Qu'est-ce qui bloque l'activité enzymatique en se liant au site actif d'une enzyme ?

Les enzymes sont des machines tridimensionnelles qui ont un site actif, qui reconnaît des substrats de forme spécifique. Si un produit chimique inhibe l'enzyme en se liant au site actif, c'est un signe révélateur que le produit chimique appartient à la catégorie des inhibiteurs compétitifs, par opposition aux inhibiteurs non compétitifs. Cependant, il existe des subtilités au sein de la catégorie des inhibiteurs compétitifs, puisque certains peuvent être des inhibiteurs réversibles, tandis que d'autres sont des inhibiteurs irréversibles. Enfin, une troisième classe d'inhibiteurs mixtes ajoute une touche à la catégorisation des inhibiteurs compétitifs.

Un produit chimique qui bloque l'activité enzymatique en se liant au site actif est appelé inhibiteur compétitif. Ces types de produits chimiques ont des formes similaires avec le substrat de l'enzyme. Cette similitude permet au produit chimique de rivaliser avec le substrat pour savoir qui se fixe au site actif de l'enzyme. L'attachement de l'inhibiteur compétitif ou du substrat à l'enzyme est un processus soit ou soit - un seul d'entre eux peut s'adapter à un moment donné.

Certains inhibiteurs compétitifs sont appelés inhibiteurs réversibles, ce qui signifie qu'ils se lient au site actif mais peuvent tomber avec une relative facilité. Dans le cas des inhibiteurs compétitifs réversibles, l'augmentation de la concentration de substrat dans le le mélange réactionnel peut empêcher l'inhibiteur - oui, inhiber l'inhibiteur - de se lier à l'enzyme pour longtemps. L'affinité, ou attraction, de l'inhibiteur et de l'enzyme ne change pas, mais leurs interactions deviennent moins fréquentes. Plus de substrat signifie qu'à un moment donné, plus de molécules d'enzyme seront attachées au substrat qu'à l'inhibiteur. On dit que le substrat surpasse l'inhibiteur.

Les inhibiteurs compétitifs peuvent également être des inhibiteurs irréversibles, ce qui signifie qu'ils forment une liaison covalente avec le site actif ou forment une interaction si étroite que l'inhibiteur tombe rarement. Une liaison covalente se produit lorsque deux atomes partagent des électrons pour former un lien physique. L'antibiotique pénicilline est un exemple d'inhibiteur compétitif irréversible. Les bactéries ont besoin d'une enzyme appelée glycopeptide transpeptidase pour réticuler les fibres de sa paroi cellulaire. La pénicilline se lie au site actif de cette enzyme via une liaison covalente et empêche le substrat de se lier.

Les inhibiteurs qui se lient au site actif de l'enzyme sont appelés inhibiteurs compétitifs, et ceux qui se lient à d'autres sites sont appelés inhibiteurs non compétitifs. Cependant, il existe une autre classe d'inhibiteurs, appelés inhibiteurs mixtes, qui peuvent se lier soit au site actif avant que le substrat n'y arrive ou le complexe enzyme-substrat après que le substrat a attaché. Les inhibiteurs mixtes peuvent se lier à l'enzyme avant que le substrat ne se lie, ou peuvent se lier après que le substrat s'est lié. Les deux cas se traduisent par une enzyme inactive. Ainsi, les inhibiteurs mixtes sont efficaces contre les enzymes à n'importe quelle concentration de substrat.