Différents types d'enzymes

Les enzymes sont des molécules protéiques essentielles dans les systèmes vivants qui, une fois synthétisées, ne sont généralement pas transformées en d'autres type de molécule, tout comme les substances absorbées comme carburant pour les processus digestifs et respiratoires (par exemple, les sucres, les graisses, les molécules oxygène). C'est parce que les enzymes sont catalyseurs, ce qui signifie qu'ils peuvent participer à des réactions chimiques sans être eux-mêmes modifiés, un peu comme le modérateur d'un débat public qui pousse idéalement les participants et le public vers une conclusion en dictant les termes de l'argument sans ajouter d'unique informations.

Plus de 2 000 enzymes ont été identifiées et chacune d'entre elles est impliquée dans une réaction chimique spécifique. Les enzymes sont donc spécifiques du substrat. Ils sont regroupés en une demi-douzaine de classes en fonction des types de réactions auxquelles ils participent.

Les enzymes permettent à un grand nombre de réactions d'avoir lieu dans le corps dans des conditions de

Les enzymes participent à des processus allant de la coagulation du sang à la synthèse de l'ADN en passant par la digestion. Certains ne se trouvent qu'à l'intérieur des cellules et participent à des processus impliquant de petites molécules, telles que la glycolyse; d'autres sont sécrétées directement dans l'intestin et agissent sur les matières en vrac telles que les aliments avalés.

Parce que les enzymes sont des protéines avec des masses moléculaires assez élevées, elles ont chacune une forme tridimensionnelle distincte. Cela détermine les molécules spécifiques sur lesquelles ils agissent. En plus d'être dépendante du pH, la forme de la plupart des enzymes est dépendante de la température, ce qui signifie qu'elles fonctionnent mieux dans une plage de température assez étroite.

La plupart des enzymes agissent en abaissant le énergie d'activation d'une réaction chimique. Parfois, leur forme rapproche physiquement les réactifs à la manière, peut-être, d'un entraîneur d'équipe sportive ou d'un responsable de groupe de travail soucieux d'accomplir une tâche plus rapidement. On pense que lorsque les enzymes se lient à un réactif, leur forme change d'une manière qui déstabilise le réactif et le rend plus sensible aux changements chimiques que la réaction implique.

Les réactions qui peuvent se dérouler sans apport d'énergie sont appelées réactions exothermiques. Dans ces réactions, les produits ou les produits chimiques formés au cours de la réaction ont un niveau d'énergie inférieur à celui des produits chimiques qui servent d'ingrédients à la réaction. De cette façon, les molécules, comme l'eau, « cherchent » leur propre niveau (d'énergie); les atomes "préfèrent" être dans des arrangements avec une énergie totale inférieure, tout comme l'eau s'écoule en descendant vers le point physique disponible le plus bas. En mettant tout cela ensemble, il est clair que les réactions exothermiques se déroulent toujours naturellement.

Cependant, le fait qu'une réaction se produise même sans apport ne dit rien sur la vitesse à laquelle elle se produira. Si une substance absorbée par l'organisme se transforme naturellement en deux substances dérivées pouvant servir de sources directes d'énergie cellulaire, cela ne sert à rien si la réaction prend naturellement des heures ou des jours pour Achevée. De plus, même lorsque l'énergie totale des produits est supérieure à celle des réactifs, le chemin de l'énergie n'est pas une pente descendante régulière sur un graphique; au lieu de cela, les produits doivent atteindre un niveau d'énergie plus élevé que celui avec lequel ils ont commencé afin qu'ils puissent « surmonter la bosse » et que la réaction puisse se poursuivre. Cet investissement initial d'énergie dans les réactifs qui rapporte sous forme de produits est le énergie d'activation, ou E_une.

Le corps humain comprend six grands groupes, ou classes, d'enzymes.

Oxydoréductases augmenter la vitesse des réactions d'oxydation et de réduction. Dans ces réactions, également appelées réactions redox, l'un des réactifs cède une paire d'électrons qu'un autre réactif gagne. Le donneur de paires d'électrons est dit oxydé et agit comme un agent réducteur, tandis que le receveur de paires d'électrons est réduit est appelé agent oxydant. Une façon plus simple de dire cela est que dans ce genre de réactions, les atomes d'oxygène, les atomes d'hydrogène ou les deux sont déplacés. Des exemples incluent la cytochrome oxydase et la lactate déshydrogénase.

Transferts vitesse le long du transfert de groupes d'atomes, tels que méthyle (CH₃), acétyle (CH₃CO) ou aminé (NH₂) groupes, d'une molécule à une autre molécule. L'acétate kinase et l'alanine désaminase sont des exemples de transférases.

Hydrolases accélérer les réactions d'hydrolyse. Les réactions d'hydrolyse utilisent de l'eau (H₂O) pour diviser une liaison dans une molécule pour créer deux produits filles, généralement en fixant le -OH (groupe hydroxyle) de l'eau à l'un des produits et un seul -H (atome d'hydrogène) à l'autre. Entre-temps, une nouvelle molécule est formée à partir des atomes déplacés par les composants -H et -OH. Les enzymes digestives lipase et sucrase sont des hydrolases.

Lyases augmenter le taux d'ajout d'un groupe moléculaire à une double liaison ou l'élimination de deux groupes d'atomes voisins pour créer une double liaison. Ceux-ci agissent comme des hydrolases, sauf que le composant retiré n'est pas déplacé par l'eau ou des portions d'eau. Cette classe d'enzymes comprend l'oxalate décarboxylase et l'isocitrate lyase.

Isomérases accélérer les réactions d'isomérisation. Ce sont des réactions dans lesquelles tous les atomes d'origine du réactif sont conservés, mais sont réarrangés pour former un isomère du réactif. (Les isomères sont des molécules ayant la même formule chimique, mais des arrangements différents.) Les exemples incluent la glucose-phosphate isomérase et l'alanine racémase.

Ligas (également appelées synthétases) améliorent la vitesse de jonction de deux molécules. Ils y parviennent généralement en utilisant l'énergie dérivée de la dégradation de l'adénosine triphosphate (ATP). Des exemples de ligases comprennent l'acétyl-CoA synthétase et l'ADN ligase.

En plus des changements de température et de pH, d'autres facteurs peuvent entraîner une diminution ou un arrêt de l'activité d'une enzyme. Dans un processus appelé interaction allostérique, la forme de l'enzyme est temporairement modifiée lorsqu'une molécule se lie à une partie de celle-ci loin de l'endroit où elle rejoint le réactif. Cela conduit à une perte de fonction. Parfois, cela est utile lorsque le produit lui-même sert d'inhibiteur allostérique, car c'est généralement un signe que la réaction s'est déroulée au point où le produit supplémentaire n'est plus obligatoire.

Dans l'inhibition compétitive, une substance appelée composé régulateur entre en compétition avec le réactif pour le site de liaison. Cela revient à essayer de mettre plusieurs clés fonctionnelles dans la même serrure en même temps. Si suffisamment de ces composés régulateurs se joignent à une quantité suffisamment élevée de l'enzyme présente, cela ralentit ou arrête la voie de réaction. Cela peut être utile en pharmacologie car les microbiologistes peuvent concevoir des composés qui entrent en compétition avec la liaison sites d'enzymes bactériennes, ce qui rend beaucoup plus difficile pour les bactéries de provoquer des maladies ou de survivre dans le corps humain, période.

Dans l'inhibition non compétitive, une molécule inhibitrice se lie à l'enzyme à un endroit différent du site actif, similaire à ce qui se passe dans une interaction allostérique. L'inhibition irréversible se produit lorsque l'inhibiteur se lie de façon permanente à l'enzyme ou la dégrade de manière significative de sorte que sa fonction ne peut pas récupérer. Les gaz neurotoxiques et la pénicilline utilisent tous deux ce type d'inhibition, bien qu'avec des intentions très différentes à l'esprit.