Аминокиселини: Функция, структура, видове

Аминокиселини са една от четирите основни макромолекули на живота, останалите са въглехидрати, липиди и нуклеинова киселина. Те служат предимно като мономерни единици на протеини. 20-те срещащи се в природата аминокиселини се намират във всички живи същества, от бактериите до хората.

Тъй като аминокиселините правят протеините и протеините отчитат по-голямата част от телесната ви маса, тези киселини буквално са нещата, от които са произведени хората (и други животни).

Дефицитът в една или повече аминокиселини може да доведе до непълни или лошо изградени тъкани и също така се смята, че играят роля в генезиса на някои видове рак.

Човешкото тяло е способно да синтезира 10 от тези киселини, но останалите 10 трябва да бъдат получени от хранителни източници и следователно се наричат незаменими аминокиселини. Те понякога се предлагат като основни аминокиселинни добавки.

Наричат ​​се аминокиселини, които тялото може да произвежда несъществени аминокиселини, малко подвеждащ термин, тъй като тялото всъщност ги изисква.

Всяка аминокиселина има както главно съкращение от една буква, така и съкращение от три букви (напр. тирозин преминава както от "tyr", така и от "Y"). Понякога аминокиселините се модифицират, след като вече са се включили в протеини (пример е хидроксилиране на пролин).

Аминокиселините станаха популярни в хранителните добавки сред хората, които се интересуват от цялостното здраве и тези, които се надяват да натрупат мускулна маса чрез комбинация от тренировки с тежести и хранителни интервенции.

• Първата идентифицирана аминокиселина е аспарагин, изолиран от сок от аспержи през 1806 г.

Универсалната структура на всички аминокиселини е централен въглероден атом, който има a карбоксил група, ан амино група, а водороден атом и an "R" странична верига който варира от аминокиселина до аминокиселина, свързана с нея.

The карбоксилна група Състои се от въглероден атом, двойно свързан с кислороден атом и също свързан с хидроксилна (-ОН) група. Той може да бъде представен като -CO (OH) и именно това носи на тези съединения обозначението "киселина", тъй като водородният атом в хидроксилния компонент лесно се дарява, оставяйки след себе си -CO (O-) група.

20-те аминокиселини, открити в природата, се наричат алфа-аминокиселини тъй като амино (-NH2) групата е прикрепена към алфа въглерода на карбоксилната киселина, който е въглеродът до групата -CO (OH). Този въглерод е и "централният" въглерод, описан по-горе.

Аминокиселините варират по маса от 75 грама на мол (глицин) до 204 грама на мол (триптофан) и средно са по-малки от захарната глюкоза (180 грама на мол).

Ако всяка аминокиселина се наблюдава с еднаква честота в природата, всяка от тях ще представлява около 5 процента от аминокиселините в протеиновите структури (100 процента разделени на 20 аминокиселини = 5 процента на аминокиселина).

В действителност тези честоти на разпространение варират от малко над 1,2% (триптофан и цистеин) до малко под 10% (левцин).

The "R" странични веригиили просто R-вериги, попадат в различни подкатегории, които едновременно описват и определят биохимичното поведение на аминокиселината като цяло. Една обща схема категоризира аминокиселините като хидрофобни, хидрофилен (или полярна), таксувани или амфипатичен.

Хидрофобни идва от гръцки за „страх от вода“ и тези осем аминокиселини са толкова обозначени, защото техните странични вериги са неполярен, което означава, че те не носят нито чист електростатичен заряд, нито асиметрично разпределен заряд. В резултат на това свойство, хидрофобни аминокиселините обикновено се намират във вътрешността на протеините, "безопасни" от вода.

По същия начин тези киселини " хидрофилен връстниците са склонни да се събират на външните повърхности на протеините. Заредена и амфипатичен Междувременно молекулите показват своите прелести и особености.

Следва списък на отделните аминокиселини заедно с някои от отличителните им характеристики. Те са представени в реда на техните еднобуквени съкращения за по-лесно препращане, но ако решите да опитате да запомните имена на аминокиселините, трябва да използвате каквато и да е схема за групиране или друг трик, който прави тази задача възможно най-лесна.

Тези осем аминокиселини обикновено са групирани заедно и понякога се наричат ​​"неполярни" вместо хидрофобни, въпреки че по същество означават едно и също нещо. Те участват във вътрешността на протеините в взаимодействия на ван дер Ваалс, които са като ковалентни или йонни връзки но много по-слаби и преходни.

• Аланин (ала или А): Втората най-лека, както и втората най-разпространена аминокиселина.
• Глицин (гли или G): Всъщност няма пълна странична верига (страничната верига за глицин е единичен водород) и следователно се поставя с друга неполярни съединения по подразбиране, но често се намира близо до повърхността на протеини и може да бъде обозначен като хидрофилен за това причина.
• Фенилаланин (phe или F): Подобно на тирозин и триптофан, това е ароматна аминокиселина, което няма нищо общо с миризмата си (аминокиселините са без мирис) и вместо това показва наличието на фенилова група (шест въглероден пръстен, съдържащ три двойни връзки).
• Изолевцин (ile или I): An изомер на левцин с единична метилова (-СН3) група, прикрепена към различен въглерод на R-веригата. (Изомерите имат еднакъв брой и тип атоми, но различни пространствени разположения.)
• Левцин (лев или L): Както и при неговия изомер, левцинът е a аминокиселина с разклонена верига (BCAA), препратка към конструкцията на R-веригата. Тъй като повечето животни не могат да синтезират BCAA, това са две от основните аминокиселини.
• Метионин (мет или М): Едната от двете съдържащи сяра аминокиселини, другата е цистеин. Понякога се класифицира като амфипатичен или дори полярен в зависимост от заобикалящата го среда.
• Пролин (pro или P): Аминогрупата на пролина съществува в пет-атомен пръстен вместо като терминална -NH2 група.
• Валин (вал или V): Друг BCAA; еквивалентно на левцинова молекула с изрязана гръбначна метилова група.

Триптофанът понякога се включва в тази група, но всъщност е амфипатичен.

Тези аминокиселини често се наричат ​​„полярни, но незаредени“. Те пиперват външните повърхности на протеините и не отстъпват в присъствието на вода.

• Цистеин (cys или C): Съдържа серен атом; представлява само 1,2% от аминокиселините в природата.
• Хистидин (негов или Н): Хистидинът съдържа не една, а две -NH2 групи, което го прави много гъвкава аминокиселина благодарение на способността си да приема или разтоварва протони (т.е. водородни атоми) на множество места. В някои източници хистидинът е посочен предимно като амфипатичен.
• Аспарагин (asn или N): Химически това е аспарагинова киселина с амино група, заместваща киселинния водород на карбоксилната група.
• Глутамин (gln или Q): Идентично на глутаминовата киселина с амино група, заместваща киселинния водород на карбоксилната група.
• Серин (ser или S): Хидрофилните свойства на серина се дължат на факта, че той съдържа хидроксилна група.
• Треонин (thr или T): По структура подобна на захар, наречена треоза, и кръстена на нея.

Тези съединения се държат почти като хидрофилни (полярни) аминокиселини, тъй като лесно взаимодействат с вода, но носят нетен заряд от +1 или -1. Това ги прави киселини (протонни донори) или основи (протонни акцептори) в рНили киселинност на човешкото тяло.

• Аспарагинова киселина (asp или D): Депротониран при физиологично (телесно) рН, придаващ отрицателен заряд на молекулата. Нарича се още аспартат.
• Глутаминова киселина (глу или Е): Депротониран при физиологично рН. Нарича се още глутамат.
• Лизин (lys или K): Основа и протонирана при физиологично рН.
• Аргинин (arg или R): Също основа и протониран при физиологично рН.

"Амфипатичен" се превежда приблизително на "чувствам и двете" на гръцки и тези аминокиселини могат да функционират както като неполярни (хидрофобни), така и като полярни (хидрофилни), почти като играч на софтбол, който не е суперзвезда стомна или тесто, но може да функционира и в двете роли в спорт, в който капацитетът на повечето играчи е силно специализирани.

Те не носят нетен заряд, а разпределението на електрическия заряд по R-веригите на тях аминокиселини е подчертано асиметричен.

• Тирозин (тир или Т): Неговата хидроксилна група може както да дарява, така и да приема водородна връзка, така че тирозинът понякога "действа" хидрофилно.
• Триптофан (опитайте или W): Най-голямата аминокиселина; предшественик на невротрансмитера серотонин (5-хидрокситриптамин).