Какво завършване обикновено се намира в края на ензимните имена?

Ензимите са молекули, по-специално протеини, които спомагат за ускоряване на биохимичните реакции, като взаимодействат със съставките (реагенти и продукти), без да ги променят трайно. Този процес на улесняване е известен като катализаи съответно самите ензими са идентифицирани като катализатори.

Ензими, като много играчи в микробиология свят, може да има дълги и тромави имена, почти всички от които завършват на „-ase“. Но ако сте запознати с официалната система, в която се наричат ​​ензимите, можете да разгадаете много на загадки за функцията на даден ензим, без да се знае точно каква реакция е този ензим катализира.

Разговорно, катализатор е всеки обект, който подобрява потока, ефективността или ефективността на дадено начинание. Ако сте треньор по баскетбол и знаете, че пускането на даден популярен играч в играта ще запали тълпата и отбора като цяло, тогава вие се възползвате от присъствието на катализатор.

Човешките катализатори карат нещата да се случват и те обикновено карат хората около тях да изглеждат максимално опитни. По същия начин биологичните катализатори могат да направят някои биохимични процеси да изглеждат почти автоматично, когато са в Факт е, че тези процеси ще се спънат и залитат към несигурно заключение при липса на ензим.

Катализаторите често не са записани във формулата за химичната реакция, в която той участва, тъй като по дефиниция катализаторът е непроменен от първоначалната си форма в края на реакцията.

В края на 70-те години се установява, че нещо в дрождите може да доведе до източници на захар се превръщат в алкохолни напитки много по-бързо, отколкото може да се случи спонтанно, и това същото принцип на ферментация прилага се за отлежаване на сиренето.

Оставени сами при подходящи условия, някои видове гниещи плодове в крайна сметка могат да доведат до образуването на етилов алкохол. Добавянето на дрожди обаче не само ускорява ферментацията, но също така въвежда както предвидимост, така и мярка за контрол в цялата химическа реакция.

„Ензимът“ е от гръцки за „с мая“. Както се използва днес, той се отнася до биологични катализатори в организмите или вещества, които се произвеждат както от, така и в полза на живата система.

Основната функция на всички ензими е да катализират метаболитните процеси, които протичат в клетката. По-официалната дефиниция на ензима уточнява, че ензимът трябва не само да действа върху реакциите в живата клетка, но и да е създаден от организъм - същият или различен - също.

Отделните ензими могат да бъдат описани от гледна точка на техните специфичност. Това е мярка за изключителната връзка на ензима с него субстрат или субстрати. Субстрати са молекулите, към които се свързват ензимите, обикновено реагентите. Когато ензимът се свързва само с един субстрат в една реакция, това предполага абсолютно специфичност. Когато той може да се свърже с редица различни, но химически подобни субстрати, ензимът има група специфичност.

Колко добре работят ензимите - тоест доколко те са в състояние да повлияят на реакциите, към които са насочени в сравнение с неутралните условия - зависи от редица фактори. Те включват температура и киселинност, които влияят на стабилността на всички протеини, а не само на ензимите.

Както бихте очаквали, увеличаването на количеството на субстрата може да увеличи скоростта на реакцията, стига ензимът да не е вече „наситен“; обратно, добавянето на ензими може да ускори реакцията на дадено ниво на субстрата и може да позволи добавянето на повече субстрат, без да се стича до производствен таван.

Скоростта на изчезване на субстрата (и появата на реактанта) в реакциите, в които участват ензимите, не е линейна, а по-скоро има тенденция да се забавя с наближаването на реакцията. Това е представено на графика на концентрацията спрямо времето от наклон надолу, който става по-постепенно с течение на времето.

Почти всеки списък с ензими, включващи най-известните и най-добре проучените, е почти сигурно, че съдържа катализатори в гликолизата, лимонената киселина (т.е. Кребс или трикарбоксилна киселина) цикъл или и двете. Тези процеси, всеки от които се състои от множество отделни реакции, включват разграждането на глюкозата до пируват в клетката цитоплазма и превръщането на пирувата във въртяща се поредица от междинни продукти, които в крайна сметка позволяват аеробно дишане.

Два ензима, участващи в ранната част на гликолизата са глюкоза-6-фосфатаза и фосфофруктокиназа, като има предвид, че цитрат синтаза е основен играч в цикъла на лимонената киселина.

Можете ли да предскажете какво могат да направят тези ензими въз основа на техните имена? Ако не, опитайте отново след около пет минути.

Името на ензим може да не се търкаля с лекота от езика, но такава е цената на приемането на химията. Повечето имена се състоят от две думи, като първата идентифицира субстрата, върху който действа ензимът и второто, което сигнализира за вида на реакцията (повече за този втори атрибут в следващия раздел).

Въпреки че преобладаващият брой ензимни имена завършват на "-ase", редица важни и добре проучени такива не. Всеки списък с ензими, свързани с човешкото храносмилане, ще включва трипсин и пепсин. Ензимният суфикс "-ase", обаче, сам по себе си не означава нищо повече от факта, че въпросният протеин всъщност е ензим и не разглежда функционални детайли.

Има шест основни класа ензими, разделени в категории въз основа на тяхната функция. Повечето от тези класове включват и подкласове. Имената им са полезни при определяне на това, което правят, но само ако знаете гръцки или латински.

• Оксидоредуктази са ензими, които участват в реакции, в които субстратът е или окислена (т.е. губи електрони) или намален (т.е. печели електрони). Примерите включват ензими, завършващи на дехидрогеназа, оксидаза, пероксидаза и редуктаза. Лактат дехидрогеназа, който катализира взаимното превръщане на лактат и пируват в ферментация, принадлежи към класа на оксидоредукатазата.

• Трансферази, както се предполага от името, прехвърлят функционални групи, а не просто електрони или единични атоми, от една молекула в друга. Кинази, които добавят фосфатни групи към молекулите (например добавянето на фосфатна група към фруктоза-6-фосфат при гликолиза) са примери.

• Хидролази катализират реакциите на хидролиза, при които водна молекула ("хидро-") се използва за разцепване на по-голяма молекула ("-лаза"), за да я раздели на по-малки. Фосфатази, които са функционалните противоположности на киназите, правят това чрез премахване на фосфатни групи; протеази, пептидази и нуклеази, които разграждат богатите на протеини молекули, са втори подтип.

• Лиази създават двойни връзки в молекула чрез премахване на група от въглероден атом. (При обратната реакция към един от въглеродните атоми в двойната връзка се добавя група, за да се трансформира в единична връзка.) Ензими, завършващи на декарбоксилаза, хидратаза, синтаза и лиаза самите са примери.

• Изомерази катализират реакции на изомеризация, които са пренареждания на молекула за създаване на изомер, молекула със същия брой и видове атоми (т.е. същата химична формула), но с различна форма. По този начин те са вид трансфераза, но вместо да движат групи между молекулите, те го правят в рамките на молекулите. Изомераза, мутаза и рацемаза ензимите попадат в този клас.

• Лигази катализира образуването на връзка чрез процеса на АТФ хидролиза, вместо чрез преместване на атом или група от едно място на друго. Карбоксилаза синтетаза е пример за a лигазен ензим.