Lange ketens, of polymeren, van aminozuren worden eiwitten genoemd (hoewel eiwitten niet uitsluitend aminozuren hoeven te zijn). De aminozuren zijn verbonden door wat 'peptidebindingen' zijn. De volgorde van aminozuren wordt bepaald door de volgorde van nucleotiden (het genetische "alfabet") in een gen van DNA, die op hun beurt bepalen hoe het eiwit zich opvouwt en functies.
Productie van eiwitten uit aminozuren
Het proces van het koppelen van aminozuren aan eiwitten begint in de celkern. Messenger RNA (mRNA) voor een gen wordt gemaakt met behulp van een stuk DNA als sjabloon. Het mRNA reist vervolgens buiten de kern naar eiwitfabrikanten die "ribosomen" worden genoemd. Hier worden eiwitten gemaakt. In de ribosomen plakt transfer-RNA (tRNA) aminozuren op het mRNA. In wezen wordt het mRNA gebruikt als een sjabloon om het eiwit te bouwen.
Peptidebinding tussen aminozuren
Aminozuren zijn kop aan staart verbonden in lange lineaire polymeren. In het bijzonder hecht de carbonzuurgroep (-CO) van het ene aminozuur aan de aminogroep (-NH) van het volgende. Deze binding wordt een "peptidebinding" genoemd. Dergelijke ketens van aminozuren worden "polypeptiden" genoemd.
Zijketens van aminozuren
De aminozuren hebben zijketens die aan het centrale koolstofatoom zijn bevestigd. Deze zijketens hebben verschillende elektrostatische (bindende) eigenschappen. Dit is belangrijk voor de manier waarop het aanvankelijk lineaire eiwit zich opvouwt wanneer het wordt vrijgegeven uit zijn mRNA-sjabloon.
Aminozuurvolgorde en eiwitvouwing
De vorm van het eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde. De bindingen in een lange polypeptideketen maken vrije rotatie van de atomen mogelijk, wat de ruggengraat van het eiwit een grote flexibiliteit geeft. De meeste polypeptideketens vouwen echter in slechts één vorm, en de meeste doen dat spontaan.
Zijkettingen en vouwen
De vouwing wordt bepaald door de volgorde van de zijketens van de aminozuren. Deze zijketens hebben een wisselwerking met elkaar en met het water in de cel. De polaire zijketens hebben de neiging om naar het water te draaien. De niet-polaire zijketens veranderen in het midden van de eiwitbal, omdat ze hydrofoob zijn (niet van water houden). De verdeling van polaire en niet-polaire plaatsen is daarom een van de belangrijkste factoren die de vouwing van het eiwit bepalen.
Aantal aminozuurcombinaties
20 aminozuren worden gebruikt om eiwitten te maken. Hoewel er 20^n verschillende polypeptiden zijn die n aminozuren lang zijn, zou een zeer kleine fractie van de resulterende eiwitten stabiel zijn. De meeste zouden talrijke vormen hebben met bijna gelijkwaardige energieniveaus. Omdat ze gemakkelijk van vorm kunnen veranderen om een ander energieniveau aan te nemen, zouden ze daarom niet stabiel genoeg zijn om nuttig te zijn voor het organisme. Eén aminozuur op de verkeerde plaats kan een eiwit dus onbruikbaar maken. Daarom komen de meeste mutaties in het DNA niet ten goede aan het organisme. Alleen door een enorme hoeveelheid vallen en opstaan zijn bruikbare eiwitten ontwikkeld.