Dažādi fermentu veidi

Fermenti ir kritiskas olbaltumvielu molekulas dzīvās sistēmās, kas pēc sintezēšanas parasti netiek pārveidotas par citām veida molekulas, tāpat kā vielas, kas tiek uzņemtas kā gremošanas un elpošanas procesu degviela (piemēram, cukuri, tauki, molekulārie skābeklis). Tas ir tāpēc, ka fermenti ir katalizatori, kas nozīmē, ka viņi var piedalīties ķīmiskās reakcijās, nemainot sevi, nedaudz līdzīgi kā publisko debašu moderators, kurš ideāli pavada dalībniekus un auditoriju pie secinājuma, diktējot argumenta nosacījumus, vienlaikus nepievienojot nevienu unikālu informāciju.

Ir identificēti vairāk nekā 2000 fermenti, un katrs no tiem ir saistīts ar vienu specifisku ķīmisko reakciju. Tādēļ fermenti ir specifiski substrātiem. Viņi ir sagrupēti pusducī klasēs, pamatojoties uz reakciju veidiem, kuros viņi piedalās.

Fermenti ļauj organismā notikt ļoti daudzām reakcijām homeostāzevai vispārējo bioķīmisko līdzsvaru. Piemēram, daudzi fermenti vislabāk darbojas pH (skābuma) līmenī, kas ir tuvu pH normālam uzturēšanai organismā, kas ir 7 robežās (tas ir, ne sārmains, ne skābs). Citi fermenti vislabāk darbojas zemā pH līmenī (augsts skābums), jo to prasa apkārtējā vide; piemēram, kuņģa iekšpuse, kur darbojas daži gremošanas fermenti, ir ļoti skāba.

Fermenti piedalās procesos, sākot no asins sarecēšanas līdz DNS sintēzei līdz gremošanai. Daži no tiem atrodas tikai šūnās un piedalās procesos, kas saistīti ar mazām molekulām, piemēram, glikolīzi; citi tiek izdalīti tieši zarnās un iedarbojas uz lielām vielām, piemēram, norītu pārtiku.

Tā kā fermenti ir olbaltumvielas ar diezgan lielu molekulmasu, katram no tiem ir atšķirīga trīsdimensiju forma. Tas nosaka konkrētās molekulas, uz kurām tās iedarbojas. Papildus tam, ka lielākā daļa enzīmu forma ir atkarīga no pH, tā ir atkarīga arī no temperatūras, kas nozīmē, ka tie vislabāk darbojas diezgan šaurā temperatūras diapazonā.

Lielākā daļa enzīmu darbojas, pazeminot aktivācijas enerģija ķīmiskās reakcijas. Dažreiz viņu forma fiziski tuvina reaģējošos, piemēram, sporta komandas trenera vai darba grupas vadītāja nolūkā ātrāk paveikt uzdevumu. Tiek uzskatīts, ka, fermentiem saistoties ar reaģentu, to forma mainās tādā veidā, kas destabilizē reaģentu un padara to uzņēmīgāku pret jebkādām ķīmiskām izmaiņām, kas saistītas ar reakciju.

Reakcijas, kas var turpināties bez enerģijas ievadīšanas, sauc par eksotermiskām reakcijām. Šajās reakcijās produktiem vai ķīmiskai (-ām) vielai (-ām), kas veidojas reakcijas laikā, ir zemāks enerģijas līmenis nekā ķīmiskajām vielām, kas kalpo kā reakcijas sastāvdaļas. Tādā veidā molekulas, tāpat kā ūdens, "meklē" savu (enerģijas) līmeni; atomi "dod priekšroku" izvietojumam ar zemāku kopējo enerģiju, tāpat kā ūdens plūst lejup uz zemāko pieejamo fizisko punktu. Saliekot to visu kopā, ir skaidrs, ka eksotermiskās reakcijas vienmēr norit dabiski.

Tomēr fakts, ka reakcija notiks arī bez ieguldījuma, neko nepasaka par ātrumu, kādā tā notiks. Ja viela, kas nonāk organismā, dabiski mainīsies par divām atvasinātām vielām, kas var kalpot par tiešiem šūnu enerģijas avotiem, tas maz palīdz, ja reakcija dabiski prasa stundas vai dienas pabeigta. Arī tad, ja produktu kopējā enerģija ir lielāka nekā reaģentu enerģija, enerģijas ceļš grafikā nav vienmērīgs lejup vērsts slīpums; tā vietā produktiem jāsasniedz augstāks enerģijas līmenis nekā tam, ar kuru tie sākās, lai viņi varētu "tikt pāri kuprim" un reakcija varētu turpināties. Šis sākotnējais enerģijas ieguldījums reaģentos, kas atmaksājas produktu veidā, ir iepriekšminētais aktivācijas enerģijavai E_a.

Cilvēka ķermenī ietilpst sešas galvenās enzīmu grupas vai klases.

Oksidoreduktāzes palielināt oksidēšanās un reducēšanās reakciju ātrumu. Šajās reakcijās, ko dēvē arī par redoksreakcijām, viens no reaģentiem atsakās no elektronu pāra, ko iegūst cits reaktants. Tiek teikts, ka elektronu pāra donors ir oksidēts un darbojas kā reducētājs, savukārt elektronu pāra saņēmējs ir reducēts - par oksidētāju. Vienkāršāks veids, kā to izteikt, ir tas, ka šāda veida reakcijās tiek pārvietoti skābekļa atomi, ūdeņraža atomi vai abi. Piemēri ietver citohroma oksidāzi un laktāta dehidrogenāzi.

Transferāzes ātrums, pārvietojot atomu grupas, piemēram, metilu (CH₃), acetilgrupa (CH₃CO) vai amino (NH₂) grupas, no vienas molekulas uz otru molekulu. Acetātkināze un alanīndeamināze ir transferāžu piemēri.

Hidrolāzes paātrināt hidrolīzes reakcijas. Hidrolīzes reakcijās tiek izmantots ūdens (H₂O) saites sadalīšana molekulā, lai izveidotu divus meitas produktus, parasti piestiprinot -OH (hidroksilgrupu) no ūdens vienam no produktiem un vienu -H (ūdeņraža atomu) otram. Pa to laiku no atomiem, kurus pārvietojuši -H un -OH komponenti, tiek izveidota jauna molekula. Gremošanas enzīmi lipāze un saharoze ir hidrolāzes.

Lyases uzlabot vienas molekulārās grupas pievienošanās ātrumu dubultai saitei vai divu grupu noņemšanu no tuvējiem atomiem, lai izveidotu dubulto saiti. Tās darbojas kā hidrolāzes, izņemot to, ka noņemto komponentu neizstumj ūdens vai ūdens daļas. Šajā fermentu klasē ietilpst oksalāta dekarboksilāze un izocitrāta liāze.

Izomerāzes paātrināt izomerizācijas reakcijas. Tās ir reakcijas, kurās visi sākotnējie atomi reaktantā tiek saglabāti, bet tiek pārkārtoti, veidojot reaģenta izomēru. (Izomēri ir molekulas ar vienādu ķīmisko formulu, bet atšķirīgu izkārtojumu.) Piemēri ietver glikozes-fosfāta izomerāzi un alanīna racemāzi.

Ligāzes (sauktas arī par sintetāzēm) uzlabo divu molekulu savienošanās ātrumu. Viņi to parasti panāk, izmantojot enerģiju, kas iegūta, sadaloties adenozīna trifosfātam (ATP). Ligāžu piemēri ietver acetil-CoA sintetāzi un DNS ligāzi.

Papildus temperatūras un pH izmaiņām citi faktori var izraisīt fermenta aktivitātes samazināšanos vai slēgšanu. Procesā, ko sauc par alosterisko mijiedarbību, fermenta forma uz laiku tiek mainīta, kad molekula saistās ar tā daļu prom no vietas, kur tā pievienojas reaģentam. Tas noved pie funkcijas zaudēšanas. Dažreiz tas ir noderīgi, ja pats produkts kalpo kā alosteriskais inhibitors, jo tas tā ir parasti reakcijas pazīme ir notikusi līdz vietai, kur vairs nav papildu produkta nepieciešama.

Konkurējošā inhibīcijā viela, ko sauc par regulējošu savienojumu, konkurē ar reaģentu par saistīšanās vietu. Tas ir līdzīgs mēģinājumam tajā pašā slēdzenē vienlaikus ievietot vairākus darba taustiņus. Ja pietiekami daudz šo regulējošo savienojumu pievienojas pietiekami lielam esošā fermenta daudzumam, tas palēnina vai izslēdz reakcijas ceļu. Tas var būt noderīgi farmakoloģijā, jo mikrobiologi var izstrādāt savienojumus, kas konkurē ar saistīšanos baktēriju enzīmu vietas, padarot baktērijas daudz grūtāk izraisīt slimības vai izdzīvot cilvēka ķermenī, periodā.

Nekonkurējošā inhibīcijā inhibējošā molekula saistās ar fermentu vietā, kas atšķiras no aktīvās vietas, līdzīgi tam, kas notiek alosteriskajā mijiedarbībā. Neatgriezeniska inhibīcija rodas, kad inhibitors pastāvīgi saistās ar fermentu vai būtiski noārda fermentu tā, ka tā funkcija nevar atjaunoties. Nervu gāze un penicilīns izmanto šo inhibīcijas veidu, lai arī paturot prātā ļoti atšķirīgus nodomus.