Aktivita enzymu vynesená proti pH

Enzymy jsou biologické katalyzátory. To znamená, že jsou to bílkoviny produkované v živých organismech, které pomáhají při chemických reakcích. Bez enzymů by chemické reakce ve vašem těle nepracovaly dostatečně rychle, aby vás udržely naživu. Každý enzym má optimální provozní podmínky - prostředí, které jim umožňuje pracovat s maximální účinností. Jedním z nejdůležitějších parametrů prostředí, které ovlivňuje aktivitu enzymu, je pH, přičemž každý enzym má jedinečnou optimální hodnotu.

Enzymy fungují snížením aktivační energie chemické reakce. Chemickou reakci si můžete představit jako něco jako vložení brašny do kbelíku, kromě toho, že mezi brašnou a kbelíkem je stěna 10 stop. Můžete vylézt přes zeď a dát beanbag do kbelíku, ale kdybyste měli pomoc enzymu, zeď by byla jen 2 stopy vysoká místo 10 nebo 100 nebo 1000. Konečný výsledek je stejný bez ohledu na to, jak vysoká je zeď, ale pokud je stěna nízká, budete moci do kbelíků vložit mnohem více sedacích vaků. Totéž s enzymy: konečný chemický produkt je stejný s enzymem nebo bez něj, ale dojde k mnohem více reakcím, pokud tam enzym je.

Myslíme na pH jako na míru kyselosti, kterou je. Ocet je mírně kyselý, takže má pH asi 4, zatímco jedlá soda je zásaditá a má pH asi 8. Neutrální roztok - ani kyselý, ani zásaditý - má pH 7.

Na molekulární úrovni může být pH mírně odlišné. Nízké pH znamená, že v roztoku je spousta dalších protonů, zatímco vysoké pH znamená, že existuje spousta hydroxidových iontů - kyslíku a vodíku dohromady. Při nízkém pH budou kladné náboje protonů v roztoku přitahovány do oblastí se záporným nábojem a budou se zasekávat. Při vysokém pH budou ionty OH, které jsou negativní, vyhledávat pozitivní náboj a přidržovat se.

Enzymy jsou komplikované proteiny, které správným způsobem spojují atomy nebo molekuly složek, aby snížily aktivační energii. Dokáží to díky tomu, jak jsou tvarovaní. Tvar proteinu částečně závisí na elektrostatické přitažlivosti mezi jeho různými částmi. Například některé části mají mírně záporný náboj a jiné mírně kladné, takže tyto oblasti proteinu jsou ohnuty směrem k sobě.

V roztocích s nízkým pH se extra pozitivní náboje připojují k negativním oblastem proteinů. V roztocích s vysokým pH se extra negativní náboje zachytí na pozitivních oblastech proteinu. Když se zaseknou, elektrostatická přitažlivost je odstraněna a protein změní tvar. Protože aktivita enzymu závisí na jeho tvaru, zpomalí se a nakonec přestane fungovat, když je pH příliš nízké nebo příliš vysoké.

V oblastech s odlišným pH fungují různé enzymy. Například žaludeční enzymy fungují nejlépe při nízkém pH asi 2. Ale bez ohledu na specifickou hodnotu pH, kde enzym funguje nejlépe, je aktivita enzymu nízká při nejnižším pH a zvyšuje se na maximum při optimální hodnotě pH. Reakční rychlost pak klesá s rostoucím pH. V úzkém rozmezí kolem optima může enzym obnovit svoji aktivitu, pokud se pH vrátí na optimální hodnotu. Ale mimo tento rozsah bude tvar enzymu tak zkreslený, že se nemůže vrátit do normálu.