Forskere prøver fortsatt å forstå de intrikate detaljene i de komplekse proteinmolekylene som muliggjør viktige biologiske prosesser. Disse molekylene, kjent som enzymer, fungerer som katalysatorer for mange biologiske reaksjoner. Uten enzymer ville de fleste av disse reaksjonene ikke oppstå raskt nok til å opprettholde livet. Enzymer er designet for å operere i et bestemt miljø. Overdreven varme, sammen med forskjellige andre forhold, kan alvorlig svekke enzymaktiviteten.
Livets reaksjoner
Biologiske reaksjoner gir energi og spesialiserte molekyler som opprettholder livet til en organisme. Alle reaksjoner kan imidlertid ikke forekomme før en viss mengde energi stimulerer reaktantmolekylene. Denne energien er kjent som reaksjonens aktiveringsenergi. Energien som er tilgjengelig i biologiske miljøer er ofte utilstrekkelig til å stimulere tilstrekkelig antall reaksjoner, men enzymer kompenserer for denne mangelen. Ved å endre måten reaktantmolekyler samhandler med hverandre, reduserer enzymer aktiveringsenergien og lar reaksjonene skje mye raskere.
Endret av Heat
Enzymer er spesialiserte proteinmolekyler, noe som betyr at de deler den grunnleggende strukturen til et protein: spesifikke typer aminosyrer bundet sammen i en bestemt sekvens. Enzymer har generelt komplekse tredimensjonale strukturer som bestemmer deres detaljerte funksjonelle egenskaper. Hvis denne strukturen endres, blir enzymet mindre effektivt når det gjelder å senke aktiveringsenergi. En vanlig kilde til strukturelle endringer er varme. Varme temperaturer har en tendens til forbedret enzymatisk aktivitet ved å øke kinetisk energi assosiert med tilfeldig molekylær bevegelse, men når temperaturen blir for høy, opplever enzymer strukturell forverring som hemmer enzymatisk aktivitet.
Molecules in Motion
Forstyrrelsen av et enzyms nøye utformede struktur er kjent som denaturering. Denne prosessen er ofte ønskelig: for eksempel er noen matproteiner lettere å fordøye etter at de har blitt denaturert ved matlaging. Høy temperatur er en vanlig årsak til denaturering. Når temperaturen øker, blir tilfeldig molekylær bevegelse mer energisk. Til slutt blir molekylær bevegelse så energisk at molekylene forstyrrer bindingen mellom de mange aminosyrene som bestemmer enzymets naturlige struktur. Enzymet blir ikke ødelagt, men dets essensielle strukturelle egenskaper er endret. I komplekse proteiner som enzymer er denaturering nesten alltid irreversibel.
Et enzym uten underlag
Et intakt reaktantmolekyl, eller substrat, som fester seg til et enzym ved begynnelsen av en enzymatisk reaksjon, er viktig for at enzymet skal fungere korrekt. Denaturering av et substrat forårsaker strukturelle endringer som gjør det vanskelig eller umulig for det å passe inn i enzymets meget spesifikke struktur. Enzymer er svært spesifikke, noe som betyr at deres intrikate strukturer sørger for at de bare kan feste seg til en type molekyl eller til en gruppe nært beslektede molekyler.