Enzymy: Co to je? & Jak to funguje?

Bez jakékoli vědomé myšlenky od vás biliony buněk ve vašem těle za všech okolností procházejí enormním množstvím chemických reakcí, které vás udrží naživu a v rovnováze. I když by se tyto reakce mohly dostat samy o sobě, vzhledem k dostatečnému času, tato rychlost by nebyla dostatečně rychlá pro potřeby lidského těla.

Výsledkem je, že téměř všem biochemickým reakcím napomáhají specializované proteiny zvané enzymy, které jsou biologické katalyzátory díky čemuž mohou být reakce milionkrát rychlejší.

Přizpůsobení enzymů je velmi vysoké; většina ze stovek známých enzymů může katalyzovat pouze jednu reakci a většinu reakcí může katalyzovat pouze jeden konkrétní enzym.

Ačkoliv nukleová kyselina molekula RNA (ribonukleová kyselina) může někdy působit jako neenzymový katalyzátor, skutečné enzymy ano bílkoviny, což znamená, že se skládají z dlouhých řetězců aminokyseliny které jsou složeny do určitého tvaru. V přírodě je 20 aminokyselin, které všechny vaše tělo potřebuje v určitém množství.

Vaše tělo jich může tvořit asi polovinu, zatímco ostatní musí být přijímány stravou. Ty, které musíte jíst, se nazývají esenciální aminokyseliny.

Všechny aminokyseliny mají centrální atom uhlíku připojený ke skupině karboxylové kyseliny (-COOH), amino (-NH₂) skupina a postranní řetězec, obvykle označovaný v chemických diagramech jako „-R“.

Postranní řetězec určuje jedinečné chování aminokyseliny. Pořadí aminokyselin v proteinu se nazývá jeho primární struktura. Řetězec aminokyselin se nazývá a polypeptid; obvykle, když je molekula označována jako taková, nejde o kompletní funkční protein, ale o kousek jednoho.

Aminokyselinové řetězce se mohou uspořádat buď do spirálovitých nebo listových útvarů; toto se označuje jako protein sekundární struktura. Jak se molekula nakonec uspořádá do tří dimenzí, převážně v důsledku elektrických interakcí mezi aminokyselinami v různých částech molekuly, se nazývá terciární struktura.

Stejně jako u tolika věcí v přírodním světě, forma vyhovuje funkci; to znamená, že tvar enzymu určuje jeho přesné chování, včetně toho, jak silně „hledá“ konkrétní Podklad (tj. molekula, na kterou působí enzym).

Jak enzymy provádějí katalytickou aktivitu? Tuto otázku lze rozdělit na dva související dotazy.

Jeden: jak z hlediska základního pohybu atomů urychlují enzymy reakce? A dvě: jaké speciální vlastnosti struktury enzymů to umožňují?

Způsob, jakým enzym zrychluje reakční rychlost, je vyhlazení cesty mezi začátkem a koncem reakce. V těchto druzích reakcí se produkty (molekuly zanechané po skončení reakce) mají nižší celkovou energii než reaktanty (molekuly, které se během reakce mění na produkty).

Aby se reakce dala do pohybu, musí produkty překonat energetický „hrb“, který se nazývá aktivační energie (E_A).

Představte si, že jste na kole půl míle od vašeho domu, bod, který je 100 svislých stop nad vaší příjezdovou cestou. Pokud silnice nejprve stoupá 50 stop, než rychle klesne na 150 stop, aby se dostala na příjezdovou cestu, musíte samozřejmě chvíli šlapat, než budete moci vyrazit. Pokud ale úsek silnice jednoduše sestává z jednotného mírného půlmetrového downgrade, můžete celou cestu projet.

Enzym ve skutečnosti transformuje první scénář na druhý; výškový rozdíl je stále 100 stop, ale celkové rozložení není stejné.

Na úrovni molekulární spolupráce je komplex enzym-substrát často popisován pomocí a "zámek a klíč" vztah: Část molekuly enzymu, která se váže na substrát, nazývaná Aktivní stránky, je tvarován tak, že téměř dokonale zapadá do molekuly substrátu.

Stejně jako zasunutí klíče do zámku a jeho otočení způsobí změny zámku (jako je například pohyb zámku) deadbolt), katalyzátor dosahuje enzymatické aktivity změnou molekuly substrátu tvar.

Tyto změny mohou vést k oslabení chemických vazeb v substrátu mechanickým zkreslením, dávat molekule jen dostatek „zatlačení“ nebo „otočení“, aby se posunula směrem k tvaru případného produktu.

Budoucí produkt často existuje v a přechodový stav mezitím, který vypadá do jisté míry jako reaktant a do jisté míry jako produkt.

Příbuzným modelem je indukované přizpůsobení pojem. V tomto scénáři enzym a substrát zpočátku nedělají dokonalé přizpůsobení zámkem a klíčem, ale samotný fakt přicházející do styku způsobí změny ve tvaru substrátu, které optimalizují fyzikální enzym-substrát interakce.

Změna substrátu způsobí, že se bude více podobat molekule přechodného stavu, která se pak v průběhu reakce mění na konečný produkt.

I když jsou silné, enzymy, stejně jako všechny biologické molekuly, nejsou neporazitelné. Mnoho stejných stavů, které poškozují nebo ničí jiné molekuly, stejně jako celé buňky a tkáně, mohou zpomalit aktivitu enzymů nebo jim úplně zabránit v práci.

Jak asi víte, vaše tělesná teplota musíte zůstat v úzkém rozmezí (obvykle asi 97,5 až 98,8 stupňů Fahrenheita), abyste zůstali zdraví. Jedním z důvodů je to, že enzymy přestanou správně fungovat, pokud tělesná teplota stoupne nad tuto úroveň - což vnímáte jako horečku.

Také vysoce kyselé podmínky mohou narušit chemické vazby enzymu. Takové poškození související s teplotou a pH se nazývá denaturace enzymu.

Navíc, jak můžete očekávat, zvýšení množství enzymu má tendenci ještě více urychlit reakci, zatímco snížení koncentrace enzymu ji zpomaluje.

Podobně přidání většího množství substrátu při zachování stejného množství enzymu zrychluje reakci, dokud není enzym „maximován“ a nemůže se věnovat veškerému přítomnému substrátu.

Řekněme, že se vydáte na běžkařský výlet na běžkách a během cesty vás budou podporovat přátelé, kteří vám dají pití a čerstvé oblečení z dodávky.

Vaši přátelé budou během cesty potřebovat vlastní podporu, například benzín do vozidla a jídlo pro posádku.

Pokud lze vaši cestu považovat za „reakci“ a posádka dodávky je „enzym“, který „katalyzuje“ vaši cestu, pak lze obchody s potravinami na trase považovat za koenzymy - v biochemie, látky, které nejsou enzymy, ale jsou potřebné, aby enzymy mohly co nejlépe vykonávat svou práci.

Stejně jako substráty se koenzymy vážou na aktivní místo enzymů, kde se substrát váže, ale nejsou považovány za samotné substráty.

Koenzymy často fungují jako nosiče elektronů nebo dočasná dokovací místa pro atomy nebo funkční skupiny, které se přenášejí mezi molekulami v celkové reakci. Kofaktory jsou anorganické molekuly, jako je zinek, které pomáhají enzymům v živých organismech, ale na rozdíl od koenzymů se neváží na aktivní místo enzymu.

Příklady běžných koenzymy zahrnout:

• koenzym Anebo CoA, který se váže na acetát za vzniku acetyl CoA, důležitého pro buněčné dýchání, který generuje energii pro buňky z glukózy cukru;
• nikotinamid adenin dinucelotid (NAD) a flavin adenin dinucelotid (FAD), což jsou vysokoenergetické nosiče elektronů, které také přispívají k buněčnému dýchání;
• pyridoxal fosfát, nebo vitamin B6, který pohybuje aminoskupinami mezi molekulami.