Acides aminés: fonction, structure, types

Acides aminés sont l'un des quatre principaux macromolécules de la vie, les autres étant les glucides, lipides et acides nucléiques. Ils servent principalement d'unités monomères de protéines. Les 20 acides aminés naturels se trouvent dans tous les êtres vivants, des bactéries aux humains.

Étant donné que les acides aminés font des protéines et que les protéines représentent la majeure partie de votre masse corporelle, ces acides sont littéralement la substance à partir de laquelle les gens (et les autres animaux) sont fabriqués.

Les déficits en un ou plusieurs acides aminés peuvent conduire à des tissus incomplets ou mal construits et joueraient également un rôle dans la genèse de certains cancers.

Le corps humain est capable de synthétiser 10 de ces acides, mais les 10 autres doivent être obtenus à partir de sources alimentaires et sont donc appelés acides aminés essentiels. Ceux-ci sont parfois proposés sous forme de suppléments d'acides aminés essentiels.

Les acides aminés que le corps peut fabriquer sont appelés acides aminés non essentiels, un terme quelque peu trompeur puisque le corps en a effectivement besoin.

Chaque acide aminé a à la fois une abréviation d'une lettre majuscule et une abréviation de trois lettres (par exemple, tyrosine passe à la fois par "tyr" et "Y"). Parfois, les acides aminés sont modifiés après avoir déjà été incorporés dans protéines (un exemple est l'hydroxylation de la proline).

Les acides aminés sont devenus populaires dans les compléments alimentaires chez les personnes intéressées par la santé globale et ceux qui espèrent développer leur masse musculaire grâce à une combinaison de musculation et de nutrition interventions.

• Le premier acide aminé identifié est l'asparagine, isolée du jus d'asperge en 1806.

La structure universelle de tous les acides aminés est un atome de carbone central qui a un carboxyle groupe, un groupe aminé, une atome d'hydrogène Et un Chaîne latérale "R" qui varie d'acide aminé à l'acide aminé qui lui est lié.

le groupe carboxyle se compose d'un atome de carbone doublement lié à un atome d'oxygène et également lié à un groupe hydroxyle (-OH). Il peut être représenté par -CO(OH) et c'est ce qui vaut à ces composés la désignation "acide", car l'atome d'hydrogène dans le composant hydroxyle est facilement donné, laissant derrière lui un -CO(O-) grouper.

Les 20 acides aminés présents dans la nature sont appelés acides alpha-aminés parce que le groupe amino (-NH2) est attaché au carbone alpha de l'acide carboxylique, qui est le carbone à côté du groupe -CO(OH). Ce carbone est aussi le carbone « central » décrit ci-dessus.

Les acides aminés varient en masse de 75 grammes par mole (glycine) à 204 grammes par mole (tryptophane), et sont en moyenne plus petits que le sucre glucose (180 grammes par mole).

Si chaque acide aminé était observé avec une fréquence égale dans la nature, chacun représenterait environ 5 pour cent des acides aminés dans les structures protéiques (100 pour cent divisé par 20 acides aminés = 5 pour cent par acide aminé).

En réalité, ces fréquences d'occurrence varient d'un peu plus de 1,2 pour cent (tryptophane et cystéine) à un peu moins de 10 pour cent (leucine).

le Chaînes latérales "R", ou simplement les chaînes R, entrent dans diverses sous-catégories qui à la fois décrivent et déterminent le comportement biochimique de l'acide aminé dans son ensemble. Un schéma commun classe les acides aminés comme hydrophobe, hydrophile (ou alors polaire), accusé ou alors amphipathique.

Hydrophobe vient du grec pour "craignant l'eau", et ces huit acides aminés sont ainsi étiquetés parce que leurs chaînes latérales sont non polaire, ce qui signifie qu'ils ne portent ni une charge électrostatique nette ni une charge distribuée de manière asymétrique. En raison de cette propriété, hydrophobe les acides aminés se trouvent généralement à l'intérieur des protéines, "à l'abri" de l'eau.

De même, ces acides' hydrophile les pairs ont tendance à s'assembler sur les surfaces extérieures des protéines. Accusé et amphipathique les molécules, quant à elles, affichent leurs propres charmes et particularités.

Voici une liste d'acides aminés individuels ainsi que certaines de leurs caractéristiques distinctives. Ils sont présentés dans l'ordre de leurs abréviations à une lettre pour faciliter la référence, mais si vous choisissez d'essayer de mémoriser les noms des acides aminés, vous devez utiliser n'importe quel schéma de groupement ou autre astuce qui rend cette tâche aussi facile que possible.

Ces huit acides aminés sont généralement regroupés et sont parfois appelés « non polaires » au lieu d'hydrophobes bien qu'ils signifient essentiellement la même chose. Ils participent à l'intérieur des protéines dans Interactions van der Waals, qui sont comme covalents ou des liaisons ioniques mais beaucoup plus faible et plus transitoire.

• Alanine (ala ou A) : Le deuxième acide aminé le plus léger et le deuxième le plus abondant.
• Glycine (gly ou G): N'a pas réellement de chaîne latérale complète (la chaîne latérale de la glycine est un seul hydrogène) et est donc placée avec d'autres composés non polaires par défaut, mais se trouve souvent près de la surface des protéines et peut vraisemblablement être étiqueté "hydrophile" pour cela raison.
• Phénylalanine (phe ou F): Comme la tyrosine et le tryptophane, c'est un acide aminé aromatique, qui n'a rien à voir avec son odeur (les acides aminés sont inodores) et indique plutôt la présence d'un groupe phényle (un cycle à six carbones contenant trois doubles liaisons).
• Isoleucine (ile ou I): Un isomère de leucine avec un seul groupe méthyle (-CH3) attaché à un carbone différent sur la chaîne R. (Les isomères ont le même nombre et le même type d'atomes, mais des arrangements spatiaux différents.)
• Leucine (leu ou L): Comme son isomère, la leucine est un acide aminé à chaîne ramifiée (BCAA), une référence à la construction de la chaîne R. Parce que la plupart des animaux ne peuvent pas synthétiser les BCAA, ce sont deux des acides aminés essentiels.
• Méthionine (rencontré ou M): L'un des deux acides aminés soufrés, l'autre étant la cystéine. Parfois classé comme amphipathique voire polaire selon son environnement.
• Proline (pro ou P): Le groupe amino de la proline existe dans un cycle à cinq atomes au lieu d'un groupe terminal -NH2.
• Valine (val ou V): Un autre BCAA; équivalent à une molécule de leucine avec un groupe méthyle de squelette excisé.

Le tryptophane est parfois inclus dans ce groupe, mais il est en fait amphipathique.

Ces acides aminés sont souvent appelés « polaires, mais non chargés ». Ils pimentent les surfaces extérieures des protéines et ne reculent pas en présence d'eau.

• Cystéine (cys ou C): Contient un atome de soufre; représente seulement 1,2 pour cent des acides aminés dans la nature.
• Histidine (son ou H): L'histidine ne contient pas un mais deux groupes -NH2, ce qui en fait un acide aminé très polyvalent grâce à sa capacité à prendre ou à décharger des protons (c'est-à-dire des atomes d'hydrogène) à plusieurs endroits. Dans certaines sources, l'histidine est répertoriée principalement comme amphipathique.
• Asparagine (asn ou N): Chimiquement, il s'agit d'acide aspartique avec un groupe amino remplaçant l'hydrogène acide du groupe carboxyle.
• Glutamine (gln ou Q) : Identique à l'acide glutamtique avec un groupe amino remplaçant l'hydrogène acide du groupe carboxyle.
• Sérine (ser ou S) : Les propriétés hydrophiles de la sérine sont dues au fait qu'elle contient un groupe hydroxyle.
• Thréonine (thr ou T): De structure similaire à un sucre appelé threose, et nommé d'après lui.

Ces composés se comportent un peu comme des acides aminés hydrophiles (polaires) en ce sens qu'ils interagissent facilement avec l'eau, mais ils portent une charge nette de +1 ou -1. Cela en fait des acides (donneurs de protons) ou des bases (accepteurs de protons) au pH, ou l'acidité, du corps humain.

• Acide aspartique (asp ou D): Déprotoné au pH physiologique (corps), conférant une charge négative à la molécule. Aussi appelé aspartate.
• Acide glutamique (glu ou E) : Déprotoné au pH physiologique. Aussi appelé glutamate.
• Lysine (lys ou K): Une base, et protonée à pH physiologique.
• Arginine (arg ou R): Également une base et protonée à pH physiologique.

"Amphipathique" se traduit approximativement par "sentir les deux" en grec, et ces acides aminés peuvent fonctionner à la fois comme non polaires (hydrophobes) et polaires (hydrophiles), presque comme un joueur de softball qui n'est pas un lanceur ou un frappeur superstar mais qui peut fonctionner avec compétence dans les deux rôles dans un sport dans lequel les capacités de la plupart des joueurs sont hautement spécialisé.

Ils ne portent pas de charge nette, mais la distribution de la charge électrique le long des chaînes R de ces acides aminés est nettement asymétrique.

• Tyrosine (tyr ou T): Son groupe hydroxyle peut à la fois donner et accepter une liaison hydrogène, de sorte que la tyrosine "agit" parfois de manière hydrophile.
• Tryptophane (essayez ou W): Le plus grand acide aminé; un précurseur du neurotransmetteur sérotonine (5-hydroxytryptamine).