免疫グロブリンの5つのクラスは何ですか？

抗体とも呼ばれる免疫グロブリンは、糖タンパク質分子であり、 感染症や外国の「侵入」を撃退する責任がある免疫システム 一般的に。 しばしば「Ig」と略される抗体は、人間や他の脊椎動物の血液や他の体液に見られます。 それらは、微生物（細菌、原虫寄生虫、ウイルスなど）などの異物を特定して破壊するのに役立ちます。

免疫グロブリンは、IgA、IgD、IgE、IgG、IgMの5つのカテゴリーに分類されます。 IgA、IgG、IgMのみが人体に大量に見られますが、これらはすべて、ヒトの免疫応答にとって重要または潜在的に重要な要因です。

免疫グロブリンは、白血球（白血球）の一種であるBリンパ球によって産生されます。 それらは、2つの長い重鎖（H）鎖と2つの短い軽い（L）鎖からなる対称的なY字型の分子です。 概略的には、Yの「ステム」には2つのL鎖が含まれ、免疫グロブリン分子の下部から上部まで約半分に分かれ、約90度の角度で分岐します。 ２つのＬ鎖は、Ｙの「腕」の外側、または分割点より上のＨ鎖の部分に沿って走っている。 したがって、ステム（2つのH鎖）と両方の「アーム」（1つのH鎖、1つのL鎖）の両方が2つの平行な鎖で構成されています。 Lチェーンには、カッパとラムダの2種類があります。 これらの鎖はすべて、ジスルフィド（S-S）結合または水素結合のいずれかを介して相互作用します。

免疫グロブリンは、一定（C）部分と可変（V）部分に分けることもできます。 C部分は、すべてまたはほとんどの免疫グロブリンが関与する活動を指示し、V領域は特定の免疫グロブリンに結合します 抗原（すなわち、特定の細菌、ウイルス、または他の外来分子の存在を示すタンパク質、または エンティティ）。 抗体の「アーム」は正式にはFab領域と呼ばれ、「Fab」は「抗原結合フラグメント」を意味します。 このV部分には、Fab領域の最初の110アミノ酸のみが含まれ、Fabの一部として全体ではありません。 Yの分岐点に最も近いアームは、異なる抗体間でかなり一定であり、Cの一部と見なされます 領域。

例えとして、キーの特定の車両に関係なく、ほとんどのキーに共通する部分を持つ典型的な車のキーを考えてみましょう。 動作するように設計されており（たとえば、使用時に手に持っている部分）、車両に固有の部分 質問。 ハンドル部分は抗体のC成分に、特殊部分はV成分に例えることができます。

Yの枝の下にあるFc領域と呼ばれるC成分の部分は、抗体操作の頭脳と考えることができます。 特定の種類の抗体でV領域が何をするように設計されていても、C領域はその機能の実行を制御します。 IgGとIgMのC領域は、免疫の非特異的な「第一線」のセットである補体経路を活性化するものです。 炎症、食作用（特殊な細胞が異物を物理的に飲み込む）および細胞分解に関与する反応。 IgGのC領域は、これらの食細胞および「ナチュラルキラー」（NK）細胞に結合します。 IgEのC領域は、肥満細胞、好塩基球、好酸球に結合します。

V領域の詳細に関しては、免疫グロブリン分子のこの非常に可変的なストリップは、それ自体が超可変領域とフレームワーク領域に分けられます。 あなたの直感がおそらく示唆しているように、超可変の理由の多様性は、免疫グロブリンが認識できる驚くべき範囲の抗原、キーインロックスタイルの原因です。

IgAは、ヒトシステムの抗体の約15％を占めており、2番目に一般的なタイプの免疫グロブリンになっています。 しかし、血清には約6パーセントしか含まれていません。 血清中では、単量体の形で、つまり上記のようにY字型の単一分子として見られます。 しかし、からの分泌物では、それは二量体、または一緒に結合されたY単量​​体の2つとして存在します。 実際、IgAは牛乳、唾液、涙、粘液などのさまざまな生物学的分泌物に見られるため、二量体型がより一般的です。 それは、それが対象とする外国の存在のタイプに関して非特異的である傾向があります。 粘膜上に存在するため、物理的に脆弱な場所、または微生物が体内のより深い場所を簡単に見つけることができる場所で重要なゲートキーパーになります。

IgAの半減期は5日です。 抗原を結合する合計4つの部位としての分泌形態（Yモノマーごとに2つ）。 エピトープは免疫反応を引き起こす侵入者の特定の部分であるため、これらは適切にエピトープ結合部位と呼ばれます。 IgAは、高レベルの消化酵素にさらされる粘膜に含まれているため、これらの酵素による分解を防ぐ分泌成分を持っています。

IgDは血清抗体の約0.2％、つまり500分の1を占めています。 これは単量体であり、2つのエピトープ結合部位を持っています。

IgDは、B細胞受容体（sIgとも呼ばれる）としてBリンパ球の表面に付着していることがわかります。 血液中を循環している免疫グロブリンからのシグナルに応答してBリンパ球の活性化と抑制を制御する プラズマ。 IgDは、自己反応性自己抗体を生成することにより、Bリンパ球を積極的に排除する要因となる可能性があります。 抗体がそれらを作る細胞を攻撃することは不思議に思われますが、時にはこの除去が 熱心すぎる、または誤った方向に向けられた免疫応答、またはB細胞が損傷し、もはや合成が役に立たなくなった場合は、プールからB細胞を取り出します 製品。

事実上の細胞表面受容体としての役割に加えて、IgDは血液やリンパ液にあまり見られません。 また、ペニシリンの特定のハプテン（抗原サブユニット）と反応すると考えられている人もいます。これが、この抗生物質にアレルギーがある人がいる理由である可能性があります。 また、通常の無害な血液タンパク質と同じように反応し、それによって自己免疫反応を引き起こす可能性があります。

IgEは、免疫グロブリンの5つのクラスの中で最も希少であり、血清抗体の約0.002パーセント、または循環するすべての免疫グロブリンの約1 / 50,000を占めています。 それにもかかわらず、それは免疫応答において重要な役割を果たします。

IgDと同様に、IgEは単量体であり、各「腕」に1つずつ、2つの抗原結合部位があります。 半減期は2日と短いです。 それは、血液中を循環する肥満細胞と好塩基球に結合しています。 このように、それはアレルギー反応のメディエーターです。 抗原がマスト細胞に結合したIgE分子のFab部分に結合すると、マスト細胞はヒスタミンを血流に放出します。 IgEは、原生動物の種類の寄生虫の溶解または化学的分解にも関与します（アメーバや他の単細胞または多細胞の侵入者を考えてください）。 IgEは、蠕虫（寄生虫）や特定の節足動物の存在に応じて作られます。

時には、IgEは、他の免疫成分を活性化して作用させることにより、免疫応答において間接的な役割も果たします。 IgEは、炎症を開始することによって粘膜表面を保護することができます。 炎症は痛みや腫れを引き起こす傾向があるため、望ましくないことを暗示していると思われるかもしれません。 しかし、炎症は、他の多くの免疫の利点の中でも、補体経路からのタンパク質であるIgG、および白血球が侵入者に立ち向かうために組織に入るのを可能にします。

IgGは人体で優勢な抗体であり、すべての免疫グロブリンのなんと85パーセントを占めています。 これの一部は、問題のIgGサブクラスに応じて、7〜23日の半減期が変動しますが、長いためです。

5種類の免疫グロブリンのうち3種類と同様に、IgGは単量体として存在します。 主に血液とリンパ液に見られます。 妊娠中の女性の胎盤を通過する独自の能力があり、胎児と新生児を保護することができます。 その主な活動には、マクロファージ（特殊な「食べる」細胞）および好中球（別の種類の白血球）の食作用の増強が含まれます。 毒素を中和する; ウイルスを不活化し、バクテリアを殺します。 これにより、IgGに幅広い機能が提供され、システムで非常に普及している抗体に適合します。 これは通常、IgMのすぐ後ろに続いて、侵入者が存在するシーンの2番目の抗体です。 その存在は、体の既往反応で大幅に増加します。 「Anamnestic」は「忘れない」という意味で、IgMは以前に遭遇した侵入者に応答し、その数が即座に急増します。 最後に、IgGのFc部分は、NK細胞に結合して、抗体依存性細胞傷害（ADCC）と呼ばれるプロセスを開始し、侵入する微生物の影響を殺すか制限することができます。

IgMは免疫グロブリンの巨像です。 ペンタメーター、または5つの結合したIgMモノマーのグループとして存在します。 IgMは半減期が短く（約5日）、血清抗体の約13〜15パーセントを占めます。 重要なことに、それはまた、その4つの抗体兄弟の中で最初の防御線であり、典型的な免疫応答の間に作られた最初の免疫グロブリンです。

IgMは五量体であるため、10個のエピトープ結合部位があり、激しい敵になっています。 その5つのFc部分は、他のほとんどの免疫グロブリンと同様に、補体タンパク質経路を活性化することができ、「ファーストレスポンダー」として、この点で最も効率的なタイプの抗体です。 IgMは侵入する物質を凝集させ、個々の部分を互いにくっつけて、体から簡単に取り除くようにします。 また、微生物の溶解と食作用を促進し、バクテリアを追い出すのに特に親和性があります。

IgMの単量体型は存在し、主に受容体またはsIgとしてBリンパ球の表面に見られます（IgDと同様）。 興味深いことに、体はすでに9か月の年齢までに成人レベルのIgMを産生しています。

5つのそれぞれのFabコンポーネントの超可変部分の非常に高い変動性のおかげで 免疫グロブリン、天文学的な数のユニークな抗体は、5つの正式なものにわたって作成することができます クラス。 これは、L鎖とH鎖にもいくつかのアイソタイプ、または表面的には同じ配置であるが異なるアミノ酸を含む鎖が含まれているという事実によって補強されています。 実際、45の異なる「カッパ」L鎖遺伝子、34の「ラムダ」L鎖遺伝子、および90のH鎖遺伝子があり、合計177であり、300万を超える固有の遺伝子の組み合わせを生み出します。

これは、進化と生存の観点から理にかなっています。 免疫システムは、すでに「知っている」侵入者に立ち向かう準備をするだけでなく、最適な応答を作成する準備もしなければなりません。 侵入者にとっては、これまでに見たことのないもの、さらに言えば、インフルエンザウイルスなど、本質的にまったく新しいものです。 突然変異。 時間の経過とともに、微生物や脊椎動物の種を超えた宿主と侵入者の相互作用は、実際には進行中の、計り知れない「軍拡競争」にすぎません。