Mis on kaks viisi, kuidas ensüümid muutuvad vähem efektiivseks?

Ensüümid on valgumasinad, mis peavad nõuetekohaseks toimimiseks võtma 3D-kuju. Ensüümid muutuvad passiivseks, kui nad kaotavad oma 3D-struktuuri. Üks viis, kuidas see juhtub, on see, et temperatuur muutub liiga kuumaks ja ensüüm denatureerub või avaneb. Teine viis ensüümide passiivseks muutmiseks on see, kui keemilise inhibiitori poolt nende aktiivsus blokeeritakse. Inhibiitorid on erinevat tüüpi. Konkureerivad inhibiitorid seonduvad ensüümide aktiivse saidiga ja blokeerivad selle. Mittekonkureerivad inhibiitorid seonduvad muu kui aktiivse saidiga, kuid põhjustavad aktiivse saidi mittefunktsionaalse toimimise.

Ensüümides olevad aatomid vibreerivad tavaliselt, kuid mitte nii palju, et molekul avaneks. Ensüümi temperatuuri tõstmine suurendab vibratsiooni hulka. Liiga palju jigeldamist ja ensüüm hakkab oma õiget kuju kaotama. Ensüümidel on optimaalne temperatuurivahemik, milles nad on kõige aktiivsemad. Ensüümi aktiivsus tõuseb, kui temperatuur jõuab selle optimaalse vahemikuni, kuid pärast selle vahemiku möödumist järsult väheneb. Enamik loomset ensüümi kaotab aktiivsuse üle 40 kraadi Celsiuse järgi. On baktereid, mida nimetatakse ekstremofiilideks ja mis suudavad ellu jääda kuumaveeallikates. Nende ensüümid taluvad vett keevat temperatuuri.

Ensüümidel on piirkond, mida nimetatakse aktiivseks kohaks, mis vastutab ensüümi põhieesmärgiks oleva keemilise reaktsiooni eest. Nii nagu ülejäänud ensüüm, peab ka aktiivsel saidil toimimiseks olema õige 3-D kuju. Aktiivne koht on nagu ensüümi suu. Teatud aminohapete kõrvalrühmad kleepuvad aktiivse saidi ruumi sarnaselt hammastele suus. Need kõrvalrühmad vastutavad keemilise reaktsiooni toimumise eest. Nii nagu toidu närimiseks tuleb hambad joondada, ei saa kõrvalrühmad reaktsioone lõpule viia, kui aktiivne koht ei ole 3-D kujul.

Teine viis, kuidas ensüümid muutuvad vähem efektiivseks, on see, et nende aktiivsuse blokeerib keemiline inhibiitor. Konkureerivad inhibiitorid on molekulid, mis seonduvad ensüümi aktiivse saidiga. Aktiivne on see, kus substraat, molekul, mida ensüüm peaks modifitseerima, seondub, nii et konkureeriv inhibiitor konkureerib aktiivse saidi substraadiga. Paljud konkureerivad inhibiitorid on tuntud kui pöörduvad inhibiitorid, sest kuigi nad seovad aktiivset saiti, võivad nad kukkuda. See lülitab ensüümi uuesti sisse.

Teist tüüpi ensüümi inhibiitoreid nimetatakse mittekonkureerivateks inhibiitoriteks. Seda tüüpi kemikaalid ei seondu aktiivse, vaid ensüümi teise saidiga. Inhibiitori seondumine teises kohas põhjustab aga valgu kuju muutuse, mis kas sulgeb või blokeerib aktiivse koha. Mittekonkureerivaid inhibiitoreid nimetatakse ka allosteerilisteks inhibiitoriteks, kuna allosteerilised saidid on regulaatorsaidid, mis ei ole aktiivsed. Mõned ensüümid on mitmed ensüümid, mis saavad kokku nn ensüümikompleksiks. Allosteeriline inhibiitor võib kompleksis kõik ensüümid välja lülitada, seondudes ühe allosteerilise saidiga.