Az enzim egy rendkívül összetett fehérje, amely a reakciók katalizátorként viselkedik. A katalizátor olyan anyag, amely növeli a kémiai reakció sebességét anélkül, hogy maga a reakció elfogyasztaná. Az enzimek kritikusak az élet szempontjából, és mindenütt jelen vannak. Mivel az enzimek nagyon specifikus háromdimenziós szerkezettel rendelkeznek, az olyan körülmények változásai, mint a hőmérséklet és a pH befolyásolhatják hatékonyságukat.
Denaturáció
Az enzim háromdimenziós szerkezete képezi az enzim aktív helyét vagy üzleti végét, ahol a reakció katalízise zajlik. Az aktív hely változásait befolyásolhatják olyan tényezők, mint a pH vagy a hőmérséklet, ezért az enzim hatékonysága csökken, ha nincsenek optimális körülmények. Amikor az enzim elveszíti alakját, denaturációnak nevezzük.
Aminosav oldalláncok
A fehérjéket és így enzimeket alkotó aminosavak központi szénatomból, hidrogénatomból, aminocsoportból, karbonsavcsoportból és "R" csoportból állnak. Az R csoportot oldalláncnak is nevezik. Az oldallánc vagy az R csoport az atomok meghatározott elrendezése, amely egyedivé teszi ezt az aminosavat, és oldatban gyenge savként vagy bázisként viselkedhet, és specifikus ionizációs állapota van. Ez az ionizációs állapot befolyásolja az enzim szerkezetét.
A pH hatása
Minden enzim optimális pH-értékkel rendelkezik, amelynél a legjobban működnek. A pH lehetővé teszi az enzim számára, hogy bizonyos konformációt vegyen fel, amely az enzim aktív helyének alakjához igazodik. Amikor az aktív hely megfelelő alakú, képes hatékonyan kötődni a reakció szubsztrátumához vagy kiindulási anyagához, és katalizálni a reakciót. Az aktív hely az enzim aminosav oldalláncainak specifikus konformációjának eredménye, amelyek gyengék az ionizációs állapotuk miatt asszociálódnak egymással, és az ebből eredő sajátos háromdimenziós struktúrát alkotják az enzim. Megfelelő pH nélkül ez a háromdimenziós szerkezet nem alakul ki megfelelően. Az élő rendszerek biokémiai pufferei képesek az enzimet az optimális pH-tartományban tartani.
A hőmérséklet hatása
A hőmérséklet befolyásolja az enzimek háromdimenziós szerkezetét is. Minden enzimnek van egy optimális hőmérsékleti tartománya, amelyen belül a legjobban működik. Túl magas hőmérséklet denaturálja az enzim szerkezetét, megváltoztatja az aktív helyének alakját, így nem képes hatékonyan katalizálni a reakciót. Túl alacsony hőmérséklet nem biztosít elegendő energiát a rendszer számára ahhoz, hogy a reakció a legnagyobb sebességgel haladjon.