Enzymer er kritiske for alt liv, fordi de katalyserer kemiske reaktioner, der ellers ville finde sted for langsomt til at understøtte livet. Det er vigtigt, at de hastigheder, hvormed enzymer er i stand til at katalysere deres målreaktioner, og enzymernes evne til at opretholde deres struktur er meget afhængige af temperaturen. Som et resultat kan frysning og kogning have signifikante virkninger på enzymaktiviteten.
TL; DR (for lang; Har ikke læst)
Kogning nedbryder enzymer, så de ikke længere fungerer. Under frysepunktet forhindrer krystallisering enzymer i at fungere.
Molekylær bevægelse og temperaturens rolle
For at forstå, hvordan frysning påvirker enzymaktivitet, er det først nødvendigt at forstå effekten af temperatur på de molekyler, der er substraterne for enzymkatalyse. Inden i celler er substratmolekyler i konstant tilfældig bevægelse, kendt som brunian bevægelse, som et resultat af kollisioner mellem substratmolekyler og individuelle vandmolekyler. Når temperaturen stiger, øges også hastigheden af denne tilfældige molekylære bevægelse, da molekyler har mere vibrationsenergi ved højere temperaturer. Jo hurtigere bevægelse øger hyppigheden af tilfældige kollisioner mellem molekyler og enzymer, hvilket er vigtigt for enzymaktivitet, da enzymer afhænger af, at deres substratmolekyler kolliderer i dem, før en reaktion kan forekomme.
Effekt af frysning på enzymaktivitet
Ved meget kolde temperaturer dominerer den modsatte effekt - molekyler bevæger sig langsommere, reducerer hyppigheden af enzym-substrat kollisioner og reducerer derfor enzymaktivitet. Ved frysepunktet falder molekylær bevægelse drastisk, når der dannes fast dannelse, og molekyler låses i stive krystallinske formationer. Inden for disse faste krystaller har molekyler langt mindre bevægelsesfrihed sammenlignet med de samme molekyler i et flydende arrangement. Som et resultat er enzymsubstratkollisioner ekstremt sjældne, når først frysning forekommer, og enzymaktivitet er næsten nul under frysepunktet.
Enzymstruktur
Selvom stigende temperatur resulterer i højere enzymaktivitetshastigheder, er der en øvre temperaturgrænse, ved hvilken enzymer kan fortsætte med at fungere. For at forstå hvorfor dette er tilfældet, skal strukturen og funktionen af enzymer overvejes. Enzymer er proteiner, der består af individuelle aminosyrer, der holdes sammen i en tredimensionel struktur ved kemiske bindinger mellem aminosyrer. Denne tredimensionelle struktur er kritisk for enzymaktivitet, da enzymer er struktureret til at danne en fysisk "pasform" omkring deres substrater.
Kogning og denaturering
Ved temperaturer omkring kogning begynder de kemiske bindinger, der holder sammen strukturen af enzymer, at bryde ned. Det resulterende tab af tredimensionel struktur bevirker, at enzymer ikke længere passer til deres målsubstratmolekyler, og enzymer holder helt op med at fungere. Dette tab af struktur, kendt som denaturering, er irreversibel - når enzymer er opvarmet så meget, at kemiske bindinger, der holder dem sammen, nedbrydes, de dannes ikke spontant igen, hvis temperaturen formindske. Dette er i modsætning til frysning, hvilket ikke påvirker enzymstrukturen - hvis temperaturen øges efter frysning, genoprettes enzymaktiviteten.