Enzymer: Hvad er det? & Hvordan virker det?

Uden nogen bevidst tanke fra dig gennemgår billioner af celler i din krop til enhver tid et enormt antal kemiske reaktioner, der holder dig i live og i balance. Selvom disse reaktioner muligvis kan ske alene givet tid nok, ville denne hastighed ikke være næsten hurtig nok til kravene i den menneskelige krop.

Som et resultat assisteres næsten alle biokemiske reaktioner af kaldte specialiserede proteiner enzymer, som er biologiske katalysatorer der kan gøre reaktioner mere end en million gange hurtigere.

Tilpasningen af ​​enzymer er meget høj; de fleste af de hundreder af kendte enzymer kan kun katalysere en reaktion, og de fleste reaktioner kan kun katalyseres af et specifikt enzym.

Selvom nukleinsyre molekyle RNA (ribonukleinsyre) kan undertiden fungere som en ikke-enzymkatalysator, sande enzymer er proteiner, hvilket betyder at de består af lange kæder af aminosyrer der er foldet til en bestemt form. Der er 20 aminosyrer i naturen, som alle din krop har brug for i en vis mængde.

Din krop kan udgøre omkring halvdelen af ​​disse, mens de andre skal indtages i kosten. Dem, du skal spise, kaldes essentielle aminosyrer.

Aminosyrer har alle et centralt carbonatom forbundet til en carboxylsyregruppe (-COOH), en amino (-NH₂gruppe og en sidekæde, der normalt betegnes "-R" i kemiske diagrammer.

Sidekæden bestemmer aminosyrens unikke opførsel. Rækkefølgen af ​​aminosyrer i et protein kaldes dets primær struktur. En streng af aminosyrer kaldes a polypeptid; normalt når et molekyle omtales som sådan, er det ikke et komplet, funktionelt protein, men et stykke af et.

Aminosyrestrenge kan arrangere sig i enten spiralignende eller arklignende formationer; dette kaldes et protein sekundær struktur. Hvordan molekylet i sidste ende arrangerer sig i tre dimensioner, stort set som et resultat af elektriske interaktioner mellem aminosyrer i forskellige dele af molekylet, kaldes tertiær struktur.

Som med så mange ting i den naturlige verden passer form til funktion; formen af ​​et enzym bestemmer dets nøjagtige opførsel, herunder hvor stærkt det "søger" en bestemt underlag (det vil sige det molekyle, hvorpå et enzym virker).

Hvordan udfører enzymer katalytisk aktivitet? Dette spørgsmål kan opdeles i to relaterede forespørgsler.

Ét: hvordan, med hensyn til den grundlæggende bevægelse af atomer, fremskynder enzymer reaktioner? Og to: hvilke særlige træk ved strukturen af ​​enzymer gør det muligt for dette at ske?

Den måde, et enzym fremskynder en reaktionshastighed på, er ved at udjævne stien mellem reaktionens start og slutning. I denne form for reaktioner, den Produkter (de molekyler, der er tilbage efter reaktionen er overstået) har en lavere total energi end reaktanter (de molekyler, der ændres til produkter under reaktionen).

For at få reaktionen til at rulle skal produkterne imidlertid overvinde en energi "pukkel", kaldet aktiveringsenergi (E_-en).

Forestil dig at være på en cykel en halv kilometer fra dit hus, et punkt, der er 100 lodrette fødder over din indkørsel. Hvis vejen først stiger 50 fod, før den hurtigt falder 150 fod for at komme til indkørslen, skal du naturligvis træde et stykke tid, før du kan begynde at køre. Men hvis vejstrækningen simpelthen består af en ensartet, blid, halv kilometer lang nedgradering, kan du køre hele vejen.

Et enzym omdanner faktisk det første scenario til det andet; højdeforskellen er stadig 100 fod, men det overordnede layout er ikke det samme.

På niveauet for molekylært samarbejde beskrives enzym-substratkomplekset ofte i form af a "lock and key" -forhold: Den del af enzymmolekylet, der binder til substratet, kaldet aktivt websted, er formet således, at det næsten perfekt passer ind i substratmolekylet.

Ligesom at skubbe en nøgle ind i en lås og dreje den medfører ændringer i låsen (såsom bevægelse af en dødbolt), opnår en katalysator enzymatisk aktivitet ved at få substratmolekylet til at ændre sig form.

Disse ændringer kan resultere i en svækkelse af kemiske bindinger i substratet gennem mekanisk forvrængning, giver molekylet lige nok af et "skub" eller et "twist" til at bevæge sig mod formen af ​​det eventuelle produkt.

Ofte findes det fremtidige produkt i en overgangstilstand i mellemtiden, der ligner noget reaktanten og noget som produktet.

En relateret model er induceret pasform koncept. I dette scenarie får enzymet og substratet ikke oprindeligt en perfekt lås-og-nøgle-tilpasning, men selve deres faktiske kommer i kontakt med ændringer i substratets form, der optimerer det fysiske enzym-substrat interaktion.

Ændringen af ​​substratet ligner det mere på et overgangstilstandsmolekyle, som derefter ændres til slutproduktet, når reaktionen bevæger sig fremad.

Selvom de er stærke, er enzymer, ligesom alle biologiske molekyler, ikke uovervindelige. Mange af de samme tilstande, der beskadiger eller ødelægger andre molekyler såvel som hele celler og væv, kan bremse enzymaktiviteten eller stoppe dem fra at arbejde helt.

Som du sikkert ved, din kropstemperatur skal forblive i et snævert interval (normalt omkring 97,5 til 98,8 grader Fahrenheit) for at du kan forblive sund. En af grundene til dette er, at enzymer holder op med at fungere ordentligt, hvis kropstemperaturen stiger over dette niveau - hvad du opfatter som feber.

Desuden kan stærkt sure forhold forstyrre enzymets kemiske bindinger. Sådanne temperatur- og pH-relaterede skader kaldes denaturering af enzymet.

Derudover har en stigning i mængden af ​​enzym, som man kunne forvente, en tendens til at fremskynde en reaktion endnu mere, mens et fald i enzymkoncentrationen nedsætter den.

På lignende måde fremskynder tilføjelse af mere substrat, mens mængden af ​​enzym holdes den samme, en reaktion, indtil enzymet "maksimeres" og ikke kan tage sig af alt det tilstedeværende substrat.

Sig, at du tager på en cross-country fundraising cykeltur og støttes undervejs af venner, der giver dig drinks og frisk tøj fra en varevogn.

Dine venner har brug for deres egen support under rejsen, såsom gas til køretøjet og mad til besætningen.

Hvis din rejse kan betragtes som en "reaktion", og varevognbesætningen er det "enzym", der "katalyserer" din rejse, kan madbutikker på ruten betragtes som koenzymer - ind biokemistoffer, der ikke er enzymer, men som er nødvendige for, at enzymer bedst kan udføre deres arbejde.

Ligesom substrater binder coenzymer til det aktive sted for enzymer, hvor substratet binder, men de betragtes ikke selv som substrater.

Koenzymer fungerer ofte som elektronbærere eller midlertidige dockingssteder for atomer eller funktionelle grupper, der overføres mellem molekyler i den samlede reaktion. Kofaktorer er uorganiske molekyler såsom zink, der hjælper enzymer i levende organismer, men i modsætning til co-enzymer binder de sig ikke til et enzyms aktive sted.

Eksempler på almindelige koenzymer omfatte:

• coenzym Aeller CoA, som binder til acetat til dannelse af acetyl CoA, der er vigtig i cellulær respiration, som genererer energi til celler fra sukkerglucosen;
• nicotinamid-adenindinucelotid (NAD) og flavin-adenindinucelotid (FAD), som er højenergiske elektronbærere, der også bidrager til cellulær respiration;
• pyridoxalphosphat eller vitamin B6, som flytter aminogrupper mellem molekyler.