Enzymes sont des protéines qui catalysent ou accélèrent considérablement les nombreuses réactions chimiques vitales qui se produisent à tout moment dans le corps.
Cela signifie que la quantité de produit chimique "de départ" dans la réaction, ou substrat, disparaît plus rapidement, tandis que la quantité de produits chimiques « finis », ou produits, s'accumule plus rapidement. Bien que cela puisse être souhaitable à court terme, que se passe-t-il lorsque la quantité de produit est suffisante, mais qu'il y a encore beaucoup de substrat sur lequel l'enzyme peut travailler ?
Heureusement pour les cellules, elles ont un moyen de "parler" aux enzymes en amont, pour ainsi dire, pour leur faire savoir qu'il est temps de ralentir ou de s'arrêter. De cette façon est le rétro-inhibition des enzymes, une forme de régulation par rétroaction.
Notions de base sur les enzymes
Les enzymes sont des protéines flexibles qui accélèrent les réactions biochimiques en permettant à la molécule substrat d'assumer plus facilement la disposition physique de la molécule de produit, les deux étant généralement très étroitement chimiquement en relation.
Lorsqu'une enzyme se lie à son substrat spécifique, elle induit souvent une changement conformationnel dans la molécule, la poussant dans le sens d'être plus énergiquement enclin à prendre la forme de la molécule de produit. En termes de comptabilité chimique, cette facilitation d'une réaction qui se produirait autrement trop lentement pour la vie se produit parce que l'enzyme abaisse la énergie d'activation de la réaction.
Certaines enzymes agissent en rapprochant physiquement deux molécules de substrat par courbure, ce qui rend le réaction se produit plus rapidement car les substrats peuvent alors plus facilement échanger des électrons, la substance chimique obligations.
Explication de la régulation des enzymes
Lorsqu'il est temps d'ordonner l'arrêt d'une enzyme, la cellule dispose de plusieurs moyens pour le faire.
L'un est à travers inhibition compétitive de l'enzyme, ce qui se produit lorsqu'une substance très proche du substrat est introduite dans l'environnement. Cela « incite » l'enzyme à se fixer à la nouvelle substance au lieu de sa cible prévue. La nouvelle molécule est appelée un inhibiteur compétitif de l'enzyme.
Dans inhibition non compétitive, une molécule nouvellement introduite se lie également à l'enzyme, mais à un endroit éloigné d'où elle exerce son activité sur son substrat, appelé un allostérique placer. Cela interfère avec l'enzyme en modifiant sa forme.
Dans activation allostérique, la chimie de base est la même que dans l'inhibition non compétitive, sauf dans ce cas, l'enzyme est dit d'accélérer, pas de ralentir, par le changement de forme de la molécule se liant au site allostérique induit.
Inhibition de la rétroaction: définition
Dans la rétro-inhibition, un produit est utilisé pour réguler la réaction qui génère ce produit. Cela se produit parce que le produit lui-même est capable d'agir comme un inhibiteur d'enzyme à certaines concentrations, de multiples réactions "en amont" de l'endroit où il se forme.
Lorsqu'une molécule, que vous pouvez considérer comme C, renvoie deux étapes dans une réaction pour agir comme un inhibiteur allostérique de la production de B à partir de la molécule A, c'est parce que trop de C s'est accumulé dans la cellule. Avec moins de A converti en B grâce à l'inhibition allostérique par C, moins de B est transformé en C, et cela se produit jusqu'à ce que suffisamment de C soit consommé pour l'éloigner de l'enzyme A à B pour déclencher les réactions de nouveau.
Inhibition du Larsen: Exemple
La synthèse d'ATP, la monnaie énergétique universelle des cellules vivantes, est contrôlée par rétro-inhibition.
L'adénosine triphosphate, ou ATP, est un nucléotide fabriqué à partir d'ADP, ou adénosine diphosphate, en attachant un groupe phosphate à l'ADP. L'ATP provient de la respiration cellulaire et l'ATP agit comme un inhibiteur allostérique des enzymes à différentes étapes de la processus de respiration cellulaire.
Bien que l'ATP soit une molécule de carburant et donc indispensable, il est de courte durée et se transforme spontanément en ADP lorsqu'il est trouvé à des concentrations élevées. Cela signifie qu'un excès d'ATP ne serait gaspillé que si la cellule se donnait la peine de synthétiser des quantités plus importantes qu'elle ne le fait grâce à la rétro-inhibition.