Ulike typer enzymer

Enzymer er kritiske proteinmolekyler i levende systemer som, når de først er syntetisert, vanligvis ikke blir transformert til noen av andre slags molekyl, i likhet med stoffene som tas inn som drivstoff for fordøyelses- og åndedrettsprosesser (f.eks. sukker, fett, molekylær oksygen). Dette er fordi enzymer er det katalysatorer, som betyr at de kan ta del i kjemiske reaksjoner uten at de selv blir endret, litt som moderator for en offentlig debatt som ideelt sett beveger deltakerne og publikum mot en konklusjon ved å diktere vilkårene for argumentet mens du ikke legger til noe unikt informasjon.

Over 2000 enzymer er identifisert, og hver av dem er involvert i en spesifikk kjemisk reaksjon. Enzymer er derfor substratspesifikke. De er gruppert i et halvt dusin klasser på grunnlag av hva slags reaksjoner de deltar i.

Enzymer tillater at et stort antall reaksjoner finner sted i kroppen under homeostase, eller samlet biokjemisk balanse. For eksempel fungerer mange enzymer best ved et pH (surhetsnivå) nær pH-verdien kroppen normalt opprettholder, som er i området 7 (det vil si verken alkalisk eller sur). Andre enzymer fungerer best ved lav pH (høy surhet) på grunn av miljøets krav; for eksempel er innsiden av magen, der noen fordøyelsesenzymer opererer, svært sur.

Enzymer deltar i prosesser som spenner fra blodpropp til DNA-syntese til fordøyelse. Noen finnes bare i celler og deltar i prosesser som involverer små molekyler, for eksempel glykolyse; andre utskilles direkte i tarmen og virker på masse som svelget mat.

Fordi enzymer er proteiner med ganske høye molekylmasser, har de hver sin tydelige tredimensjonale form. Dette bestemmer de spesifikke molekylene de virker på. I tillegg til å være pH-avhengig, er formen til de fleste enzymer temperaturavhengig, noe som betyr at de fungerer best i et ganske smalt temperaturområde.

De fleste enzymer virker ved å senke aktiveringsenergi av en kjemisk reaksjon. Noen ganger bringer formen reaktantene fysisk tett sammen i stilen med en idrettslagstrener eller en arbeidsgruppeleder som har til hensikt å få gjort en oppgave raskere. Det antas at når enzymer binder seg til en reaktant, endres formen på en måte som destabiliserer reaktanten og gjør den mer utsatt for hvilke kjemiske endringer reaksjonen innebærer.

Reaksjoner som kan fortsette uten tilførsel av energi kalles eksoterme reaksjoner. I disse reaksjonene har produktene, eller kjemikaliet (e) dannet under reaksjonen, et lavere energinivå enn kjemikaliene som fungerer som reaksjonens ingredienser. På denne måten "søker" molekyler, i likhet med vann, sitt eget (energi) nivå; atomer "foretrekker" å være i arrangementer med lavere total energi, akkurat som vann renner nedover til det laveste tilgjengelige fysiske punktet. Ved å sette alt dette sammen er det klart at eksoterme reaksjoner alltid foregår naturlig.

Det faktum at en reaksjon vil skje selv uten input, sier imidlertid ingenting om hastigheten den vil skje med. Hvis et stoff som tas inn i kroppen, naturlig endres til to derivater som kan tjene som direkte kilder til cellulær energi, gjør dette lite bra hvis reaksjonen naturlig tar timer eller dager å fullstendig. Selv når den totale energien til produkter er høyere enn reaktantene, er ikke energibanen en jevn nedoverbakke på en graf; i stedet må produktene oppnå et høyere energinivå enn det de begynte med, slik at de kan "komme over pukkelen", og reaksjonen kan fortsette. Denne innledende investeringen av energi i reaktantene som lønner seg i form av produkter er ovennevnte aktiveringsenergi, eller E_en.

Menneskekroppen inkluderer seks hovedgrupper, eller klasser, av enzymer.

Oxidoreductases øke hastigheten på oksidasjons- og reduksjonsreaksjoner. I disse reaksjonene, også kalt redoksreaksjoner, gir en av reaktantene opp et par elektroner som en annen reaktant får. Elektronpar-giveren sies å være oksidert og fungerer som et reduksjonsmiddel, mens mottakeren av elektronparet blir redusert kalles oksidasjonsmiddel. En mer rettferdig måte å sette dette på er at i slike reaksjoner beveges oksygenatomer, hydrogenatomer eller begge deler. Eksempler inkluderer cytokromoksidase og laktatdehydrogenase.

Overføringer hastighet langs overføringen av grupper av atomer, slik som metyl (CH₃acetyl (CH₃CO) eller amino (NH₂) grupper, fra ett molekyl til et annet molekyl. Acetatkinase og alanindeaminase er eksempler på transferaser.

Hydrolaser akselerere hydrolysereaksjoner. Hydrolysereaksjoner bruker vann (H₂O) for å dele en binding i et molekyl for å skape to datterprodukter, vanligvis ved å feste -OH (hydroksylgruppe) fra vannet til et av produktene og et enkelt -H (hydrogenatom) til det andre. I mellomtiden dannes et nytt molekyl fra atomene som er fortrengt av -H- og -OH-komponentene. Fordøyelsesenzymer lipase og sucrase er hydrolaser.

Lyases øke hastigheten på tilsetning av en molekylær gruppe til en dobbeltbinding eller fjerning av to grupper fra nærliggende atomer for å skape en dobbeltbinding. Disse fungerer som hydrolaser, bortsett fra at den fjernede komponenten ikke fortrenges av vann eller deler av vann. Denne klassen av enzymer inkluderer oksalat-dekarboksylase og isocitratlyase.

Isomeraser fremskynde isomeriseringsreaksjoner. Dette er reaksjoner der alle de opprinnelige atomene i reaktanten beholdes, men omorganiseres for å danne en isomer av reaktanten. (Isomerer er molekyler med samme kjemiske formel, men forskjellige ordninger.) Eksempler inkluderer glukose-fosfatisomerase og alanin-racemase.

Ligaser (også kalt syntetaser) forbedrer hastigheten på sammenføyningen av to molekyler. De oppnår vanligvis dette ved å bruke energi fra nedbrytningen av adenosintrifosfat (ATP). Eksempler på ligaser inkluderer acetyl-CoA syntetase og DNA ligase.

I tillegg til temperatur- og pH-endringer, kan andre faktorer føre til at et enzyms aktivitet blir redusert eller stengt. I en prosess som kalles en allosterisk interaksjon, endres formen på enzymet midlertidig når et molekyl binder seg til en del av det vekk fra hvor det blir med reaktanten. Dette fører til tap av funksjon. Noen ganger er dette nyttig når selve produktet fungerer som allosterisk hemmer, fordi dette er vanligvis et tegn på at reaksjonen har gått til det punktet at tilleggsprodukt ikke lenger er kreves.

I konkurransehemming konkurrerer et stoff kalt regulatorisk forbindelse med reaktanten om bindingsstedet. Dette ligner på å prøve å sette flere arbeidsnøkler i samme lås samtidig. Hvis nok av disse regulatoriske forbindelsene kobles til en tilstrekkelig mengde av det tilstedeværende enzymet, reduserer eller lukker det reaksjonsveien. Dette kan være nyttig i farmakologi fordi mikrobiologer kan designe forbindelser som konkurrerer med bindingen steder av bakterielle enzymer, noe som gjør det mye vanskeligere for bakteriene å forårsake sykdom eller overleve i menneskekroppen, periode.

Ved ikke-konkurransedyktig hemming binder et hemmende molekyl til enzymet på et sted som er forskjellig fra det aktive stedet, i likhet med hva som skjer i en allosterisk interaksjon. Irreversibel inhibering oppstår når hemmeren permanent binder til eller betydelig nedbryter enzymet slik at dets funksjon ikke kan komme seg. Nervergass og penicillin bruker begge denne typen inhibering, om enn med tanke på veldig forskjellige intensjoner.