リボソームの構造を発見したのは誰ですか？

リボソームは、すべての細胞のタンパク質メーカーとして知られています。 タンパク質は生命を制御し、構築します。

したがって、 リボソーム 生活に欠かせないものです。 1950年代に発見されたにもかかわらず、科学者がリボソームの構造を真に解明するまでには数十年かかりました。

TL; DR（長すぎる; 読んでいない）

すべての細胞のタンパク質工場として知られているリボソームは、GeorgeEによって最初に発見されました。 パレード。 しかし、リボソームの構造は数十年後にAdaEによって決定されました。 ヨナス、トーマスA。 シュタイツとヴェンカトラマンラマクリシュナン。

リボソームの名前は、リボ核酸（RNA）の「リボ」とラテン語で「体」を意味する「ソーマ」に由来しています。

科学者は、リボソームを細胞に見られる構造として定義しています。これは、 オルガネラ. リボソームには2つのサブユニットがあり、1つは大、もう1つは小です。 核小体はこれらのサブユニットを作り、それらは一緒にロックします。 リボソームRNA およびタンパク質（リボプロテイン）リボソームを構成します。

いくつかのリボソームは 細胞質 他の人がに接続している間、セルの 小胞体（ER）. リボソームがちりばめられた小胞体は 粗面小胞体 （RER）; インクルード 滑らかな小胞体 （SER）にはリボソームが付着していません。

生物によっては、細胞は数千または数百万のリボソームを持つことができます。 リボソームは原核細胞と真核細胞の両方に存在します。 それらはバクテリア、ミトコンドリア、葉緑体にも見られます。 リボソームは、脳や膵臓の細胞のように、一定のタンパク質合成を必要とする細胞でより一般的です。

一部のリボソームは非常に大きくなる可能性があります。 真核生物では、80個のタンパク質を持ち、数百万個の原子でできています。 それらのRNA部分はそれらのタンパク質部分よりも多くの質量を占めます。

リボソームを取る コドン、メッセンジャーRNA（mRNA）からの3つのヌクレオチドのシリーズです。 コドンは、特定のタンパク質を作るための細胞のDNAからのテンプレートとして機能します。 次にリボソームはコドンを翻訳し、それらをからのアミノ酸に一致させます RNAを転送します （tRNA）。 これはとして知られています 翻訳.

リボソームには3つのtRNA結合部位があります。 アミノアシル アミノ酸を結合するための結合部位（A部位）、 ペプチジル サイト（Pサイト）と 出口 サイト（Eサイト）。

このプロセスの後、翻訳されたアミノ酸は、 ポリペプチド、リボソームがタンパク質を作る作業を完了するまで。 ポリペプチドが細胞質に放出されると、それは機能性タンパク質になります。 このプロセスが、リボソームがしばしばタンパク質工場として定義される理由です。 タンパク質生産の3つの段階は、開始、伸長、翻訳と呼ばれます。

これらの機械のようなリボソームは迅速に機能し、場合によっては毎分200アミノ酸に隣接します。 原核生物は毎秒20アミノ酸を追加することができます。 複雑なタンパク質は、組み立てるのに数時間かかります。 リボソームは、哺乳類の細胞内の約100億個のタンパク質の大部分を占めています。

完成したタンパク質は、さらに変化または折り畳みを受ける可能性があります。 これは呼ばれます 翻訳後修飾. 真核生物では、 ゴルジ体 それが放出される前にタンパク質を完成させます。 リボソームが仕事を終えると、それらのサブユニットはリサイクルされるか、解体されます。

ジョージE。 パレードは1955年に最初にリボソームを発見しました。 パレードのリボソームの説明は、それらを小胞体の膜に関連する細胞質粒子として描写しました。 パレードと他の研究者は、タンパク質合成であるリボソームの機能を発見しました。

フランシス・クリックは続けて 生物学のセントラルドグマ、「DNAはRNAを作り、RNAはタンパク質を作る」として生命を構築するプロセスを要約しました。

一般的な形状は電子顕微鏡画像を使用して決定されましたが、リボソームの実際の構造を決定するにはさらに数十年かかります。 これは主に、リボソームのサイズが比較的巨大であり、結晶形でのそれらの構造の分析を阻害したためでした。

パレードがリボソームを発見した一方で、他の科学者がその構造を決定しました。 3人の別々の科学者がリボソームの構造を発見しました：AdaE。 ヨナス、ヴェンカトラマンラマクリシュナン、トーマスA。 シュタイツ。 これらの3人の科学者は、2009年にノーベル化学賞を受賞しました。

三次元リボソーム構造の発見は2000年に起こりました。 1939年に生まれたヨナスは、この啓示への扉を開きました。 このプロジェクトでの彼女の最初の仕事は1980年代に始まりました。 彼女は、過酷な環境での堅牢な性質のため、温泉からの微生物を使用してリボソームを分離しました。 彼女はリボソームを結晶化することができたので、それらはX線結晶学によって分析することができました。

これにより、検出器上にドットのパターンが生成され、リボソーム原子の位置を検出できるようになりました。 ヨナスは最終的に、低温結晶学を使用して高品質の結晶を生成しました。つまり、リボソーム結晶は、分解を防ぐために凍結されていました。

その後、科学者たちはドットのパターンの「位相角」を解明しようとしました。 技術が進歩するにつれて、手順の改良により、単一原子レベルの詳細が得られました。 1940年に生まれたシュタイツは、次の接続で、どの反応ステップがどの原子に関係しているかを発見することができました。 アミノ酸. 彼は1998年にリボソームのより大きなユニットの位相情報を見つけました。

1952年に生まれたRamakrishanは、X線回折の位相を解いて優れた分子マップを作成するために取り組みました。 彼は、リボソームのより小さなサブユニットの位相情報を見つけました。

今日、完全なリボソーム結晶学のさらなる進歩により、リボソーム複合体構造のより良い分離がもたらされました。 2010年、科学者たちは真核生物の80Sリボソームの結晶化に成功しました。 Saccharomyces cerevisiae X線構造をマッピングすることができました（「80S」はスヴェドベリ値と呼ばれる分類の一種です。 これについてはまもなく詳しく説明します）。 これにより、タンパク質の合成と調節に関するより多くの情報が得られました。

小さな生物のリボソームは、これまでのところ、リボソーム構造を決定するために使用するのが最も簡単であることが証明されています。 これは、リボソーム自体が小さく、複雑さが少ないためです。 人間のリボソームなど、高等生物のリボソームの構造を決定するには、さらに多くの研究が必要です。 科学者たちはまた、病気との闘いを助けるために、病原体のリボソーム構造についてもっと学ぶことを望んでいます。

用語 リボザイム リボソームの2つのサブユニットのうち大きい方を指します。 リボザイムは酵素として機能するため、その名前が付けられています。 タンパク質集合の触媒として機能します。

Svedberg（S）値は、遠心分離機での沈降速度を表します。 科学者はしばしばスヴェドベリ値を使用してリボソーム単位を説明します。 たとえば、原核生物は、50Sと30Sの1つのユニットで構成される70Sリボソームを持っています。

沈降速度は分子量よりもサイズと形状に関係しているため、これらは合計されません。 真核細胞一方、80Sリボソームが含まれています。

リボソームは、生命とその構成要素を保証するタンパク質を作るため、すべての生命に不可欠です。 人間の生活に欠かせないタンパク質には、赤血球中のヘモグロビン、インスリン、 抗体、とりわけ。

研究者がリボソームの構造を明らかにすると、それは探索の新しい可能性を切り開いた。 そのような探索の手段の1つは、新しい抗生物質です。 たとえば、新薬はバクテリアのリボソームの特定の構造成分を標的にすることで病気を止めるかもしれません。

Yonath、Steitz、Ramakrishnanによって発見されたリボソームの構造のおかげで、研究者たちはアミノ酸間の正確な位置とタンパク質がリボソームを離れる位置を知るようになりました。 抗生物質がリボソームに付着する場所に焦点を合わせると、薬物作用の精度が大幅に向上します。

これは、以前は強力な抗生物質が抗生物質耐性菌と出会った時代に非常に重要です。 したがって、リボソーム構造の発見は医学にとって非常に重要です。