Quelle fin se trouve généralement à la fin des noms d'enzymes ?

Les enzymes sont des molécules, en particulier des protéines, qui contribuent à accélérer les réactions biochimiques en interagissant avec les ingrédients (réactifs et produits) sans les modifier de façon permanente. Ce processus de facilitation est connu sous le nom de catalyse, et en conséquence, les enzymes elles-mêmes sont identifiées comme catalyseurs.

Les enzymes, comme beaucoup de joueurs dans le microbiologie monde, peut avoir des noms longs et encombrants, presque tous se terminent par "-ase". Mais si vous êtes familier avec le système formel dans lequel les enzymes sont nommées, vous pouvez démêler beaucoup de choses de mystères sur la fonction d'une enzyme donnée sans savoir précisément quelle réaction cette enzyme catalyse.

Familièrement, un catalyseur est toute entité qui améliore le flux, l'efficience ou l'efficacité d'une entreprise donnée. Si vous êtes un entraîneur de basket-ball et que vous savez que mettre un joueur populaire donné dans le jeu enflammera la foule et l'équipe en général, alors vous tirez parti de la présence d'un catalyseur.

Les catalyseurs humains font bouger les choses et ils ont également tendance à faire en sorte que les gens autour d'eux paraissent parfaitement compétents. De la même manière, les catalyseurs biologiques peuvent faire apparaître certains processus biochimiques presque automatiques, lorsqu'ils sont en le fait que ces processus trébuchent et vacillent vers une conclusion non assurée en l'absence du enzyme.

Les catalyseurs ne sont souvent pas inscrits dans la formule de la réaction chimique à laquelle il participe, car par définition, un catalyseur est inchangé par rapport à sa forme d'origine à la fin de la réaction.

À la fin des années 1870, il était devenu établi que quelque chose dans la levure pouvait provoquer des sources de sucre se transformer en boissons alcoolisées beaucoup plus rapidement que cela pourrait se produire spontanément, et que le même principe de fermentation appliqué au vieillissement du fromage.

Laissés seuls dans les bonnes conditions, certains types de fruits pourris peuvent éventuellement entraîner la formation d'alcool éthylique. L'ajout de levure, cependant, accélère non seulement la fermentation, mais introduit également à la fois une prévisibilité et une mesure de contrôle dans l'ensemble de la réaction chimique.

"Enzyme" vient du grec pour "avec de la levure". Tel qu'utilisé aujourd'hui, il désigne biologique catalyseurs dans les organismes, ou substances qui sont produites à la fois par et pour le bénéfice d'un système vivant.

La fonction principale de toutes les enzymes est de catalyser les processus métaboliques qui se produisent dans une cellule. Une définition plus formelle de l'enzyme précise que l'enzyme doit non seulement agir sur les réactions au sein d'une cellule vivante, mais aussi avoir été créée par un organisme – le même ou un autre – également.

Les enzymes individuelles peuvent être décrites en fonction de leur spécificité. Il s'agit d'une mesure du degré d'exclusivité de la relation d'une enzyme avec son substrat ou alors substrats. Substrats sont les molécules auxquelles les enzymes se lient, généralement les réactifs. Lorsqu'une enzyme ne se lie qu'à un seul substrat dans une réaction, cela implique absolu spécificité. Lorsqu'elle peut se lier à un certain nombre de substrats différents mais chimiquement similaires, l'enzyme a grouper spécificité.

L'efficacité des enzymes, c'est-à-dire leur capacité à affecter les réactions qu'elles ciblent par rapport aux conditions neutres, dépend d'un certain nombre de facteurs. Ceux-ci incluent la température et l'acidité, qui affectent la stabilité de toutes les protéines, pas seulement les enzymes.

Comme on peut s'y attendre, l'augmentation de la quantité de substrat peut augmenter la vitesse de la réaction, tant que l'enzyme n'est pas déjà « saturée »; à l'inverse, l'ajout d'enzymes peut accélérer une réaction à un niveau de substrat donné, et peut permettre d'ajouter plus de substrat sans heurter un plafond de production.

Le taux de disparition du substrat (et d'apparition des réactifs) dans les réactions dans lesquelles des enzymes sont impliquées n'est pas linéaire, mais a plutôt tendance à ralentir à mesure que la réaction est presque terminée. Ceci est représenté sur un graphique de concentration en fonction du temps par une pente descendante qui devient plus progressive au fil du temps.

Presque toutes les listes d'enzymes présentant les plus connues et les mieux étudiées contiennent presque certainement des catalyseurs de la glycolyse, l'acide citrique (c'est-à-dire Krebs ou acide tricarboxylique) cycle ou les deux. Ces processus, dont chacun consiste en de multiples réactions individuelles, impliquent la décomposition du glucose en pyruvate dans la cellule cytoplasme et la conversion du pyruvate en une série tournante d'intermédiaires qui permettent finalement la respiration aérobie.

Deux enzymes impliquées dans la partie précoce de la glycolyse sont glucose-6-phosphatase et phosphofructokinase, tandis que citrate synthase est un acteur majeur du cycle de l'acide citrique.

Pouvez-vous prédire ce que ces enzymes pourraient faire en fonction de leurs noms? Sinon, réessayez dans environ cinq minutes.

Le nom d'une enzyme peut ne pas sortir facilement de la langue, mais tel est le coût de l'adoption de la chimie. La plupart des noms se composent de deux mots, le premier identifiant le substrat sur lequel l'enzyme agit et le second signalant le type de réaction impliqué (plus sur ce second attribut dans le prochain section).

Bien qu'un nombre écrasant de noms d'enzymes se terminent par "-ase", un certain nombre de noms importants et bien étudiés ne le font pas. Toute liste d'enzymes relatives à la digestion humaine comprendra trypsine et pepsine. Le suffixe d'enzyme "-ase", cependant, en lui-même ne signifie rien de plus que le fait que la protéine en question est, en fait, une enzyme, et il n'aborde pas les détails fonctionnels.

Il existe six grandes classes d'enzymes, séparées en catégories sur la base de leur fonction. La plupart de ces classes comprennent également des sous-classes. Leurs noms sont utiles pour déterminer ce qu'ils font, mais seulement si vous connaissez un peu de grec ou de latin.

• Oxydoréductases sont des enzymes qui participent à des réactions dans lesquelles le substrat est soit oxydé (c'est-à-dire qu'il perd des électrons) ou réduit (c'est-à-dire qu'il gagne des électrons). Les exemples incluent les enzymes se terminant par déshydrogénase, oxydase, peroxydase et réductase. Lactate déshydrogénase, qui catalyse l'interconversion du lactate et du pyruvate dans fermentation, appartient à la classe des oxydoréducatases.

• Transferts, comme son nom l'indique, transfèrent des groupes fonctionnels, plutôt que des électrons ou des atomes uniques, d'une molécule à une autre. Kinases, qui ajoutent des groupes phosphate aux molécules (par exemple, l'ajout d'un groupe phosphate au fructose-6-phosphate lors de la glycolyse) en sont des exemples.

• Hydrolases catalyser les réactions d'hydrolyse, dans lesquelles une molécule d'eau ("hydro-") est utilisée pour séparer une molécule plus grosse ("-lase") pour la diviser en plus petites. Phosphatases, qui sont les opposés fonctionnels des kinases, le font en éliminant les groupes phosphate; protéases, peptidases et nucléases, qui décomposent les molécules riches en protéines, sont un deuxième sous-type.

• Lyases créer des doubles liaisons dans une molécule en supprimant un groupe d'un atome de carbone. (Dans la réaction inverse, un groupe est ajouté à l'un des atomes de carbone dans la double liaison pour le transformer en une simple liaison.) Enzymes se terminant par décarboxylase, hydratase, synthase et lyase sont eux-mêmes des exemples.

• Isomérases catalyser les réactions d'isomérisation, qui sont des réarrangements d'une molécule pour créer un isomère, une molécule avec le même nombre et le même type d'atomes (c'est-à-dire la même formule chimique) mais une forme différente. Ainsi, ils sont une sorte de transférase, mais au lieu de déplacer des groupes entre les molécules, ils le font à l'intérieur des molécules. Isomérase, muter et racémas les enzymes entrent dans cette classe.

• Ligas catalyser la formation d'une liaison par le processus de l'ATP hydrolyse, plutôt qu'en déplaçant un atome ou un groupe d'un endroit à un autre. Carboxylase synthétase est un exemple de enzyme ligase.