Az emlősök oxigént szívnak a levegőből a tüdőbe. Az oxigénnek arra van szüksége, hogy a tüdőből a test többi része eljusson a különféle biológiai folyamatokhoz. Ez a véren keresztül történik, nevezetesen a vörösvértestekben található fehérje hemoglobinnal. A hemoglobin a fehérjeszerkezet négy szintje miatt látja el ezt a funkciót: a hemoglobin elsődleges szerkezete, a másodlagos szerkezet, valamint a harmadlagos és a kvaterner szerkezet.
TL; DR (túl hosszú; Nem olvastam)
A hemoglobin a vörösvértestekben található fehérje, amely vörös színt ad neki. A hemoglobin a test teljes oxigénellátásának alapvető feladatát is ellátja, és ezt a fehérjeszerkezet négy szintjének felhasználásával teszi.
Mi a hemoglobin?
Hemoglobin a vörösvértestekben található nagy fehérjemolekula. Valójában a hemoglobin az az anyag, amely a vér vörös árnyalatát kölcsönzi. Max Perutz molekuláris biológus 1959-ben fedezte fel a hemoglobint. Perutz röntgen-kristályográfiával határozta meg a hemoglobin speciális szerkezetét. Végül felfedezi deoxidálatlan formájának kristályszerkezetét, valamint más fontos fehérjék szerkezetét is.
A hemoglobin az oxigén hordozómolekulája a test ezermilliárd sejtjeihez, amely az emberek és más emlősök életéhez szükséges. Oxigént és szén-dioxidot egyaránt szállít.
Ez a funkció a hemoglobin egyedülálló alakja miatt következik be, amely gömb alakú, és egy vascsoportot körülvevő fehérje négy alegységéből áll. A hemoglobin alakja megváltozik, hogy hatékonyabbá tegye oxigént szállító funkcióját. A hemoglobin molekula szerkezetének leírásához meg kell érteni a fehérjék elrendeződésének módját.
A fehérje szerkezetének áttekintése
A fehérje egy nagy molekula, amelyet úgynevezett kisebb molekulák láncából állítanak elő aminosavak. Összetételüknek köszönhetően minden fehérje végleges szerkezetű. Húsz aminosav létezik, és amikor összekapcsolódnak, egyedi fehérjéket állítanak elő a láncban lévő szekvenciájuktól függően.
Az aminosavak egy aminocsoportból, egy szénből, egy karbonsavcsoportból és egy kapcsolódó oldalláncból vagy R-csoportból állnak, ami egyedivé teszi. Ez az R-csoport segít meghatározni, hogy egy aminosav hidrofób, hidrofil, pozitív töltésű, negatív töltésű vagy diszulfidkötésű cisztein lesz-e.
Polipeptid szerkezete
Amikor az aminosavak összekapcsolódnak, peptidkötést képeznek, és a polipeptid szerkezete. Ez kondenzációs reakció útján történik, amelynek eredményeként vízmolekula keletkezik. Amint az aminosavak egy meghatározott sorrendben polipeptidszerkezetet alkotnak, ez a szekvencia alkotja a elsődleges fehérje szerkezete.
A polipeptidek azonban nem maradnak egyenes vonalban, inkább meghajlanak és összehajlanak, és háromdimenziós alakot képeznek, amely akár spirálnak ( alfa spirál) vagy egyfajta harmonika alak (a béta-hajtogatott lap). Ezek a polipeptid szerkezetek alkotják a másodlagos fehérje szerkezet. Ezeket hidrogénkötéseken keresztül tartják össze.
A harmadlagos és a kvaterner fehérje szerkezete
A harmadlagos fehérje szerkezete a funkcionális fehérje végső formáját írja le, amely a szekunder szerkezeti komponenseiből áll. A harmadlagos szerkezetnek külön sorrendje van aminosavaihoz, alfa-hélixeihez és béta-hajtogatott lapjaihoz, amelyek mind a stabil harmadlagos szerkezetbe lesznek hajtva. A harmadlagos struktúrák gyakran a környezetükhöz viszonyítva alakulnak ki, a fehérje belső részén például hidrofób részek, a külső részen pedig hidrofil részek (például a citoplazmában).
Míg az összes fehérje rendelkezik ezzel a három szerkezettel, egyesek több aminosavláncból állnak. Az ilyen típusú fehérje-szerkezetet ún kvaterner szerkezet, több láncú fehérjét készít, különféle molekuláris kölcsönhatásokkal. Ez egy fehérjekomplexet eredményez.
Írja le a hemoglobin molekula szerkezetét
Miután leírhatjuk a hemoglobin molekula szerkezetét, könnyebb megérteni, hogy a hemoglobin szerkezete és működése hogyan függ össze. A hemoglobin szerkezetileg hasonló a mioglobinhoz, amelyet oxigén tárolására használnak az izmokban. A hemoglobin kvaterner szerkezete azonban megkülönbözteti.
A hemoglobin molekula kvaterner szerkezete négy tercier struktúrájú fehérje láncot tartalmaz, amelyek mind alfa hélixek.
Mindegyik alfa-spirál egy aminosavláncból álló szekunder polipeptid-szerkezet. Az aminosavak viszont a hemoglobin elsődleges szerkezete.
A négy másodlagos szerkezetű lánc tartalmaz egy vasatomot, amely az úgynevezett a-ban helyezkedik el hem csoport, gyűrű alakú molekulaszerkezet. Amikor az emlősök oxigént lélegeznek be, a hem csoportban lévő vashoz kötődik. Négy hem hely van az oxigénhez kötődni a hemoglobinban. A molekulát a vörösvértest háza tartja össze. E védőháló nélkül a hemoglobin könnyen széteshet.
Az oxigén hemhez való kötődése strukturális változásokat indít el a fehérjében, ami a szomszédos polipeptid alegységeket is megváltoztatja. Az első oxigén a legnehezebb a kötéshez, de a három további oxigén képes gyorsan kötődni.
A szerkezeti forma megváltozik az oxigénnek a hemcsoportban lévő vasatomhoz való kötődése miatt. Ez elmozdítja a hisztidin aminosavat, ami viszont megváltoztatja az alfa-spirált. A változások a többi hemoglobin alegységen keresztül folytatódnak.
Az oxigént belélegzik, és a tüdőn keresztül kötődik a vér hemoglobinjához. A hemoglobin hordozza ezt az oxigént a véráramban, és oxigént juttat oda, ahol arra szükség van. Amint a szén-dioxid nő a testben és csökken az oxigénszint, oxigén szabadul fel, és a hemoglobin alakja ismét megváltozik. Végül mind a négy oxigénmolekula felszabadul.
A hemoglobin molekula funkciói
A hemoglobin nemcsak oxigént szállít a véráramban, hanem más molekulákkal is kötődik. A nitrogén-oxid kötődhet a hemoglobin ciszteinjéhez, valamint a hemcsoportokhoz. Ez a nitrogén-monoxid felszabadítja az érfalakat és csökkenti a vérnyomást.
Sajnos a szén-monoxid káros módon stabil konfigurációban is kötődhet a hemoglobinhoz, blokkolva az oxigént és a sejtek fulladásához vezet. A szén-monoxid ezt gyorsan megteszi, így az annak való kitettség nagyon veszélyes, mivel mérgező, láthatatlan és szagtalan gáz.
A hemoglobinok nemcsak az emlősökben találhatók meg. Van még egyfajta hemoglobin is a hüvelyesekben, az úgynevezett leghemoglobin. A tudósok szerint ez segít a baktériumoknak megkötni a nitrogént a hüvelyesek gyökerein. Elmúlóan hasonló az emberi hemoglobinnal, elsősorban vasmegkötő hisztidin aminosav miatt.
Hogyan befolyásolja a megváltozott hemoglobin szerkezet a funkciót
Mint fent említettük, a hemoglobin szerkezete megváltozik oxigén jelenlétében. Egészséges emberben normális, ha van néhány egyéni különbség a hemoglobin aminosav-konfigurációk elsődleges felépítésében. A populációk genetikai eltérései akkor derülnek ki, ha problémák vannak a hemoglobin szerkezetével.
Ban ben sarlósejtes vérszegénység, az aminosav-szekvencia mutációja dezoxigenizált hemoglobinok összecsomósodásához vezet. Ez megváltoztatja a vörösvérsejtek alakját, amíg azok sarló vagy félhold alakra nem hasonlítanak.
Ez a genetikai variáció károsnak bizonyulhat. Az sarlósejtes vörösvérsejtek sérülékenyek és a hemoglobinveszteségnek vannak kitéve. Ez viszont vérszegénységet vagy alacsony vasszintet eredményez. A sarlósejtes hemoglobinnal rendelkező személyek előnyt élveznek a maláriára hajlamos területeken.
Talaszémiában az alfa hélixek nem ugyanúgy termelődnek, negatívan befolyásolva a hemoglobint.
Hemoglobin és a jövőbeni orvosi kezelések
A vér tárolásának és a vércsoportok összehangolásának kihívásai miatt a kutatók megkeresik a mesterséges vér előállításának módját. A készítésen folytatódik a munka új hemoglobin típusok, például két glicin maradékkal, amelyek oldatban összekötve tartják, és nem védő vörösvérsejtek nélkül válnak szét.
A hemoglobin fehérjeszerkezetének négy szintjének ismerete segít a tudósoknak megtalálni a funkciójának jobb megértését. Ez viszont a jövőben a gyógyszerek és más orvosi kezelések újszerű célzásához vezethet.