Kdo objevil strukturu ribozomu?

Ribozomy jsou známé jako tvůrci proteinů všech buněk. Proteiny kontrolují a budují život.

Proto, ribozomy jsou pro život nezbytné. Navzdory jejich objevu v padesátých letech trvalo několik desetiletí, než vědci skutečně objasnili strukturu ribozomů.

TL; DR (příliš dlouhý; Nečetl)

Ribozomy, známé jako továrny na bílkoviny všech buněk, poprvé objevil George E. Palade. Strukturu ribozomů však určila o desetiletí později Ada E. Yonath, Thomas A. Steitz a Venkatraman Ramakrishnan.

Ribosomy dostávají svůj název podle „ribo“ ribonukleové kyseliny (RNA) a „soma“, což je latinsky „tělo“.

Vědci definují ribozomy jako strukturu nalezenou v buňkách, jednu z několika menších buněčných podskupin organely. Ribozomy mají dvě podjednotky, jednu velkou a jednu malou. Nukleolus tvoří tyto podjednotky, které se spojují dohromady. Ribozomální RNA a bílkoviny (riboproteiny) tvoří ribozom.

Některé ribozomy se vznášejí mezi cytoplazma buňky, zatímco ostatní se připojují k endoplazmatické retikulum (ER)

V závislosti na organismu může mít buňka několik tisíc nebo dokonce miliony ribozomů. Ribozomy existují jak v prokaryotických, tak v eukaryotických buňkách. Mohou se také vyskytovat v bakteriích, mitochondriích a chloroplastech. Ribozomy převládají v buňkách, které vyžadují konstantní syntézu bílkovin, jako jsou mozkové nebo pankreatické buňky.

Některé ribozomy mohou být docela masivní. V eukaryotech mohou mít 80 proteinů a být vyrobeny z několika milionů atomů. Jejich část RNA zabírá více hmoty než jejich část bílkovin.

Ribozomy berou kodony, což jsou série tří nukleotidů z messengerové RNA (mRNA). Kodon slouží jako templát z DNA buňky k výrobě určitého proteinu. Ribozomy poté překládají kodony a spojují je s aminokyselinou z přenos RNA (tRNA). Toto je známé jako překlad.

Ribozom má tři vazebná místa pro tRNA: an aminoacyl vazebné místo (místo A) pro připojení aminokyselin, a peptidyl stránky (stránka P) a an výstup stránky (stránky E).

Po tomto procesu přeložená aminokyselina navazuje na proteinový řetězec zvaný a polypeptid, dokud ribozomy nedokončí svou práci na výrobě proteinu. Jakmile se polypeptid uvolní do cytoplazmy, stane se z něj funkční protein. Tento proces je důvodem, proč jsou ribozomy často definovány jako továrny na bílkoviny. Tři stupně produkce bílkovin se nazývají iniciace, prodloužení a translace.

Tyto ribozomy podobné strojům pracují rychle a v některých případech sousedí s 200 aminokyselinami za minutu; prokaryota mohou přidat 20 aminokyselin za sekundu. Sestavení složitých proteinů trvá několik hodin. Ribozomy tvoří většinu z přibližně 10 miliard proteinů v buňkách savců.

Dokončené proteiny mohou zase podléhat dalším změnám nebo skládání; tomu se říká posttranslační modifikace. V eukaryotech je Golgiho aparát dokončí protein před jeho uvolněním. Jakmile ribozomy dokončí svou práci, jejich podjednotky se buď recyklují, nebo demontují.

George E. Palade poprvé objevila ribozomy v roce 1955. Paladeův ribozomový popis je vykreslil jako cytoplazmatické částice spojené s membránou endoplazmatického retikula. Palade a další vědci zjistili funkci ribozomů, kterou byla syntéza bílkovin.

Francis Crick by pokračoval vytvořit centrální dogma biologie, který shrnul proces budování života jako „DNA vytváří RNA z bílkovin.“

Zatímco obecný tvar byl určen pomocí obrázků elektronové mikroskopie, stanovení skutečné struktury ribozomů by trvalo ještě několik desetiletí. To bylo z velké části způsobeno poměrně velkou velikostí ribozomů, což inhibovalo analýzu jejich struktury v krystalové formě.

Zatímco Palade objevil ribozom, ostatní vědci určili jeho strukturu. Tři samostatní vědci objevili strukturu ribozomů: Ada E. Yonath, Venkatraman Ramakrishnan a Thomas A. Steitzi. Tito tři vědci byli v roce 2009 odměněni Nobelovou cenou za chemii.

K objevení trojrozměrné struktury ribozomu došlo v roce 2000. Yonath, narozený v roce 1939, otevřel dveře tomuto odhalení. Její počáteční práce na tomto projektu začala v 80. letech. Použila mikroby z horkých pramenů k izolaci jejich ribozomů kvůli jejich robustní povaze v drsném prostředí. Dokázala krystalizovat ribozomy, aby je bylo možné analyzovat rentgenovou krystalografií.

Tím se na detektoru vygeneroval vzor teček, aby bylo možné detekovat polohy ribozomálních atomů. Yonath nakonec vyrobil vysoce kvalitní krystaly pomocí kryokrystalografie, což znamená, že ribozomální krystaly byly zmrazeny, aby se zabránilo jejich rozpadu.

Vědci se poté pokusili objasnit „fázový úhel“ vzorů teček. Jak se technologie zlepšovala, vylepšení postupu vedla k detailům na úrovni jednoho atomu. Steitz, narozen v roce 1940, byl schopen zjistit, které reakční kroky zahrnovaly které atomy, ve spojení aminokyseliny. Fázové informace pro větší jednotku ribozomu našel v roce 1998.

Ramakrishan, narozen v roce 1952, zase pracoval na vyřešení fáze rentgenové difrakce pro dobrou molekulární mapu. Zjistil informace o fázi pro menší podjednotku ribozomu.

Dnes další pokroky v úplné krystalografii ribozomu vedly k lepšímu rozlišení struktur komplexu ribozomu. V roce 2010 vědci úspěšně krystalizovali eukaryotické ribosomy 80S z Saccharomyces cerevisiae a byli schopni zmapovat jeho rentgenovou strukturu („80S“ je typ kategorizace nazývaný Svedbergova hodnota; více o tom brzy). To zase vedlo k dalším informacím o syntéze a regulaci bílkovin.

Ribosomy menších organismů se dosud ukázaly jako nejsnadnější při stanovení struktury ribozomu. Je to proto, že samotné ribozomy jsou menší a méně složité. Je zapotřebí dalšího výzkumu, který by pomohl určit struktury ribozomů vyšších organismů, jako jsou ty u lidí. Vědci také doufají, že se dozví více o ribozomální struktuře patogenů, aby pomohli v boji proti chorobám.

Termín ribozym se týká větší ze dvou podjednotek ribozomu. Ribozym funguje jako enzym, proto jeho název. Slouží jako katalyzátor při sestavování bílkovin.

Hodnoty Svedberg (S) popisují rychlost sedimentace v odstředivce. Vědci často popisují ribozomální jednotky pomocí Svedbergových hodnot. Například prokaryoty mají 70S ribozomy, které se skládají z jedné jednotky s 50S a jedné z 30S.

Ty se nesčítají, protože rychlost sedimentace souvisí více s velikostí a tvarem než s molekulovou hmotností. Eukaryotické buňkyna druhé straně obsahují 80S ribozomy.

Ribozomy jsou nezbytné pro celý život, protože vytvářejí bílkoviny, které zajišťují život a jeho stavební kameny. Některé základní bílkoviny pro lidský život zahrnují hemoglobin v červených krvinkách, inzulín a protilátky, mezi mnoha jinými.

Jakmile vědci odhalili strukturu ribozomů, otevřelo to nové možnosti pro průzkum. Jednou z takových cest zkoumání jsou nové antibiotické léky. Například nové léky mohou zastavit onemocnění zaměřením na určité strukturní složky bakteriálních ribozomů.

Díky struktuře ribozomů objevené Yonathem, Steitzem a Ramakrishnanem nyní vědci znají přesná místa mezi aminokyselinami a místa, kde proteiny opouštějí ribozomy. Nulování v místě, kde se antibiotika připojují k ribozomům, otevírá mnohem vyšší přesnost působení léku.

To je zásadní v době, kdy se dříve oddaná antibiotika setkala s kmeny bakterií rezistentními na antibiotika. Objev struktury ribozomu má proto pro medicínu velký význam.