The каталазен ензим е един от най-ефективните известни ензими, тъй като всеки ензим може да извърши близо 800 000 каталитични събития в секунда. Ключовата функция на каталазата е защитата на клетките от водороден прекис (H2О2) молекули чрез превръщането им в кислород (O2) и вода (H2О). З.2О2 може да увреди ДНК.
Каталазата се формира от четири отделни части или мономери, които се увиват в ензим с форма на гира. Всеки мономер има каталитичен център, който съдържа молекула хем, която свързва кислорода. Всеки мономер също свързва молекула NADPH, която предпазва самия ензим от вредното въздействие на Н2О2.
Каталазата работи най-добре при рН 7 и е много богата на пероксизоми, които са торбичките в клетката, които разграждат токсичните молекули.
Структура на каталазата: Всички четири едно и едно за всички
Каталазата е ензим от четири части или тетрамер. Четири мономера се увиват един около друг, за да образуват ензим с форма на гира. Всеки мономер има четири домена или части - като части на тялото, които правят различни неща.
Вторият домейн е този, който съдържа групата хем. Третият домейн е известен като опаковъчен домейн, където четирите мономера се увиват един около друг, за да образуват тетрамер.
Много солени мостове, или йонни взаимодействия между положително и отрицателно заредени странични вериги на аминокиселини, задръжте четирите мономера заедно. Мономерите се тъкат един около друг, което прави тетрамерния ензим много стабилен.
Той носи инструменти
Всеки мономер на каталазния тетрамер съдържа една хем група. Групите на хема са дисковидни молекули, които имат железен атом в центъра, който свързва кислорода. Хемът е заровен в средата на каталитичния домен на всеки мономер. Всеки каталазен мономер също свързва молекула NADPH, но на нейната повърхност.
NADPH е там, за да предпази ензима от З.2О2 (водороден прекис) че трябва да катализира. H2О2 молекулата може да се превърне в супероксидна молекула, която представлява два кислородни атома, свързани един с друг, като единият от тях има допълнителен електрон, който е силно реактивен - което означава, че може да взаимодейства с електроните в химични връзки на други молекули и да ги разруши облигации.
Това е толкова бързо
Кислородни радикали, като Н2О2, се произвеждат от нормални клетъчни процеси. Тъй като те са опасни за клетката, те трябва да се превърнат в доброкачествени молекули.
Каталазата е един от най-бързите познати ензими. Всеки мономер в каталазния тетрамер може да извърши близо 200 000 каталитични събития в секунда. Тъй като тетрамерът има четири мономера, всеки каталазен ензим може да направи близо 800 000 каталитични събития в секунда.
Catalase се нуждае от това ниво на ефективност, защото H2О2 е опасно за клетката. Каталазните ензими се натрупват в торбички, наречени пероксизоми в клетката. Пероксизоми са везикули, които разграждат молекулите, които са токсични за клетката, включително кислородни радикали като Н2О2.
Неутрално рН
Изследователите са изследвали активността на каталазата при pH 7,4 и при 25 градуса по Целзий (77 градуса по Фаренхайт). Оптималното рН за каталазната реакция е около 7, така че един от начините изследователите да спрат активността на каталазата в епруветка е да променят pH чрез добавяне на силна киселина или силна основа.
Вътре в клетката каталазата се натрупва в пероксизоми, които имат различни рН, когато се измерват в различни клетки. Списанието „IUBMB Life“ съобщава, че е установено, че пероксизомите имат рН, които варират от 5,8-6,0, 6,9-7,1 и 8,2.
По този начин различните пероксизоми могат да съдържат различни количества каталаза или могат да включват или изключват каталазата в зависимост от това как регулират вътрешното си ниво на pH.