Verschiedene Arten von Enzymen

Enzyme sind kritische Proteinmoleküle in lebenden Systemen, die nach ihrer Synthese normalerweise nicht in andere umgewandelt werden Art von Molekül, ebenso wie die Stoffe, die als Brennstoff für Verdauungs- und Atmungsprozesse aufgenommen werden (z. B. Zucker, Fette, molekulare Sauerstoff). Dies liegt daran, dass Enzyme Katalysatoren, was bedeutet, dass sie an chemischen Reaktionen teilnehmen können, ohne sich selbst zu verändern, ein bisschen wie der Moderator einer öffentlichen Debatte, der bringt die Teilnehmer und das Publikum idealerweise zu einer Schlussfolgerung, indem die Bedingungen des Arguments diktiert werden, ohne dass einzigartige Elemente hinzugefügt werden Information.

Über 2.000 Enzyme wurden identifiziert, und jedes von ihnen ist an einer bestimmten chemischen Reaktion beteiligt. Enzyme sind daher substratspezifisch. Sie werden nach der Art der Reaktionen, an denen sie teilnehmen, in ein halbes Dutzend Klassen eingeteilt.

Enzyme ermöglichen eine Vielzahl von Reaktionen im Körper unter Bedingungen von

Enzyme sind an Prozessen beteiligt, die von der Blutgerinnung über die DNA-Synthese bis zur Verdauung reichen. Einige kommen nur innerhalb von Zellen vor und nehmen an Prozessen teil, an denen kleine Moleküle beteiligt sind, wie beispielsweise der Glykolyse; andere werden direkt in den Darm ausgeschieden und wirken auf Schüttgüter wie geschluckte Nahrung.

Da Enzyme Proteine ​​mit relativ hohen Molekulargewichten sind, haben sie jeweils eine eigene dreidimensionale Form. Dies bestimmt die spezifischen Moleküle, auf die sie einwirken. Die Form der meisten Enzyme ist nicht nur pH-abhängig, sondern auch temperaturabhängig, was bedeutet, dass sie in einem relativ engen Temperaturbereich am besten funktionieren.

Die meisten Enzyme wirken, indem sie die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion. Manchmal bringt ihre Form die Reaktanten physisch nahe beieinander, vielleicht im Stil eines Sportteamtrainers oder Arbeitsgruppenmanagers, der eine Aufgabe schneller erledigen möchte. Es wird angenommen, dass, wenn Enzyme an einen Reaktanten binden, sich ihre Form in einer Weise ändert, die den Reaktanten destabilisiert und ihn anfälliger für alle chemischen Veränderungen macht, die die Reaktion beinhaltet.

Reaktionen, die ohne Energiezufuhr ablaufen können, nennt man exotherme Reaktionen. Bei diesen Reaktionen haben die Produkte oder die während der Reaktion gebildeten Chemikalien ein niedrigeres Energieniveau als die Chemikalien, die als Bestandteile der Reaktion dienen. Auf diese Weise "suchen" Moleküle wie Wasser ihr eigenes (Energie-)Niveau; Atome "bevorzugen" Anordnungen mit geringerer Gesamtenergie, genauso wie Wasser bergab zum niedrigsten verfügbaren physikalischen Punkt fließt. Alles zusammengenommen ist klar, dass exotherme Reaktionen immer natürlich ablaufen.

Die Tatsache, dass eine Reaktion auch ohne Eingabe abläuft, sagt jedoch nichts über die Geschwindigkeit aus, mit der sie abläuft. Wenn eine Substanz, die in den Körper aufgenommen wird, auf natürliche Weise in zwei abgeleitete Substanzen umgewandelt wird, die als direkte Quellen zellulärer Energie, dies nützt wenig, wenn die Reaktion auf natürliche Weise Stunden oder Tage dauert Komplett. Auch wenn die Gesamtenergie der Produkte höher als die der Reaktanten ist, ist der Energiepfad in einem Diagramm kein glatter Abstieg; stattdessen müssen die Produkte ein höheres Energieniveau erreichen, als sie begonnen haben, damit sie "über den Buckel kommen" und die Reaktion ablaufen kann. Diese anfängliche Energieinvestition in die Edukte, die sich in Form von Produkten auszahlt, ist die oben erwähnte Energie der Aktivierung, oder E_ein.

Der menschliche Körper umfasst sechs Hauptgruppen oder Klassen von Enzymen.

Oxidoreduktasen erhöhen die Geschwindigkeit von Oxidations- und Reduktionsreaktionen. Bei diesen Reaktionen, auch Redoxreaktionen genannt, gibt einer der Reaktanten ein Elektronenpaar ab, das ein anderer Reaktant gewinnt. Der Elektronenpaardonor wird als oxidiert bezeichnet und wirkt als Reduktionsmittel, während der Elektronenpaarempfänger reduziert wird als Oxidationsmittel bezeichnet. Einfacher ausgedrückt: Bei solchen Reaktionen werden Sauerstoffatome, Wasserstoffatome oder beides bewegt. Beispiele umfassen Cytochromoxidase und Lactatdehydrogenase.

Transferasen Geschwindigkeit entlang der Übertragung von Atomgruppen wie Methyl (CH₃), Acetyl (CH₃CO) oder Amino (NH₂) Gruppen, von einem Molekül zum anderen Molekül. Acetatkinase und Alanindeaminase sind Beispiele für Transferasen.

Hydrolasen Hydrolysereaktionen beschleunigen. Hydrolysereaktionen verwenden Wasser (H₂O) um eine Bindung in einem Molekül zu spalten, um zwei Tochterprodukte zu erzeugen, normalerweise durch Anheften des -OH (Hydroxylgruppe) aus dem Wasser an eines der Produkte und ein einzelnes -H (Wasserstoffatom) an das andere. In der Zwischenzeit wird aus den durch die -H- und -OH-Komponenten verdrängten Atomen ein neues Molekül gebildet. Die Verdauungsenzyme Lipase und Saccharase sind Hydrolasen.

Lyasen erhöhen die Geschwindigkeit der Addition einer Molekülgruppe an eine Doppelbindung oder die Entfernung zweier Gruppen von benachbarten Atomen, um eine Doppelbindung zu erzeugen. Diese wirken wie Hydrolasen, nur dass die entfernte Komponente nicht durch Wasser oder Wasseranteile verdrängt wird. Diese Enzymklasse umfasst Oxalat-Decarboxylase und Isocitrat-Lyase.

Isomerasen beschleunigen Isomerisierungsreaktionen. Dies sind Reaktionen, bei denen alle ursprünglichen Atome im Reaktanten erhalten bleiben, aber umgelagert werden, um ein Isomer des Reaktanten zu bilden. (Isomere sind Moleküle mit derselben chemischen Formel, aber unterschiedlichen Anordnungen.) Beispiele umfassen Glucose-Phosphat-Isomerase und Alanin-Racemase.

Ligasen (auch Synthetasen genannt) erhöhen die Geschwindigkeit der Verbindung zweier Moleküle. Sie erreichen dies normalerweise, indem sie Energie aus dem Abbau von Adenosintriphosphat (ATP) nutzen. Beispiele für Ligasen umfassen Acetyl-CoA-Synthetase und DNA-Ligase.

Neben Temperatur- und pH-Änderungen können auch andere Faktoren dazu führen, dass die Aktivität eines Enzyms verringert oder abgeschaltet wird. In einem Prozess, der als allosterische Interaktion bezeichnet wird, wird die Form des Enzyms vorübergehend geändert, wenn ein Molekül an einen Teil davon außerhalb der Verbindung mit dem Reaktanten bindet. Dies führt zu einem Funktionsverlust. Dies ist manchmal nützlich, wenn das Produkt selbst als allosterischer Inhibitor dient, da dies normalerweise ein Zeichen dafür, dass die Reaktion so weit fortgeschritten ist, dass kein zusätzliches Produkt mehr vorhanden ist erforderlich.

Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert eine Substanz, die als regulatorische Verbindung bezeichnet wird, mit dem Reaktanten um die Bindungsstelle. Dies ist vergleichbar mit dem Versuch, mehrere funktionierende Schlüssel gleichzeitig in dasselbe Schloss zu stecken. Wenn sich genügend dieser regulatorischen Verbindungen mit einer ausreichend hohen Menge des vorhandenen Enzyms verbinden, verlangsamt oder stoppt es den Reaktionsweg. Dies kann in der Pharmakologie hilfreich sein, da Mikrobiologen Verbindungen entwickeln können, die mit der Bindung konkurrieren Stellen bakterieller Enzyme, was es den Bakterien viel schwerer macht, Krankheiten zu verursachen oder im menschlichen Körper zu überleben, Zeitraum.

Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet ein hemmendes Molekül an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum an das Enzym, ähnlich wie bei einer allosterischen Interaktion. Eine irreversible Hemmung tritt auf, wenn der Inhibitor dauerhaft an das Enzym bindet oder dieses signifikant abbaut, so dass seine Funktion nicht wiederhergestellt werden kann. Nervengas und Penicillin machen sich diese Art der Hemmung zunutze, wenn auch mit ganz unterschiedlichen Absichten.