Las enzimas son fundamentales para toda la vida porque catalizan reacciones químicas que de otro modo se producirían con demasiada lentitud para sustentar la vida. Es importante destacar que las velocidades a las que las enzimas pueden catalizar sus reacciones objetivo y la capacidad de las enzimas para mantener su estructura dependen en gran medida de la temperatura. Como resultado, la congelación y la ebullición pueden tener efectos significativos sobre la actividad enzimática.
TL; DR (demasiado largo; No leí)
La ebullición descompone las enzimas para que dejen de funcionar. Por debajo del punto de congelación, la cristalización evita que las enzimas funcionen.
Movimiento molecular y el papel de la temperatura
Para comprender cómo la congelación afecta la actividad enzimática, primero es necesario comprender el efecto de la temperatura en las moléculas que son los sustratos para la catálisis enzimática. Dentro de las células, las moléculas de sustrato están en constante movimiento aleatorio, conocido como movimiento browniano, como resultado de las colisiones entre las moléculas de sustrato y las moléculas de agua individuales. A medida que aumenta la temperatura, la velocidad de este movimiento molecular aleatorio también aumenta, ya que las moléculas tienen más energía vibratoria a temperaturas más altas. El movimiento más rápido aumenta la frecuencia de colisiones aleatorias entre moléculas y enzimas, lo cual es importante para la actividad enzimática, ya que las enzimas dependen de que sus moléculas de sustrato choquen con ellas antes de que pueda ocurrir.
Efecto de la congelación sobre la actividad enzimática
A temperaturas muy frías, predomina el efecto opuesto: las moléculas se mueven más lentamente, reduciendo la frecuencia de colisiones enzima-sustrato y, por lo tanto, disminuyendo la actividad enzimática. En el punto de congelación, el movimiento molecular disminuye drásticamente a medida que se produce la formación de sólidos y las moléculas se bloquean en formaciones cristalinas rígidas. Dentro de estos cristales sólidos, las moléculas tienen mucha menos libertad de movimiento en comparación con las mismas moléculas en una disposición líquida. Como resultado, las colisiones enzima-sustrato son extremadamente raras una vez que se produce la congelación y la actividad enzimática es casi nula por debajo del punto de congelación.
Estructura de la enzima
Aunque el aumento de temperatura da como resultado tasas más altas de actividad enzimática, existe un límite superior de temperatura en el que las enzimas pueden continuar funcionando. Para comprender por qué es así, se debe considerar la estructura y función de las enzimas. Las enzimas son proteínas, compuestas de aminoácidos individuales que se mantienen juntos en una estructura tridimensional por enlaces químicos entre aminoácidos. Esta estructura tridimensional es fundamental para la actividad enzimática, ya que las enzimas están estructuradas para formar un "ajuste" físico alrededor de sus sustratos.
Ebullición y desnaturalización
A temperaturas cercanas a la ebullición, los enlaces químicos que mantienen unida la estructura de las enzimas comienzan a descomponerse. La pérdida resultante de la estructura tridimensional hace que las enzimas ya no se ajusten a sus moléculas de sustrato objetivo, y las enzimas dejan de funcionar por completo. Esta pérdida de estructura, conocida como desnaturalización, es irreversible, una vez que las enzimas se calientan tanto que la los enlaces químicos que los mantienen unidos se rompen, no se volverán a formar espontáneamente si las temperaturas disminución. Esto es diferente a la congelación, que no afecta la estructura de la enzima: si las temperaturas aumentan después de la congelación, se restablecerá la actividad de la enzima.
