Кои са два начина, по които ензимите стават по-малко ефективни?

Ензимът е силно сложен протеин, който се държи като катализатор за реакции. Катализаторът е вещество, което увеличава скоростта на химична реакция, без да се консумира от самата реакция. Ензимите са критични за живота и са повсеместни по природа. Тъй като ензимите имат много специфична триизмерна структура, промените в условията като температура и pH могат да повлияят на тяхната ефективност.

Денатурация

Триизмерната структура на ензима образува активното място или бизнес края на ензима, където се осъществява реакционната катализа. Промените в това активно място могат да бъдат повлияни от фактори като рН или температура и следователно ефективността на ензима ще бъде намалена, когато не са налице оптимални условия. Когато ензимът загуби формата си, това се нарича денатурация.

Аминокиселинни странични вериги

Аминокиселините, които изграждат протеините и следователно ензимите, са изградени от централен въглероден атом, водороден атом, амино група, група карбоксилна киселина и група "R". R групата се нарича още странична верига. Страничната верига или R групата е специфично подреждане на атомите, което прави тази аминокиселина уникална и може да се държи като слаба киселина или основа в разтвор и има специфично състояние на йонизация. Това състояние на йонизация влияе върху структурата на ензима.

Ефект на рН

Всички ензими имат оптимално рН, при което функционират най-добре. PH позволява на ензима да приеме определена конформация, която се поддава на формата на активното място на ензима. Когато активният център е с правилната форма, той е в състояние ефективно да се свърже със субстрат или изходен материал на реакцията и да катализира реакцията. Активното място е резултат от специфична конформация на страничните вериги на аминокиселините на ензима, които се образуват слаби асоциации помежду си поради тяхното йонизационно състояние и образуват получената специфична триизмерна структура на ензима. Без правилното рН тази триизмерна структура няма да се формира правилно. Биохимичните буфери в живите системи са в състояние да поддържат ензима в неговия оптимален диапазон на pH.

Ефект от температурата

Температурата влияе и върху триизмерната структура на ензимите. Всеки ензим има оптимален температурен диапазон, в който функционира най-добре. Прекалено високата температура ще денатурира структурата на ензима, променяйки формата на активното му място, така че той не може ефективно да катализира реакцията. Твърде ниска температура няма да осигури достатъчно енергия на системата, за да може реакцията да се развие с максималната си скорост.

  • Дял
instagram viewer