beskytte celler mot hydrogenperoksid (H2O2) molekyler ved å konvertere dem til oksygen (O2) og vann (H2O). H2O2 kan skade DNA.
Katalase er dannet av fire individuelle deler, eller monomerer, som brytes inn i et hantelformet enzym. Hver monomer har et katalytisk senter som inneholder et hem-molekyl, som binder oksygen. Hver monomer binder også et molekyl av NADPH, som beskytter enzymet selv fra de skadelige effektene av H2O2.
Catalase fungerer best ved en pH på 7, og er svært rikelig i peroksisomer, som er posene i en celle som bryter ned giftige molekyler.
Catalase Structure: Alle fire en og en for alle
Catalase er et firedelts enzym, eller en tetramer. Fire monomerer brytes rundt hverandre for å danne et hantelformet enzym. Hver monomer har fire domener, eller deler - som kroppsdeler som gjør forskjellige ting.
Det andre domenet er det som inneholder heme-gruppen. Det tredje domenet er det kjent som innpakningsdomenet, der de fire monomerene brytes rundt hverandre for å danne en tetramer.
Mange saltbroer, eller ioniske interaksjoner mellom positivt og negativt ladede aminosyresidekjeder, hold de fire monomerene sammen. Monomerene vever rundt hverandre, noe som gjør tetramer-enzymet veldig stabilt.
Den bærer verktøy
Hver monomer av katalasetetramer inneholder en hemgruppe. Hemmegrupper er skiveformede molekyler som har et jernatom i sentrum, som binder oksygen. Hem er gravlagt i midten av det katalytiske domenet til hver monomer. Hver katalasemonomer binder også et NADPH-molekyl, men på overflaten.
NADPH er der for å beskytte enzymet mot H2O2 (hydrogenperoksid) at den må katalysere. En H2O2 molekyl kan bli et superoksydmolekyl, som er to oksygenatomer bundet til hverandre, hvor ett av dem har et ekstra elektron som er svært reaktivt - noe som betyr at det kan samhandle med elektronene i kjemiske bindinger på andre molekyler og bryte dem obligasjoner.
Det er så fort
Oksygenradikaler, slik som H2O2, produseres ved normale cellulære prosesser. Siden de er farlige for cellen, må de omdannes til godartede molekyler.
Catalase er et av de raskeste enzymene som er kjent. Hver monomer i katalase-tetramer kan utføre nesten 200 000 katalytiske hendelser per sekund. Siden en tetramer har fire monomerer, kan hvert katalaseenzym gjøre nesten 800 000 katalytiske hendelser per sekund.
Catalase trenger dette effektivitetsnivået fordi H2O2 er farlig for cellen. Katalaseenzymer akkumuleres i poser som kalles peroksisomer i en celle. Peroksisomer er vesikler som nedbryter molekyler som er giftige for cellen, inkludert oksygenradikaler som H2O2.
Nøytral pH
Forskere har studert aktiviteten til katalase ved en pH på 7,4 og ved 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Det optimale pH for katalasereaksjonen er rundt 7, så en måte at forskere stopper katalaseaktivitet i et prøverør er å endre pH ved å tilsette en sterk syre eller sterk base.
Innenfor cellen akkumuleres katalase i peroksisomer, som har varierende pH når de måles i forskjellige celler. Tidsskriftet "IUBMB Life" rapporterte at peroksisomer har blitt funnet å ha pH-verdier fra 5,8-6,0, 6,9-7,1 og 8,2.
Dermed kan forskjellige peroksisomer inneholde forskjellige mengder katalase, eller kan slå katalasen av eller på, avhengig av hvordan de regulerer deres indre pH-nivå.