La enzima catalasa es una de las enzimas más eficientes conocidas, ya que cada enzima puede realizar cerca de 800.000 eventos catalíticos por segundo. La función clave de la catalasa es proteger a las células del peróxido de hidrógeno (H2O2) moléculas convirtiéndolas en oxígeno (O2) y agua (H2O). H2O2 puede dañar el ADN.
La catalasa está formada por cuatro partes individuales, o monómeros, que se envuelven en una enzima con forma de mancuerna. Cada monómero tiene un centro catalítico que contiene una molécula de hemo, que se une al oxígeno. Cada monómero también se une a una molécula de NADPH, que protege a la enzima misma de los efectos dañinos de H2O2.
La catalasa funciona mejor a un pH de 7 y es muy abundante en peroxisomas, que son las bolsas dentro de una célula que descomponen las moléculas tóxicas.
Estructura de la catalasa: los cuatro, uno y uno para todos
La catalasa es una enzima de cuatro partes o un tetrámero. Cuatro monómeros se envuelven entre sí para formar una enzima en forma de pesa. Cada monómero tiene cuatro dominios, o partes, como partes del cuerpo que hacen cosas diferentes.
El segundo dominio es el que contiene el grupo hemo. El tercer dominio se conoce como dominio de envoltura, que es donde los cuatro monómeros se envuelven entre sí para formar un tetrámero.
Muchos puentes de sal, o interacciones iónicas entre las cadenas laterales de aminoácidos con carga positiva y negativa, mantenga unidos los cuatro monómeros. Los monómeros se entrelazan entre sí, lo que hace que la enzima tetrámera sea muy estable.
Lleva herramientas
Cada monómero del tetrámero de catalasa contiene un grupo hemo. Los grupos hemo son moléculas en forma de disco que tienen un átomo de hierro en el centro, que se une al oxígeno. El hemo está enterrado en el medio del dominio catalítico de cada monómero. Cada monómero de catalasa también se une a una molécula de NADPH, pero en su superficie.
El NADPH está ahí para proteger la enzima de la H2O2 (peróxido de hidrógeno) que debe catalizar. Una H2O2 molécula puede convertirse en una molécula de superóxido, que son dos átomos de oxígeno unidos entre sí, y uno de ellos tiene un extra electrón que es altamente reactivo, lo que significa que puede interactuar con los electrones en enlaces químicos en otras moléculas y romper esos cautiverio.
Es asi de rapido
Radicales de oxígeno, como H2O2, son producidos por procesos celulares normales. Dado que son peligrosos para la célula, deben convertirse en moléculas benignas.
La catalasa es una de las enzimas más rápidas conocidas. Cada monómero del tetrámero de catalasa puede realizar cerca de 200.000 eventos catalíticos por segundo. Dado que un tetrámero tiene cuatro monómeros, cada enzima catalasa puede realizar casi 800.000 eventos catalíticos por segundo.
Catalasa necesita este nivel de eficiencia porque H2O2 es peligroso para la celda. Las enzimas catalasa se acumulan en bolsas llamadas peroxisomas dentro de una célula. Peroxisomas son vesículas que degradan moléculas que son tóxicas para la célula, incluidos los radicales de oxígeno como el H2O2.
PH neutro
Los investigadores han estudiado la actividad de la catalasa a un pH de 7,4 y a 25 grados Celsius (77 grados Fahrenheit). El óptimo pH para la reacción de catalasa es alrededor de 7, por lo que una forma en que los investigadores detienen la actividad de la catalasa en un tubo de ensayo es cambiar el pH agregando un ácido fuerte o una base fuerte.
Dentro de la célula, la catalasa se acumula en los peroxisomas, que tienen pH variables cuando se miden en diferentes células. La revista "IUBMB Life" informó que se ha descubierto que los peroxisomas tienen pH que oscilan entre 5.8-6.0, 6.9-7.1 y 8.2.
Por lo tanto, diferentes peroxisomas pueden contener diferentes cantidades de catalasa, o pueden activar o desactivar la catalasa dependiendo de cómo regulan su nivel de pH interno.