哺乳類は肺を通して空気から酸素を吸い込みます。 酸素は、さまざまな生物学的プロセスのために肺から体の残りの部分に運ばれる方法を必要とします。 これは、赤血球に見られる血液、特にタンパク質ヘモグロビンを介して起こります。 ヘモグロビンは、ヘモグロビンの一次構造、二次構造、三次および四次構造の4つのレベルのタンパク質構造により、この機能を実行します。
TL; DR（長すぎる; 読んでいない）
ヘモグロビンは赤血球に含まれるタンパク質で、赤い色を与えます。 ヘモグロビンはまた、体全体に安全に酸素を供給するという重要なタスクを実行し、4つのレベルのタンパク質構造を使用してこれを実行します。
ヘモグロビンとは何ですか？
ヘモグロビン 赤血球に見られる大きなタンパク質分子です。 実際、ヘモグロビンは血液に赤い色合いを与える物質です。 分子生物学者のマックス・ペルーツは、1959年にヘモグロビンを発見しました。 ペルーツは、X線結晶学を使用してヘモグロビンの特殊な構造を決定しました。 彼はまた、最終的にはその脱酸素化された形の結晶構造、および他の重要なタンパク質の構造を発見するでしょう。
ヘモグロビンは、人や他の哺乳類が生きるために必要な、体内の何兆もの細胞への酸素のキャリア分子です。 酸素と二酸化炭素の両方を輸送します。
この機能は、ヘモグロビンが球状で、鉄族を取り巻くタンパク質の4つのサブユニットでできているという独特の形状のために発生します。 ヘモグロビンは、酸素を運ぶ機能をより効率的にするために、その形状が変化します。 ヘモグロビン分子の構造を説明するには、タンパク質がどのように配置されているかを理解する必要があります。
タンパク質構造の概要
タンパク質は、と呼ばれる小さな分子の鎖から作られた大きな分子です アミノ酸. すべてのタンパク質は、その組成のために決定的な構造を持っています。 20個のアミノ酸が存在し、それらが結合すると、鎖内の配列に応じてユニークなタンパク質を作ります。
アミノ酸は、アミノ基、炭素、カルボン酸基、およびそれを独特にする結合された側鎖またはR基で構成されています。 このR基は、アミノ酸が疎水性、親水性、正に帯電した、負に帯電した、またはジスルフィド結合を持つシステインであるかどうかを判断するのに役立ちます。
ポリペプチド構造
アミノ酸が結合すると、それらはペプチド結合を形成し、 ポリペプチド構造. これは縮合反応を介して起こり、水分子をもたらします。 アミノ酸が特定の順序でポリペプチド構造を作ると、この配列は 一次タンパク質構造.
ただし、ポリペプチドは直線のままではなく、曲がったり折りたたまれたりして、らせん状に見える3次元形状を形成します（ アルファヘリックス）または一種のアコーディオン形状（a ベータプリーツシート). これらのポリペプチド構造は、 二次タンパク質構造. これらは水素結合を介して一緒に保持されます。
三次および四次タンパク質構造
三次タンパク質の構造 二次構造成分からなる機能性タンパク質の最終形態について説明します。 三次構造は、そのアミノ酸、アルファヘリックス、ベータプリーツシートに特定の順序があり、これらはすべて安定した三次構造に折りたたまれます。 三次構造はしばしばそれらの環境に関連して形成され、例えば、タンパク質の内部に疎水性部分があり、外部に親水性部分があります（細胞質のように）。
すべてのタンパク質はこれらの3つの構造を持っていますが、いくつかは複数のアミノ酸鎖で構成されています。 このタイプのタンパク質構造は、 四次構造、さまざまな分子相互作用を持つ複数の鎖のタンパク質を作成します。 これにより、タンパク質複合体が生成されます。
ヘモグロビン分子の構造を説明する
ヘモグロビン分子の構造を説明できれば、ヘモグロビンの構造と機能がどのように関連しているかを把握しやすくなります。 ヘモグロビンは構造的にミオグロビンに似ており、筋肉に酸素を蓄えるために使用されます。 ただし、ヘモグロビンの四次構造はそれを際立たせます。
ヘモグロビン分子の四次構造には、すべてアルファヘリックスである4つの三次構造タンパク質鎖が含まれています。
個々に、各アルファヘリックスはアミノ酸鎖からなる二次ポリペプチド構造です。 アミノ酸は、ヘモグロビンの一次構造です。
4つの二次構造鎖には、いわゆる鉄原子が含まれています。 ヘムグループ、リング状の分子構造。 哺乳類が酸素を吸い込むと、ヘムグループの鉄に結合します。 ヘモグロビンには、酸素が結合するヘム部位が4つあります。 分子は赤血球のそのハウジングによって一緒に保持されます。 このセーフティネットがなければ、ヘモグロビンは簡単にバラバラになります。
ヘムへの酸素の結合は、タンパク質の構造変化を開始し、隣接するポリペプチドサブユニットも変化させます。 最初の酸素は結合するのが最も困難ですが、3つの追加の酸素はすぐに結合することができます。
ヘムグループの鉄原子に酸素が結合することにより、構造の形状が変化します。 これによりアミノ酸のヒスチジンがシフトし、アルファヘリックスが変化します。 変化は他のヘモグロビンサブユニットを通して継続します。
酸素が吸い込まれ、肺を介して血液中のヘモグロビンに結合します。 ヘモグロビンはその酸素を血流に運び、必要な場所に酸素を送ります。 体内の二酸化炭素が増加し、酸素レベルが低下すると、酸素が放出され、ヘモグロビンの形状が再び変化します。 最終的に、4つの酸素分子すべてが放出されます。
ヘモグロビン分子の機能
ヘモグロビンは血流を介して酸素を運ぶだけでなく、他の分子とも結合します。 一酸化窒素は、ヘモグロビンのシステインおよびヘムグループに結合できます。 その一酸化窒素は血管壁を解放し、血圧を下げます。
残念ながら、一酸化炭素は、有害なほど安定した構成でヘモグロビンに結合し、酸素を遮断して細胞を窒息させる可能性もあります。 一酸化炭素はこれを迅速に行い、有毒で目に見えない無臭のガスであるため、一酸化炭素への暴露は非常に危険です。
ヘモグロビンは哺乳類だけに見られるわけではありません。 マメ科植物には、レグヘモグロビンと呼ばれる種類のヘモグロビンさえあります。 科学者たちは、これがバクテリアがマメ科植物の根の窒素を固定するのを助けると考えています。 それは、主にその鉄結合ヒスチジンアミノ酸のために、ヒトヘモグロビンとの通過類似性を持っています。
変化したヘモグロビン構造が機能にどのように影響するか
上記のように、ヘモグロビンの構造は酸素の存在下で変化します。 健康な人では、ヘモグロビンの一次構造のアミノ酸構成に個人差があるのが普通です。 ヘモグロビンの構造に問題がある場合、集団の遺伝的変異が明らかになります。
に 鎌状赤血球貧血、アミノ酸配列の突然変異は、脱酸素化ヘモグロビンの凝集につながります。 これにより、鎌状または三日月形に似た赤血球の形状が変化します。
この遺伝的変異は有害であることが判明する可能性があります。 鎌状赤血球赤血球は、損傷やヘモグロビンの喪失に対して脆弱です。 これは次に貧血、または低鉄をもたらします。 鎌状赤血球ヘモグロビンを持っている人は、マラリアになりやすい地域で有利です。
サラセミアでは、アルファヘリックスは同じように生成されず、ヘモグロビンに悪影響を及ぼします。
ヘモグロビンと将来の治療
血液を保存し、血液型を一致させることは困難であるため、研究者は人工血液を作る方法を模索しています。 作り続けています 新しいヘモグロビンタイプ、保護赤血球がない場合にばらばらになるのではなく、溶液中で一緒に結合し続ける2つのグリシン残基を持つものなど。
ヘモグロビンのタンパク質構造の4つのレベルを知ることは、科学者がその機能をよりよく理解する方法を考え出すのに役立ちます。 その結果、将来的には医薬品やその他の医療の新たなターゲティングにつながる可能性があります。