Kuinka hemoglobiini näyttää proteiinirakenteen neljä tasoa?

Nisäkkäät hengittävät happea ilmasta keuhkojensa kautta. Happi tarvitsee tavan kuljettaa keuhkoista muualle kehoon erilaisissa biologisissa prosesseissa. Tämä tapahtuu veren, erityisesti punasoluissa olevan proteiinin, hemoglobiinin kautta. Hemoglobiini suorittaa tämän tehtävän proteiinirakenteen neljän tasonsa vuoksi: hemoglobiinin ensisijainen rakenne, toissijainen rakenne sekä tertiäärinen ja kvaternaarinen rakenne.

TL; DR (liian pitkä; Ei lukenut)

Hemoglobiini on punasolujen proteiini, joka antaa sille punaisen värin. Hemoglobiini suorittaa myös olennaisen tärkeän tehtävän turvallisesta hapen kulkeutumisesta koko kehoon, ja se tekee tämän käyttämällä proteiinirakenteensa neljää tasoa.

Hemoglobiini on suuri proteiinimolekyyli, joka löytyy punasoluista. Itse asiassa hemoglobiini on aine, joka antaa verelle punaisen sävyn. Molekyylibiologi Max Perutz löysi hemoglobiinin vuonna 1959. Perutz käytti röntgenkristallografiaa hemoglobiinin erityisen rakenteen määrittämiseksi. Hän löysi lopulta myös sen hapettoman muodon kiderakenteen sekä muiden tärkeiden proteiinien rakenteet.

Hemoglobiini on kehon triljoonien solujen hapen kantajamolekyyli, jota tarvitaan ihmisten ja muiden nisäkkäiden elämään. Se kuljettaa sekä happea että hiilidioksidia.

Tämä toiminto johtuu hemoglobiinin ainutlaatuisesta muodosta, joka on pallomainen ja valmistettu neljästä rautaryhmää ympäröivästä proteiinin alayksiköstä. Hemoglobiinin muoto muuttuu, mikä auttaa tehostamaan sen toimintaa hapen kuljettamisessa. Hemoglobiinimolekyylin rakenteen kuvaamiseksi on ymmärrettävä proteiinien järjestäytyminen.

Proteiini on suuri molekyyli, joka on valmistettu pienempien molekyylien ketjusta, jota kutsutaan aminohappoja. Kaikilla proteiineilla on lopullinen rakenne koostumuksensa vuoksi. Kaksikymmentä aminohappoa on olemassa, ja kun ne sitoutuvat toisiinsa, ne muodostavat ainutlaatuisia proteiineja ketjun sekvenssistä riippuen.

Aminohapot koostuvat aminoryhmästä, hiilestä, karboksyylihapporyhmästä ja kiinnittyneestä sivuketjusta tai R-ryhmästä, joka tekee siitä ainutlaatuisen. Tämä R-ryhmä auttaa määrittämään, onko aminohappo hydrofobinen, hydrofiilinen, positiivisesti varautunut, negatiivisesti varautunut vai kysteiini disulfidisidoksilla.

Kun aminohapot liittyvät yhteen, ne muodostavat peptidisidoksen ja muodostavat a polypeptidirakenne. Tämä tapahtuu kondensaatioreaktion kautta, jolloin saadaan vesimolekyyli. Kun aminohapot muodostavat polypeptidirakenteen tietyssä järjestyksessä, tämä sekvenssi muodostaa a ensisijainen proteiinirakenne.

Polypeptidit eivät kuitenkaan pysy suoralla viivalla, vaan ne taipuvat ja taittuvat muodostaen kolmiulotteisen muodon, joka voi joko näyttää spiraalilta ( alfakierre) tai eräänlainen harmonikan muoto (a beeta-laskostettu arkki). Nämä polypeptidirakenteet muodostavat a toissijainen proteiinirakenne. Ne pidetään yhdessä vetysidosten kautta.

Tertiäärinen proteiinirakenne kuvaa funktionaalisen proteiinin lopullisen muodon, joka koostuu sen toissijaisista rakennekomponenteista. Tertiäärirakenteella on erityisiä tilauksia aminohapoille, alfa-heliksille ja beeta-laskostetuille levyille, jotka kaikki taitetaan vakaan tertiäärirakenteen joukkoon. Tertiaariset rakenteet muodostuvat usein suhteessa ympäristöönsä, esimerkiksi hydrofobisten osien kanssa proteiinin sisäpuolella ja hydrofiilisten osien ulkopuolella (kuten sytoplasmassa).

Vaikka kaikilla proteiineilla on nämä kolme rakennetta, jotkut koostuvat useista aminohappoketjuista. Tämän tyyppistä proteiinirakennetta kutsutaan kvaternaarinen rakenne, jolloin muodostuu useista ketjuista koostuva proteiini, jolla on erilaisia ​​molekyylivuorovaikutuksia. Tämä tuottaa proteiinikompleksin.

Kun voidaan kuvata hemoglobiinimolekyylin rakennetta, on helpompi ymmärtää, miten hemoglobiinin rakenne ja toiminta liittyvät toisiinsa. Hemoglobiini on rakenteellisesti samanlainen kuin myoglobiini, jota käytetään varastoimaan happea lihaksiin. Hemoglobiinin kvaternaarinen rakenne kuitenkin erottaa sen.

Hemoglobiinimolekyylin kvaternaarinen rakenne sisältää neljä tertiäärisen rakenteen proteiiniketjua, jotka kaikki ovat alfa-helikoita.

Kukin alfa-kierukka on toissijainen aminohappoketjuista valmistettu polypeptidirakenne. Aminohapot ovat puolestaan ​​hemoglobiinin ensisijainen rakenne.

Neljä sekundaarirakenneketjua sisältävät rautatomin, joka on sijoitettu ns hemiryhmä, renkaan muotoinen molekyylirakenne. Kun nisäkkäät hengittävät happea, se sitoutuu hemiryhmän rautaan. Hemoglobiinissa on neljä hapen sitoutumispaikkaa. Molekyyliä pitää yhdessä punasolujen kotelo. Ilman tätä turvaverkkoa hemoglobiini hajoaisi helposti.

Hapen sitoutuminen hemiin aloittaa rakenteelliset muutokset proteiinissa, mikä saa aikaan myös naapuripolypeptidi-alayksiköiden muutoksen. Ensimmäinen happi on haastavin sitoutuminen, mutta kolme muuta happigeeniä pystyvät sitten sitoutumaan nopeasti.

Rakenteellinen muoto muuttuu hapen sitoutumisen vuoksi hemiryhmän rautatomiin. Tämä siirtää histidiinin aminohappoa, mikä puolestaan ​​muuttaa alfa-heliksia. Muutokset jatkuvat muiden hemoglobiinialayksiköiden kautta.

Happi hengitetään sisään ja sitoutuu veren hemoglobiiniin keuhkojen kautta. Hemoglobiini kuljettaa happea verenkierrossa ja toimittaa happea mihin tahansa sitä tarvitaan. Kun hiilidioksidi kasvaa kehossa ja happitaso laskee, happea vapautuu ja hemoglobiinin muoto muuttuu jälleen. Lopulta kaikki neljä happimolekyyliä vapautuu.

Hemoglobiini ei vain kuljeta happea verenkierron kautta, vaan sitoutuu myös muihin molekyyleihin. Typpioksidi voi sitoutua hemoglobiinin kysteiiniin sekä hemiryhmiin. Tämä typpioksidi vapauttaa verisuonten seinämiä ja alentaa verenpainetta.

Valitettavasti hiilimonoksidi voi myös sitoutua hemoglobiiniin vahingollisesti vakaana, estää happea ja johtaa solujen tukehtumiseen. Hiilimonoksidi tekee tämän nopeasti, jolloin altistuminen sille on erittäin vaarallista, koska se on myrkyllistä, näkymätöntä ja hajutonta kaasua.

Hemoglobiineja ei ole vain nisäkkäissä. Palkokasveissa on jopa eräänlainen hemoglobiini, nimeltään leghemoglobiini. Tutkijoiden mielestä tämä auttaa bakteereja kiinnittämään typpeä palkokasvien juuriin. Se on samankaltainen ihmisen hemoglobiinin kanssa, pääasiassa sen rautaa sitovan histidiiniaminohapon takia.

Kuten edellä mainittiin, hemoglobiinin rakenne muuttuu hapen läsnä ollessa. Terveellä ihmisellä on normaalia, että hemoglobiinin aminohappokonfiguraatioiden ensisijaisessa rakenteessa on joitain yksilöllisiä eroja. Geneettiset vaihtelut populaatioissa paljastavat itsensä, kun hemoglobiinirakenteessa on ongelmia.

Sisään sirppisoluanemia, mutaatio aminohapposekvenssissä johtaa hapettomien hemoglobiinien kasautumiseen. Tämä muuttaa punasolujen muotoa, kunnes ne muistuttavat sirpin tai puolikuun muotoa.

Tämä geneettinen vaihtelu voi osoittautua vahingolliseksi. Sirppisolujen punasolut ovat alttiita vaurioille ja hemoglobiinihäviölle. Tämä puolestaan ​​johtaa anemiaan tai vähän rautaa. Yksilöillä, joilla on sirppisoluhemoglobiinit, on etu alueilla, joilla on taipumus malariaan.

Talassemiassa alfa-heliksit eivät tuotu samalla tavalla, mikä vaikuttaa negatiivisesti hemoglobiiniin.

Veren säilyttämisen ja veriryhmien vastaamisen haasteiden vuoksi tutkijat etsivät tapaa tehdä keinotekoista verta. Työ tehdään edelleen uudet hemoglobiinityypitkuten yksi, jossa on kaksi glysiinitähdettä, jotka pitävät sen sitoutuneena liuoksessa sen sijaan, että ne hajoaisivat suojaavan punasolun puuttuessa.

Hemoglobiinin proteiinirakenteen neljän tason tunteminen auttaa tutkijoita keksimään tapoja ymmärtää paremmin sen toimintaa. Tämä puolestaan ​​voi johtaa tulevaisuudessa lääkkeiden ja muun lääketieteellisen hoidon uuteen kohdistamiseen.