Кои са два начина, по които ензимите стават по-малко ефективни?

Ензимите са протеинови машини, които трябва да приемат 3D форми, за да функционират правилно. Ензимите стават неактивни, когато загубят своята 3D структура. Един от начините това да се случи е, че температурата става твърде гореща и ензимът се денатурира или разгръща. Друг начин ензимите да станат неактивни е, когато тяхната активност се блокира от химичен инхибитор. Има различни видове инхибитори. Конкурентните инхибитори се свързват и блокират активното място на ензимите. Неконкурентните инхибитори се свързват със сайт, различен от активния сайт, но водят до това, че активният сайт е нефункционален.

Атомите в ензимите обикновено вибрират, но не толкова, че молекулата се разгъва. Увеличаването на температурата на ензима увеличава количеството вибрации. Твърде много разместване и ензимът започва да губи правилната си форма. Ензимите имат оптимален температурен диапазон, в който са най-активни. Ензимната активност се увеличава, когато температурата достигне този оптимален диапазон, но рязко намалява след преминаването на този диапазон. Повечето животински ензими губят активност над 40 градуса по Целзий. Има бактерии, наречени екстремофили, които могат да оцелеят в горещи извори. Техните ензими могат да издържат на температури, които кипят вода.

Ензимите имат регион, наречен активен център, който е отговорен за извършването на химичната реакция, която е основната цел на ензима. Подобно на останалата част от ензима, активното място трябва да има правилна триизмерна форма, за да работи. Активното място е като устата на ензима. Страничните групи на някои аминокиселини се придържат в пространството на активното място, подобно на зъбите в устата. Тези странични групи са отговорни за осъществяването на химичната реакция. Точно както зъбите трябва да бъдат подравнени, за да дъвчат храна, страничните групи не могат да завършат реакциите, ако активното място не е в своята триизмерна форма.

Друг начин ензимите стават по-малко ефективни, тъй като тяхната активност се блокира от химичен инхибитор. Конкурентни инхибитори са молекули, които се свързват с активното място на ензима. Активният е мястото, където субстратът, молекулата, която ензимът трябва да модифицира, се свързва, така че конкурентният инхибитор се конкурира със субстрата за активното място. Много конкурентни инхибитори са известни като обратими инхибитори, тъй като макар да свързват активното място, те могат да отпаднат. Това отново включва ензима.

Друг вид ензимен инхибитор се нарича неконкурентни инхибитори. Химикалите от този тип не се свързват с активното място, а с друго място на ензима. Обаче свързването на инхибитора на другото място предизвиква промяна във формата на протеина, който или затваря, или блокира активното място. Неконкурентните инхибитори се наричат ​​още алостерични инхибитори, тъй като алостеричните места са регулаторни сайтове, които не са активният сайт. Някои ензими са множество ензими, които се обединяват в така наречения ензимен комплекс. Алостеричният инхибитор може да изключи всички ензими в комплекс, като се свърже с едно алостерично място.