Ūdeņraža peroksīds ir daudzu bioloģisko procesu blakusprodukts, un, lai noārdītu šo molekulu, organisms izmanto fermentu, ko sauc par katalāzi. Tāpat kā lielākajai daļai enzīmu, arī katalāzes aktivitāte ir ļoti atkarīga no temperatūras. Katalāze ir visefektīvākā optimālā temperatūrā, karstākā vai vēsākā temperatūrā notiek mazāk nekā optimālā katalīze.
TL; DR (pārāk ilgi; Nelasīju)
Katalāze vislabāk darbojas aptuveni 37 grādos pēc Celsija - temperatūrai kļūstot siltākai vai vēsākai, samazināsies tās spēja darboties.
Ko katalāze dara
Ūdeņraža peroksīds ir toksisks lielākajai daļai dzīvo organismu. Tomēr daudzi organismi to var sadalīt mazāk reaģējošos produktos, izmantojot katalāzi. Viena katalāzes enzīma molekula spēj sekundē dekonstruēt 40 miljonus ūdeņraža peroksīda molekulu ūdenī un skābeklī. Šo reakciju var novērot audu paraugā, kas satur katalāzi un ūdeņraža peroksīda pievienošanu. Reakcijas rezultātus var uzskatīt par skābekļa burbuļu veidošanos.
Struktūra un molekulārais mehānisms
Katalāzes enzīms sastāv no četrām polipeptīdu ķēdēm, kur katra ķēde satur vairāk nekā 500 aminoskābes. Katalāzes četras dzelzi saturošās grupas ļauj tai mijiedarboties ar ūdeņraža peroksīda molekulām. Kad ūdeņraža peroksīds nonāk katalāzes enzīma aktīvajā vietā, tas mijiedarbojas ar divām aminoskābēm, izraisot protona pārnesi starp skābekļa atomiem. Tas veido jaunu ūdens molekulu, un atbrīvotais skābekļa atoms turpina reaģēt ar citu ūdeņraža peroksīda molekulu, veidojot ūdeni un skābekļa molekulu.
Temperatūras ietekme
Katalāzes, tāpat kā visu enzīmu, iedarbību ietekmē apkārtējā temperatūra. Temperatūra ietekmē gan pašas katalāzes struktūru, gan ūdeņraža saites, kuras tā ir paredzēta šķelšanai. Temperatūrai paaugstinoties optimālā punkta virzienā, ūdeņraža saites atbrīvojas, tādējādi katalāzei ir vieglāk iedarboties uz ūdeņraža peroksīda molekulām. Ja temperatūra paaugstinās virs optimālā punkta, ferments denaturējas, un tā struktūra tiek izjaukta. Cilvēkiem katalāzes optimālā temperatūra ir 37 grādi pēc Celsija.
Loma dzīvajos organismos
Kaut arī tā spēja sadalīt toksisku molekulu, piemēram, ūdeņraža peroksīdu, var likties katalāzei jābūt neaizstājamai precei, pelēm, kas izveidotas attīstībai bez katalāzes, ir normāls fiziskais stāvoklis izskats. Daži pētījumi ir parādījuši, ka katalāzes trūkums var izraisīt 2. tipa cukura diabēta attīstību. Šķiet, ka dažas citas dzīvu organismu molekulas spēj pietiekami noārdīt ūdeņraža peroksīdu - pietiekami, lai uzturētu dzīvību. Ūdeņraža peroksīda toksiskā daba padara to arī par spēcīgu dezinfekcijas līdzekli.