Enzimi: che cos'è? & Come funziona?

In ogni momento, senza alcun pensiero cosciente da parte tua, i trilioni di cellule del tuo corpo stanno subendo un numero enorme di reazioni chimiche che ti mantengono in vita e in equilibrio. Mentre queste reazioni potrebbero verificarsi da sole, dato abbastanza tempo, questa velocità non sarebbe abbastanza veloce per i requisiti del corpo umano.

Di conseguenza, quasi tutte le reazioni biochimiche sono assistite da proteine ​​specializzate chiamate enzimi, che sono biologici catalizzatori che può rendere le reazioni oltre un milione di volte più veloci.

La sartorialità degli enzimi è molto alta; la maggior parte delle centinaia di enzimi conosciuti può catalizzare solo una reazione e la maggior parte delle reazioni può essere catalizzata solo da un enzima specifico.

sebbene il acido nucleico La molecola RNA (acido ribonucleico) può talvolta agire come catalizzatore non enzimatico, i veri enzimi sono proteine, nel senso che sono costituiti da lunghe catene di

Il tuo corpo può produrre circa la metà di questi, mentre gli altri devono essere ingeriti nella dieta. Quelli che devi mangiare si chiamano aminoacidi essenziali essential.

Gli amminoacidi hanno tutti un atomo di carbonio centrale unito a un gruppo di acido carbossilico (-COOH), un ammino (-NH₂) e una catena laterale, solitamente indicata con "-R" nei diagrammi chimici.

La catena laterale determina il comportamento unico dell'amminoacido. L'ordine degli amminoacidi in una proteina è detto suo struttura primaria. Una stringa di amminoacidi si chiama a polipeptide; di solito quando una molecola è indicata come tale, non è una proteina completa e funzionale, ma un pezzo di una.

Le stringhe di amminoacidi possono disporsi in formazioni a spirale o simili a fogli; questo è indicato come una proteina struttura secondaria. Il modo in cui la molecola alla fine si organizza in tre dimensioni, in gran parte come risultato di interazioni elettriche tra amminoacidi in diverse parti della molecola, è chiamato il struttura terziaria.

Come con tante cose nel mondo naturale, la forma si adatta alla funzione; cioè, la forma di un enzima determina il suo comportamento preciso, compresa la forza con cui "cerca" un particolare substrato (cioè la molecola su cui agisce un enzima).

In che modo gli enzimi svolgono l'attività catalitica? Questa domanda può essere suddivisa in due domande correlate.

Uno: in che modo, in termini di movimento di base degli atomi, gli enzimi accelerano le reazioni? E due: quali caratteristiche speciali della struttura degli enzimi permettono che ciò accada?

Il modo in cui un enzima accelera la velocità di reazione consiste nell'appianare il percorso tra l'inizio e la fine della reazione. In questo tipo di reazioni, il prodotti (le molecole rimaste dopo che la reazione è terminata) hanno un'energia totale inferiore alla reagenti (le molecole che si trasformano in prodotti durante la reazione).

Per ottenere la reazione, tuttavia, i prodotti devono superare una "gobba" energetica, chiamata energia di attivazione (mi_un).

Immagina di essere in bicicletta a mezzo miglio da casa tua, un punto che si trova a 100 piedi verticali sopra il tuo vialetto. Se la strada sale prima di 50 piedi prima di scendere rapidamente di 150 piedi per raggiungere il vialetto, ovviamente devi pedalare per un po' prima di poter iniziare a salire per inerzia. Ma se il tratto di strada consiste semplicemente in una leggera discesa uniforme di mezzo miglio, puoi costeggiare l'intero percorso.

Un enzima, in effetti, trasforma il primo scenario nel secondo; la differenza di elevazione è ancora di 100 piedi, ma il layout generale non è lo stesso.

A livello di cooperazione molecolare, il complesso enzima-substrato è spesso descritto in termini di a relazione "lucchetto e chiave": la parte della molecola enzimatica che si lega al substrato, chiamata Sito attivo, è sagomato in modo da adattarsi quasi perfettamente alla molecola del substrato.

Proprio come inserire una chiave in una serratura e girarla provoca modifiche alla serratura (come il movimento di movement un catenaccio), un catalizzatore raggiunge l'attività enzimatica facendo cambiare la molecola del substrato forma.

Questi cambiamenti possono provocare un indebolimento dei legami chimici nel substrato attraverso la distorsione meccanica, dando alla molecola quel tanto che basta di "spinta" o "torsione" per muoversi verso la forma dell'eventuale prodotto.

Spesso il prodotto futuro esiste in a stato di transizione nel frattempo, che assomiglia un po' al reagente e un po' al prodotto.

Un modello correlato è il adattamento indotto concetto. In questo scenario, l'enzima e il substrato inizialmente non si adattano perfettamente a chiave e serratura, ma il fatto stesso della loro entrando in contatto provoca cambiamenti nella forma del substrato che ottimizza l'enzima fisico-substrato interazione.

La modifica del substrato lo rende più simile a una molecola di stato di transizione, che viene quindi trasformata nel prodotto finale man mano che la reazione avanza.

Sebbene siano potenti, gli enzimi, come tutte le molecole biologiche, non sono invincibili. Molte delle stesse condizioni che danneggiano o distruggono altre molecole, così come intere cellule e tessuti, possono rallentare l'attività enzimatica o impedire loro di funzionare del tutto.

Come probabilmente saprai, il tuo temperatura corporea deve rimanere in un intervallo ristretto (di solito da 97,5 a 98,8 gradi Fahrenheit) per rimanere in buona salute. Uno dei motivi è che gli enzimi smettono di funzionare correttamente se la temperatura corporea sale al di sopra di questo livello, quello che percepisci come febbre.

Inoltre, condizioni altamente acide possono interrompere i legami chimici dell'enzima. Tale danno correlato alla temperatura e al pH è chiamato denaturare dell'enzima.

Inoltre, come ci si potrebbe aspettare, un aumento della quantità di enzima tende ad accelerare ancora di più una reazione, mentre una diminuzione della concentrazione dell'enzima la rallenta.

Allo stesso modo, l'aggiunta di più substrato mantenendo la stessa quantità di enzima accelera una reazione fino a quando l'enzima è "massimo" e non può occuparsi di tutto il substrato presente.

Supponiamo che tu faccia un viaggio in bicicletta per raccogliere fondi e che lungo il percorso sia supportato da amici che ti danno da bere e vestiti puliti da un furgone.

I tuoi amici avranno bisogno di supporto durante il viaggio, come benzina per il veicolo e cibo per l'equipaggio.

Se il tuo viaggio può essere pensato come una "reazione" e l'equipaggio del furgone è l'"enzima" che "catalizza" il tuo viaggio, allora i negozi di alimentari lungo il percorso possono essere pensati come coenzimi - nel biochimica, sostanze che non sono enzimi, ma sono necessarie agli enzimi per svolgere al meglio il loro lavoro.

Come i substrati, i coenzimi si legano al sito attivo degli enzimi, dove si lega il substrato, ma non sono considerati substrati stessi.

I coenzimi spesso funzionano come vettori di elettroni o punti di attracco temporanei per atomi o gruppi funzionali che vengono trasferiti tra le molecole nella reazione complessiva. cofattori sono molecole inorganiche come lo zinco che aiutano gli enzimi negli organismi viventi, ma a differenza dei coenzimi, non si legano al sito attivo di un enzima.

Esempi di comune coenzimi includere:

• coenzima A, o CoA, che si lega all'acetato per formare acetil CoA, importante nella respirazione cellulare, che genera energia per le cellule dallo zucchero glucosio;
• nicotinammide adenina dinucelotide (NAD) e flavina adenina dinucelotide (FAD), che sono vettori di elettroni ad alta energia che contribuiscono anche alla respirazione cellulare;
• piridossal fosfato, o vitamina B6, che sposta i gruppi amminici tra le molecole.