Az enzimek kritikusak az egész élet szempontjából, mert katalizálják azokat a kémiai reakciókat, amelyek egyébként túl lassan zajlanak le az élet támogatására. Fontos, hogy az enzimek milyen sebességgel képesek katalizálni a célreakcióikat, és az enzimek struktúrájuk fenntartására való képessége nagymértékben függ a hőmérséklettől. Ennek eredményeként a fagyasztás és a forralás jelentős hatással lehet az enzimaktivitásra.
TL; DR (túl hosszú; Nem olvastam)
A forralás lebontja az enzimeket, így azok már nem működnek. Fagypont alatt a kristályosodás megakadályozza az enzimek működését.
Molekuláris mozgás és a hőmérséklet szerepe
Annak megértése érdekében, hogy a fagyasztás milyen hatással van az enzimaktivitásra, először meg kell értenünk a hőmérséklet hatását az enzimkatalízis szubsztrátumát képező molekulákra. A sejteken belül a szubsztrátmolekulák állandó véletlenszerű mozgásban vannak, úgynevezett Brown-mozgásként, a szubsztrátmolekulák és az egyes vízmolekulák közötti ütközések eredményeként. A hőmérséklet növekedésével ennek a véletlenszerű molekulamozgásnak a sebessége is növekszik, mivel a molekulák magasabb rezgési energiával rendelkeznek magasabb hőmérsékleten. A gyorsabb mozgás növeli a molekulák és az enzimek véletlenszerű ütközésének gyakoriságát, ami fontos enzimaktivitás szempontjából, mivel az enzimek attól függenek, hogy szubsztrátmolekulájuk összeütközik-e bennük, mielőtt a reakció megtörténhet előfordul.
A fagyás hatása az enzimaktivitásra
Nagyon hideg hőmérsékleten az ellenkező hatás dominál - a molekulák lassabban mozognak, csökkentve az enzim-szubsztrát ütközések gyakoriságát, és ezáltal csökkentve az enzimaktivitást. A fagyás pillanatában a molekuláris mozgás drasztikusan csökken, amikor a szilárd képződés bekövetkezik, és a molekulák merev kristályos formációkba záródnak. Ezekben a szilárd kristályokban a molekulák sokkal kevesebb mozgásszabadsággal rendelkeznek, mint az azonos molekulák folyadék elrendezésben. Ennek eredményeként az enzim-szubsztrát ütközések rendkívül ritkák, amikor a fagyás bekövetkezik, és az enzimaktivitás fagypont alatt közel nulla.
Enzimszerkezet
Bár az emelkedő hőmérséklet magasabb enzimaktivitást eredményez, van egy felső hőmérsékleti határ, amelynél az enzimek tovább működhetnek. Annak megértése érdekében, hogy miért van ez így, figyelembe kell venni az enzimek szerkezetét és működését. Az enzimek olyan fehérjék, amelyek egyes aminosavakból állnak, amelyeket háromdimenziós struktúrában tartanak össze aminosavak közötti kémiai kötések. Ez a háromdimenziós szerkezet kritikus az enzimaktivitás szempontjából, mivel az enzimek úgy vannak felépítve, hogy fizikai "illeszkedést" alakítsanak ki szubsztrátjaik körül.
Forrás és denaturálás
Forrás körüli hőmérsékleten az enzimek szerkezetét összetartó kémiai kötések bomlani kezdenek. A háromdimenziós szerkezet ennek következtében bekövetkező elvesztése miatt az enzimek már nem illenek a célszubsztrátmolekulájukba, és az enzimek teljesen leállnak. Ez a denaturációnak nevezett szerkezetvesztés visszafordíthatatlan - ha az enzimeket annyira felmelegítik, hogy a az őket összetartó kémiai kötések lebomlanak, hőmérséklet esetén nem alakulnak ki spontán módon csökken. Ez eltér a fagyasztástól, amely nem befolyásolja az enzimszerkezetet - ha a fagyasztás után megnő a hőmérséklet, akkor az enzimaktivitás helyreáll.