Los mamíferos inhalan oxígeno del aire a través de sus pulmones. El oxígeno necesita una forma de ser transportado desde los pulmones al resto del cuerpo para varios procesos biológicos. Esto sucede a través de la sangre, específicamente la proteína hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos. La hemoglobina realiza esta función debido a sus cuatro niveles de estructura proteica: la estructura primaria de la hemoglobina, la estructura secundaria y las estructuras terciaria y cuaternaria.
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La hemoglobina es la proteína de los glóbulos rojos que le da un color rojo. La hemoglobina también realiza la tarea esencial del suministro seguro de oxígeno a todo el cuerpo, y lo hace utilizando sus cuatro niveles de estructura proteica.
¿Qué es la hemoglobina?
Hemoglobina es una gran molécula de proteína que se encuentra en los glóbulos rojos. De hecho, la hemoglobina es la sustancia que le da a la sangre su tonalidad roja. El biólogo molecular Max Perutz descubrió la hemoglobina en 1959. Perutz utilizó cristalografía de rayos X para determinar la estructura especial de la hemoglobina. Eventualmente, también descubriría la estructura cristalina de su forma desoxigenada, así como las estructuras de otras proteínas importantes.
La hemoglobina es la molécula portadora de oxígeno para los billones de células del cuerpo, necesaria para que vivan las personas y otros mamíferos. Transporta oxígeno y dióxido de carbono.
Esta función se produce debido a la forma única de la hemoglobina, que es globular y está formada por cuatro subunidades de proteínas que rodean un grupo de hierro. La hemoglobina sufre cambios en su forma para ayudar a que sea más eficiente en su función de transportar oxígeno. Para describir la estructura de una molécula de hemoglobina, se debe comprender la forma en que se organizan las proteínas.
Una descripción general de la estructura de las proteínas
Una proteína es una molécula grande formada por una cadena de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Todas las proteínas poseen una estructura definitiva debido a su composición. Existen veinte aminoácidos, y cuando se unen, forman proteínas únicas dependiendo de su secuencia en la cadena.
Los aminoácidos se componen de un grupo amino, un carbono, un grupo de ácido carboxílico y una cadena lateral o grupo R que los hace únicos. Este grupo R ayuda a determinar si un aminoácido será hidrófobo, hidrófilo, cargado positivamente, cargado negativamente o una cisteína con enlaces disulfuro.
Estructura polipeptídica
Cuando los aminoácidos se unen, forman un enlace peptídico y forman un estructura polipeptídica. Esto sucede a través de una reacción de condensación, lo que resulta en una molécula de agua. Una vez que los aminoácidos forman una estructura polipeptídica en un orden específico, esta secuencia forma un estructura de proteína primaria.
Sin embargo, los polipéptidos no permanecen en línea recta, sino que se doblan y pliegan para formar una forma tridimensional que puede parecer una espiral (una hélice alfa) o una especie de forma de acordeón (una hoja beta-plisada). Estas estructuras polipeptídicas forman una estructura de proteína secundaria. Estos se mantienen unidos mediante enlaces de hidrógeno.
Estructura proteica terciaria y cuaternaria
Estructura de la proteína terciaria describe una forma final de una proteína funcional compuesta por sus componentes de estructura secundaria. La estructura terciaria tendrá órdenes específicos para sus aminoácidos, hélices alfa y láminas plegadas en beta, todas las cuales se plegarán en la estructura terciaria estable. Las estructuras terciarias a menudo se forman en relación con su entorno, con porciones hidrofóbicas en el interior de una proteína y otras hidrofílicas en el exterior (como en el citoplasma), por ejemplo.
Si bien todas las proteínas poseen estas tres estructuras, algunas constan de múltiples cadenas de aminoácidos. Este tipo de estructura proteica se llama Estructura cuaternaria, haciendo una proteína de múltiples cadenas con diversas interacciones moleculares. Esto produce un complejo proteico.
Describir la estructura de una molécula de hemoglobina
Una vez que se puede describir la estructura de una molécula de hemoglobina, es más fácil comprender cómo se relacionan la estructura y la función de la hemoglobina. La hemoglobina es estructuralmente similar a la mioglobina, utilizada para almacenar oxígeno en los músculos. Sin embargo, la estructura cuaternaria de la hemoglobina la distingue.
La estructura cuaternaria de una molécula de hemoglobina incluye cuatro cadenas de proteínas de estructura terciaria, que son todas hélices alfa.
Individualmente, cada hélice alfa es una estructura polipeptídica secundaria formada por cadenas de aminoácidos. Los aminoácidos son a su vez la estructura primaria de la hemoglobina.
Las cuatro cadenas de estructura secundaria contienen un átomo de hierro alojado en lo que se llama un grupo hemo, una estructura molecular en forma de anillo. Cuando los mamíferos respiran oxígeno, este se une al hierro del grupo hemo. Hay cuatro sitios hem a los que se une el oxígeno en la hemoglobina. La molécula se mantiene unida por su alojamiento de un glóbulo rojo. Sin esta red de seguridad, la hemoglobina se desharía fácilmente.
La unión del oxígeno a un hemo inicia cambios estructurales en la proteína, lo que hace que las subunidades de polipéptido vecinas también cambien. El primer oxígeno es el más difícil de unir, pero los tres oxígenos adicionales pueden unirse rápidamente.
La forma estructural cambia debido a la unión del oxígeno al átomo de hierro en el grupo hemo. Esto cambia el aminoácido histidina, que a su vez altera la hélice alfa. Los cambios continúan a través de las otras subunidades de hemoglobina.
El oxígeno se inhala y se une a la hemoglobina en la sangre a través de los pulmones. La hemoglobina transporta ese oxígeno en el torrente sanguíneo y lo lleva a donde sea necesario. A medida que aumenta el dióxido de carbono en el cuerpo y disminuye el nivel de oxígeno, se libera oxígeno y la forma de la hemoglobina cambia nuevamente. Finalmente, se liberan las cuatro moléculas de oxígeno.
Funciones de una molécula de hemoglobina
La hemoglobina no solo transporta oxígeno a través del torrente sanguíneo, sino que también se une a otras moléculas. El óxido nítrico puede unirse a la cisteína en la hemoglobina así como a los grupos hemo. Ese óxido nítrico libera las paredes de los vasos sanguíneos y reduce la presión arterial.
Desafortunadamente, el monóxido de carbono también puede unirse a la hemoglobina en una configuración perniciosamente estable, bloqueando el oxígeno y provocando la asfixia de las células. El monóxido de carbono hace esto rápidamente, por lo que la exposición a él es muy peligrosa, ya que es un gas tóxico, invisible e inodoro.
Las hemoglobinas no solo se encuentran en los mamíferos. Incluso hay un tipo de hemoglobina en las legumbres, llamado leghemoglobina. Los científicos creen que esto ayuda a las bacterias a fijar nitrógeno en las raíces de las leguminosas. Tiene una semejanza pasajera con la hemoglobina humana, principalmente debido a su aminoácido histidina que se une al hierro.
Cómo la estructura alterada de la hemoglobina afecta la función
Como se mencionó anteriormente, la estructura de la hemoglobina cambia en presencia de oxígeno. En una persona sana, es normal tener algunas diferencias individuales en la estructura primaria de las configuraciones de aminoácidos de la hemoglobina. Las variaciones genéticas en las poblaciones se revelan cuando hay problemas con la estructura de la hemoglobina.
En anemia falciforme, una mutación en la secuencia de aminoácidos conduce a un agrupamiento de hemoglobinas desoxigenadas. Esto altera la forma de los glóbulos rojos hasta que se asemejan a una forma de hoz o media luna.
Esta variación genética puede resultar perjudicial. Los glóbulos rojos falciformes son vulnerables al daño y la pérdida de hemoglobina. Esto, a su vez, produce anemia o niveles bajos de hierro. Las personas con hemoglobinas de células falciformes poseen una ventaja en áreas propensas a la malaria.
En la talasemia, las hélices alfa no se producen de la misma manera, lo que afecta negativamente a la hemoglobina.
Hemoglobina y tratamientos médicos futuros
Debido a los desafíos para almacenar sangre y hacer coincidir los tipos de sangre, los investigadores buscan una forma de producir sangre artificial. El trabajo continúa para hacer nuevos tipos de hemoglobina, como uno con dos residuos de glicina que lo mantienen unido en solución, en lugar de deshacerse en ausencia de un glóbulo rojo protector.
Conocer los cuatro niveles de estructura de las proteínas en la hemoglobina ayuda a los científicos a encontrar formas de comprender mejor su función. A su vez, esto podría conducir a una orientación novedosa de productos farmacéuticos y otros tratamientos médicos en el futuro.