De katalase enzym is een van de meest efficiënte enzymen die we kennen, aangezien elk enzym bijna 800.000 katalytische gebeurtenissen per seconde kan uitvoeren. De belangrijkste katalasefunctie is het beschermen van cellen tegen waterstofperoxide (H2O2) moleculen door ze om te zetten in zuurstof (O2) en water (H2O). H2O2 DNA kan beschadigen.
Catalase wordt gevormd door vier afzonderlijke delen, of monomeren, die zich in een haltervormig enzym wikkelen. Elk monomeer heeft een katalytisch centrum dat een heemmolecuul bevat, dat zuurstof bindt. Elk monomeer bindt ook een NADPH-molecuul, dat het enzym zelf beschermt tegen de schadelijke effecten van H2O2.
Catalase werkt het beste bij een pH van 7 en is zeer overvloedig aanwezig in peroxisomen, de zakjes in een cel die giftige moleculen afbreken.
Catalase-structuur: alle vier één en één voor allen
Catalase is een uit vier delen bestaand enzym of een tetrameer. Vier monomeren wikkelen zich om elkaar heen om een haltervormig enzym te vormen. Elk monomeer heeft vier domeinen of delen - zoals lichaamsdelen die verschillende dingen doen.
Het tweede domein is het domein dat de heemgroep bevat. Het derde domein staat bekend als het omhullende domein, dat is waar de vier monomeren om elkaar heen wikkelen om een tetrameer te vormen.
Veel zoutbruggen, of ionische interacties tussen positief en negatief geladen aminozuurzijketens, houden de vier monomeren bij elkaar. De monomeren weven om elkaar heen, waardoor het tetrameer enzym zeer stabiel is.
Het draagt gereedschap
Elk monomeer van het katalase-tetrameer bevat één heemgroep. Heemgroepen zijn schijfvormige moleculen met in het midden een ijzeratoom, dat zuurstof bindt. De heem is begraven in het midden van het katalytische domein van elk monomeer. Elk katalasemonomeer bindt ook een NADPH-molecuul, maar aan het oppervlak.
De NADPH is er om het enzym te beschermen tegen de H2O2 (waterstof peroxide) dat het moet katalyseren. een H2O2 molecuul kan een superoxidemolecuul worden, dat zijn twee zuurstofatomen die aan elkaar zijn gebonden, waarvan er één een extra. heeft elektron dat zeer reactief is - wat betekent dat het kan interageren met de elektronen in chemische bindingen op andere moleculen en deze kan breken obligaties.
Het is zo snel
Zuurstofradicalen, zoals H2O2worden geproduceerd door normale cellulaire processen. Omdat ze gevaarlijk zijn voor de cel, moeten ze worden omgezet in goedaardige moleculen.
Catalase is een van de snelste bekende enzymen. Elk monomeer in het katalase-tetrameer kan bijna 200.000 katalytische gebeurtenissen per seconde uitvoeren. Aangezien een tetrameer vier monomeren heeft, kan elk katalase-enzym bijna 800.000 katalytische gebeurtenissen per seconde uitvoeren.
Catalase heeft dit efficiëntieniveau nodig omdat H2O2 is gevaarlijk voor de cel. Katalase-enzymen hopen zich op in zakjes die peroxisomen worden genoemd in een cel. peroxisomen zijn blaasjes die moleculen afbreken die giftig zijn voor de cel, inclusief zuurstofradicalen zoals H2O2.
Neutrale pH
Onderzoekers hebben de activiteit van katalase bestudeerd bij een pH van 7,4 en bij 25 graden Celsius (77 graden Fahrenheit). het optimale pH voor de katalasereactie is ongeveer 7, dus een manier waarop onderzoekers de katalase-activiteit in een reageerbuis kunnen stoppen, is door de pH te veranderen door een sterk zuur of sterke base toe te voegen.
Binnen de cel hoopt katalase zich op in peroxisomen, die verschillende pH's hebben wanneer gemeten in verschillende cellen. Het tijdschrift "IUBMB Life" meldde dat peroxisomen pH's hebben die variëren van 5,8-6,0, 6,9-7,1 en 8,2.
Zo kunnen verschillende peroxisomen verschillende hoeveelheden katalase bevatten, of kunnen ze de katalase in- of uitschakelen, afhankelijk van hoe ze hun interne pH-niveau reguleren.