Belang van waterstofbinding

Waterstofbinding is belangrijk in veel chemische processen. Waterstofbinding is verantwoordelijk voor het unieke oplosmiddelvermogen van water. Waterstofbindingen houden complementaire DNA-strengen bij elkaar en ze zijn verantwoordelijk voor het bepalen van de driedimensionale structuur van gevouwen eiwitten, inclusief enzymen en antilichamen.

Een eenvoudige manier om waterstofbruggen uit te leggen is met water. Het watermolecuul bestaat uit twee waterstofatomen die covalent gebonden zijn aan een zuurstof. Omdat zuurstof meer elektronegatief is dan waterstof, trekt zuurstof de gedeelde elektronen dichter naar zich toe. Dit geeft het zuurstofatoom een ​​iets meer negatieve lading dan elk van de waterstofatomen. Deze onbalans wordt een dipool genoemd, waardoor het watermolecuul een positieve en negatieve kant heeft, bijna als een kleine magneet. Watermoleculen worden uitgelijnd zodat de waterstof op het ene molecuul tegenover de zuurstof op een ander molecuul staat. Hierdoor krijgt water een grotere viscositeit en kan water ook andere moleculen oplossen die een licht positieve of negatieve lading hebben.

Eiwitstructuur wordt mede bepaald door waterstofbinding. Waterstofbindingen kunnen optreden tussen een waterstof op een amine en een elektronegatief element, zoals zuurstof op een ander residu. Terwijl een eiwit op zijn plaats vouwt, "ritst" een reeks waterstofbruggen het molecuul samen en houdt het in een specifieke driedimensionale vorm die het eiwit zijn specifieke functie geeft.

Waterstofbindingen houden complementaire DNA-strengen bij elkaar. Nucleotiden koppelen precies op basis van de positie van beschikbare waterstofbrugdonoren (beschikbare, enigszins positieve waterstofatomen) en waterstofbrugacceptoren (elektronegatieve zuurstofatomen). Het nucleotide thymine heeft één donor- en één acceptorplaats die perfect passen bij de complementaire acceptor- en donorplaats van het nucleotide-adenine. Cytosine past perfect bij guanine via drie waterstofbruggen.

Antilichamen zijn gevouwen eiwitstructuren die zich precies richten op en passen bij een specifiek antigeen. Zodra het antilichaam is geproduceerd en zijn driedimensionale vorm heeft bereikt (met behulp van waterstofbinding), zal het antilichaam zich als een sleutel in een slot aanpassen aan zijn specifieke antigeen. Het antilichaam zal zich aan het antigeen hechten via een reeks interacties, waaronder waterstofbruggen. Het menselijk lichaam heeft het vermogen om meer dan tien miljard verschillende soorten antilichamen te produceren in een immuniteitsreactie.

Hoewel individuele waterstofbruggen niet erg sterk zijn, is een reeks waterstofbruggen erg veilig. Wanneer een molecuul waterstof bindt via twee of meer plaatsen met een ander molecuul, wordt een ringstructuur gevormd die bekend staat als een chelaat. Chelaatvormende verbindingen zijn bruikbaar voor het verwijderen of mobiliseren van moleculen en atomen zoals metalen.