Enzimas: ¿Qué es? & ¿Como funciona?

En todo momento, sin ningún pensamiento consciente tuyo, los billones de células de tu cuerpo están sufriendo una enorme cantidad de reacciones químicas que te mantienen vivo y en equilibrio. Si bien estas reacciones pueden ocurrir por sí solas con el tiempo suficiente, esta tasa no sería lo suficientemente rápida para los requisitos del cuerpo humano.

Como resultado, casi todas las reacciones bioquímicas son asistidas por proteínas especializadas llamadas enzimas, que son biológicos catalizadores que puede hacer que las reacciones sean un millón de veces más rápidas.

La adaptación de las enzimas es muy alta; la mayoría de los cientos de enzimas conocidas pueden catalizar solo una reacción, y la mayoría de las reacciones solo pueden ser catalizadas por una enzima específica.

Aunque el ácido nucleico La molécula de ARN (ácido ribonucleico) a veces puede actuar como un catalizador no enzimático, las verdaderas enzimas son proteinas, lo que significa que consisten en largas cadenas de

Su cuerpo puede producir aproximadamente la mitad de estos, mientras que los demás deben ingerirse en la dieta. Los que tienes que comer se llaman aminoácidos esenciales.

Todos los aminoácidos tienen un átomo de carbono central unido a un grupo de ácido carboxílico (-COOH), un amino (-NH₂), y una cadena lateral, generalmente designada "-R" en los diagramas químicos.

La cadena lateral determina el comportamiento único del aminoácido. El orden de los aminoácidos en una proteína se llama su estructura primaria. Una cadena de aminoácidos se llama polipéptido; Por lo general, cuando se hace referencia a una molécula como tal, no es una proteína funcional completa, sino una pieza de una.

Las cadenas de aminoácidos pueden organizarse en formaciones en forma de espiral o en forma de hoja; esto se conoce como proteína estructura secundaria. La forma en que la molécula finalmente se organiza en tres dimensiones, en gran parte como resultado de interacciones eléctricas entre aminoácidos en diferentes partes de la molécula, se llama la estructura terciaria.

Como ocurre con tantas cosas en el mundo natural, la forma se adapta a la función; es decir, la forma de una enzima determina su comportamiento preciso, incluida la fuerza con la que "busca" una determinada sustrato (es decir, la molécula sobre la que actúa una enzima).

¿Cómo realizan las enzimas la actividad catalítica? Esta pregunta se puede dividir en dos consultas relacionadas.

Uno: ¿cómo, en términos del movimiento básico de los átomos, las enzimas aceleran las reacciones? Y dos: ¿qué características especiales de la estructura de las enzimas permiten que esto suceda?

La forma en que una enzima acelera la velocidad de reacción es suavizando el camino entre el inicio y el final de la reacción. En este tipo de reacciones, el productos (las moléculas que quedan después de que termina la reacción) tienen una energía total menor que la reactivos (las moléculas que se transforman en productos durante la reacción).

Sin embargo, para que la reacción funcione, los productos deben superar una "joroba" de energía, llamada energía de activación (MI_a).

Imagínese estar en una bicicleta a media milla de su casa, un punto que está a 100 pies verticales sobre el camino de entrada. Si la carretera primero sube 50 pies antes de bajar rápidamente 150 pies para llegar al camino de entrada, obviamente tiene que pedalear por un tiempo antes de que pueda comenzar a deslizarse. Pero si el tramo de la carretera consiste simplemente en una pendiente suave uniforme de media milla de largo, puede deslizarse todo el camino.

Una enzima, en efecto, transforma el primer escenario en el segundo; la diferencia de elevación sigue siendo de 100 pies, pero el diseño general no es el mismo.

A nivel de cooperación molecular, el complejo enzima-sustrato se describe a menudo en términos de Relación "cerradura y llave": la parte de la molécula de enzima que se une al sustrato, llamada sitio activo, tiene una forma que encaja casi perfectamente en la molécula del sustrato.

Así como deslizar una llave en una cerradura y girarla provoca cambios en la cerradura (como el movimiento de un cerrojo), un catalizador logra actividad enzimática al hacer que la molécula del sustrato cambie forma.

Estos cambios pueden resultar en un debilitamiento de los enlaces químicos en el sustrato por distorsión mecánica, dando a la molécula un "empujón" o un "giro" suficiente para moverse hacia la forma del producto final.

A menudo, el producto futuro existe en un estado de transición mientras tanto, que se parece un poco al reactivo y un poco al producto.

Un modelo relacionado es el ajuste inducido concepto. En este escenario, la enzima y el sustrato inicialmente no encajan perfectamente con el candado y la llave, pero el hecho mismo de su entrar en contacto provoca cambios en la forma del sustrato que optimiza el sustrato físico enzima Interacción.

El cambio en el sustrato hace que se parezca más a una molécula en estado de transición, que luego se transforma en el producto final a medida que avanza la reacción.

Aunque son poderosas, las enzimas, como todas las moléculas biológicas, no son invencibles. Muchas de las mismas condiciones que dañan o destruyen otras moléculas, así como células y tejidos completos, pueden ralentizar la actividad enzimática o impedir que funcionen por completo.

Como probablemente sepa, su temperatura corporal debe permanecer en un rango estrecho (generalmente alrededor de 97.5 a 98.8 grados Fahrenheit) para que usted se mantenga saludable. Una razón de esto es que las enzimas dejan de funcionar correctamente si la temperatura corporal sube por encima de este nivel, lo que se percibe como fiebre.

Además, las condiciones muy ácidas pueden romper los enlaces químicos de la enzima. Este daño relacionado con la temperatura y el pH se denomina desnaturalizante de la enzima.

Además, como era de esperar, un aumento en la cantidad de enzima tiende a acelerar una reacción aún más, mientras que una disminución en la concentración de enzima la ralentiza.

De manera similar, agregar más sustrato mientras se mantiene la misma cantidad de enzima acelera una reacción hasta que la enzima está "al máximo" y no puede atender a todo el sustrato presente.

Supongamos que realiza un viaje en bicicleta por todo el país para recaudar fondos y cuenta con el apoyo de amigos que le ofrecen bebidas y ropa limpia desde una camioneta.

Tus amigos necesitarán apoyo propio durante el viaje, como gasolina para el vehículo y comida para la tripulación.

Si su viaje puede considerarse como una "reacción" y la tripulación de la camioneta es la "enzima" que "cataliza" su viaje, entonces las tiendas de alimentos en la ruta pueden considerarse como coenzimas - en bioquímica, sustancias que no son enzimas, pero que son necesarias para que las enzimas realicen mejor su trabajo.

Al igual que los sustratos, las coenzimas se unen al sitio activo de las enzimas, donde se une el sustrato, pero no se consideran sustratos en sí mismos.

Las coenzimas a menudo funcionan como portadores de electrones o ubicaciones de acoplamiento temporal para átomos o grupos funcionales que se transfieren entre moléculas en la reacción general. Cofactores son moléculas inorgánicas como el zinc que ayudan a las enzimas en los organismos vivos, pero a diferencia de las coenzimas, no se unen al sitio activo de una enzima.

Ejemplos de common coenzimas incluir:

• coenzima A, o CoA, que se une al acetato para formar acetil CoA, importante en la respiración celular, que genera energía para las células a partir del azúcar glucosa;
• nicotinamida adenina dinucelótido (NAD) y flavina adenina dinucelotida (FAD), que son portadores de electrones de alta energía que también contribuyen a la respiración celular;
• fosfato de piridoxal, o vitamina B6, que mueve grupos amino entre moléculas.