Les mammifères inhalent l'oxygène de l'air par leurs poumons. L'oxygène a besoin d'un moyen pour être transporté des poumons au reste du corps pour divers processus biologiques. Cela se produit via le sang, en particulier la protéine hémoglobine, présente dans les globules rouges. L'hémoglobine remplit cette fonction en raison de ses quatre niveaux de structure protéique: la structure primaire de l'hémoglobine, la structure secondaire et les structures tertiaire et quaternaire.
TL; DR (trop long; n'a pas lu)
L'hémoglobine est la protéine des globules rouges qui lui donne une couleur rouge. L'hémoglobine effectue également la tâche essentielle de l'apport sûr d'oxygène dans tout le corps, et elle le fait en utilisant ses quatre niveaux de structure protéique.
Qu'est-ce que l'hémoglobine?
Hémoglobine est une grosse molécule de protéine présente dans les globules rouges. En fait, l'hémoglobine est la substance qui donne au sang sa teinte rouge. Le biologiste moléculaire Max Perutz a découvert l'hémoglobine en 1959. Perutz a utilisé la cristallographie aux rayons X pour déterminer la structure particulière de l'hémoglobine. Il finirait également par découvrir la structure cristalline de sa forme désoxygénée, ainsi que les structures d'autres protéines importantes.
L'hémoglobine est la molécule porteuse de l'oxygène pour les milliards de cellules du corps, nécessaires à la vie des humains et des autres mammifères. Il transporte à la fois l'oxygène et le dioxyde de carbone.
Cette fonction est due à la forme unique de l'hémoglobine, qui est globulaire et constituée de quatre sous-unités de protéines entourant un groupe fer. L'hémoglobine subit des modifications de sa forme pour la rendre plus efficace dans sa fonction de transport d'oxygène. Pour décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine, il faut comprendre la manière dont les protéines sont disposées.
Un aperçu de la structure des protéines
Une protéine est une grosse molécule constituée d'une chaîne de molécules plus petites appelées acides aminés. Toutes les protéines possèdent une structure définitive en raison de leur composition. Vingt acides aminés existent et lorsqu'ils se lient ensemble, ils forment des protéines uniques en fonction de leur séquence dans la chaîne.
Les acides aminés sont composés d'un groupe aminé, d'un carbone, d'un groupe acide carboxylique et d'une chaîne latérale ou d'un groupe R attaché qui le rend unique. Ce groupe R permet de déterminer si un acide aminé sera hydrophobe, hydrophile, chargé positivement, chargé négativement ou une cystéine avec des liaisons disulfure.
Structure polypeptidique
Lorsque les acides aminés se rejoignent, ils forment une liaison peptidique et font un structure polypeptidique. Cela se produit via une réaction de condensation, résultant en une molécule d'eau. Une fois que les acides aminés forment une structure polypeptidique dans un ordre spécifique, cette séquence constitue un structure protéique primaire.
Cependant, les polypeptides ne restent pas en ligne droite, mais plutôt ils se plient et se plient pour former une forme tridimensionnelle qui peut ressembler à une spirale (un hélice alpha) ou une sorte d'accordéon (un feuille beta-plissée). Ces structures polypeptidiques constituent un structure protéique secondaire. Ceux-ci sont maintenus ensemble par des liaisons hydrogène.
Structure des protéines tertiaires et quaternaires
Structure protéique tertiaire décrit une forme finale d'une protéine fonctionnelle composée de ses composants de structure secondaire. La structure tertiaire aura des ordres spécifiques pour ses acides aminés, ses hélices alpha et ses feuilles plissées bêta, qui seront tous repliés dans la structure tertiaire stable. Des structures tertiaires se forment souvent en relation avec leur environnement, avec des portions hydrophobes à l'intérieur d'une protéine et hydrophiles à l'extérieur (comme dans le cytoplasme), par exemple.
Alors que toutes les protéines possèdent ces trois structures, certaines sont constituées de plusieurs chaînes d'acides aminés. Ce type de structure protéique est appelé structure quaternaire, faisant une protéine de chaînes multiples avec diverses interactions moléculaires. Cela donne un complexe protéique.
Décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine
Une fois que l'on peut décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine, il est plus facile de comprendre comment la structure et la fonction de l'hémoglobine sont liées. L'hémoglobine est structurellement similaire à la myoglobine, utilisée pour stocker l'oxygène dans les muscles. Cependant, la structure quaternaire de l'hémoglobine la distingue.
La structure quaternaire d'une molécule d'hémoglobine comprend quatre chaînes protéiques de structure tertiaire, qui sont toutes des hélices alpha.
Individuellement, chaque hélice alpha est une structure polypeptidique secondaire constituée de chaînes d'acides aminés. Les acides aminés sont à leur tour la structure primaire de l'hémoglobine.
Les quatre chaînes de structure secondaire contiennent un atome de fer logé dans ce qu'on appelle un groupe hémique, une structure moléculaire en forme d'anneau. Lorsque les mammifères respirent de l'oxygène, il se lie au fer dans le groupe hème. Il existe quatre sites hémiques auxquels l'oxygène se lie dans l'hémoglobine. La molécule est maintenue ensemble par son logement d'un globule rouge. Sans ce filet de sécurité, l'hémoglobine se briserait facilement.
La liaison de l'oxygène à un hème initie des changements structurels dans la protéine, ce qui provoque également le changement des sous-unités polypeptidiques voisines. Le premier oxygène est le plus difficile à lier, mais les trois oxygènes supplémentaires sont alors capables de se lier rapidement.
La forme structurelle change en raison de la liaison de l'oxygène à l'atome de fer dans le groupe hème. Cela déplace l'acide aminé histidine, qui à son tour modifie l'hélice alpha. Les changements continuent à travers les autres sous-unités d'hémoglobine.
L'oxygène est inhalé et se lie à l'hémoglobine dans le sang via les poumons. L'hémoglobine transporte cet oxygène dans la circulation sanguine, fournissant de l'oxygène là où il est nécessaire. À mesure que le dioxyde de carbone augmente dans le corps et que le niveau d'oxygène diminue, l'oxygène est libéré et la forme de l'hémoglobine change à nouveau. Finalement, les quatre molécules d'oxygène sont libérées.
Fonctions d'une molécule d'hémoglobine
L'hémoglobine ne transporte pas seulement l'oxygène dans la circulation sanguine, elle se lie également à d'autres molécules. L'oxyde nitrique peut se lier à la cystéine de l'hémoglobine ainsi qu'aux groupes hème. Cet oxyde nitrique libère les parois des vaisseaux sanguins et abaisse la tension artérielle.
Malheureusement, le monoxyde de carbone peut également se lier à l'hémoglobine dans une configuration pernicieusement stable, bloquant l'oxygène et entraînant la suffocation des cellules. Le monoxyde de carbone le fait rapidement, ce qui rend l'exposition très dangereuse, car c'est un gaz toxique, invisible et inodore.
Les hémoglobines ne se trouvent pas seulement chez les mammifères. Il existe même un type d'hémoglobine dans les légumineuses, appelé leghémoglobine. Les scientifiques pensent que cela aide les bactéries à fixer l'azote aux racines des légumineuses. Il présente une ressemblance passagère avec l'hémoglobine humaine, principalement en raison de son acide aminé histidine liant le fer.
Comment la structure modifiée de l'hémoglobine affecte la fonction
Comme mentionné ci-dessus, la structure de l'hémoglobine change en présence d'oxygène. Chez une personne en bonne santé, il est normal d'avoir des différences individuelles dans la structure primaire de l'hémoglobine des configurations d'acides aminés. Les variations génétiques dans les populations se révèlent lorsqu'il y a des problèmes avec la structure de l'hémoglobine.
Dans l'anémie falciforme, une mutation dans la séquence d'acides aminés conduit à un amas d'hémoglobines désoxygénées. Cela modifie la forme des globules rouges jusqu'à ce qu'ils ressemblent à une forme de faucille ou de croissant.
Cette variation génétique peut s'avérer délétère. Les globules rouges drépanocytaires sont vulnérables aux dommages et à la perte d'hémoglobine. Cela entraîne à son tour une anémie ou une faible teneur en fer. Les personnes atteintes d'hémoglobines drépanocytaires possèdent un avantage dans les zones sujettes au paludisme.
Dans la thalassémie, les hélices alpha ne sont pas produites de la même manière, affectant négativement l'hémoglobine.
Hémoglobine et futurs traitements médicaux
En raison des défis liés au stockage du sang et à l'appariement des groupes sanguins, les chercheurs cherchent un moyen de fabriquer du sang artificiel. Le travail se poursuit pour faire nouveaux types d'hémoglobine, tel qu'un avec deux résidus de glycine qui le maintiennent liés ensemble en solution, plutôt que de se séparer en l'absence d'un globule rouge protecteur.
Connaître les quatre niveaux de structure des protéines dans l'hémoglobine aide les scientifiques à trouver des moyens de mieux comprendre sa fonction. À son tour, cela pourrait conduire à un nouveau ciblage des produits pharmaceutiques et d'autres traitements médicaux à l'avenir.
