رسم نشاط الإنزيم مقابل الرقم الهيدروجيني

الإنزيمات محفزات بيولوجية. أي أنها بروتينات تنتج في الكائنات الحية تساعد التفاعلات الكيميائية على طول. بدون الإنزيمات ، لن تستمر التفاعلات الكيميائية في جسمك بالسرعة الكافية لإبقائك على قيد الحياة. يتمتع كل إنزيم بظروف تشغيل مثالية - البيئة التي تسمح له بالعمل بأقصى قدر من الكفاءة. يعد الرقم الهيدروجيني أحد أهم العوامل البيئية التي تؤثر على نشاط الإنزيم ، حيث يمتلك كل إنزيم قيمة مثالية فريدة.

تعمل الإنزيمات عن طريق خفض طاقة التفعيل تفاعل كيميائي. يمكنك التفكير في التفاعل الكيميائي كشيء مثل وضع كيس حبوب في دلو ، باستثناء وجود جدار بطول 10 أقدام بين كيس الحبوب والدلو. يمكنك التسلق فوق الحائط ووضع كيس الحبوب في الدلو ، ولكن إذا حصلت على مساعدة من الإنزيم ، فسيكون ارتفاع الجدار قدمين فقط بدلاً من 10 أو 100 أو 1000. تبقى النتيجة النهائية هي نفسها بغض النظر عن ارتفاع الجدار ، ولكن ستتمكن من وضع المزيد من أكياس القماش في الدلاء إذا كان الحائط منخفضًا. الشيء نفسه مع الإنزيمات: المنتج الكيميائي النهائي هو نفسه مع أو بدون إنزيم ، ولكن ستحدث العديد من التفاعلات إذا كان الإنزيم موجودًا.

نحن نفكر في الرقم الهيدروجيني كمقياس للحموضة ، وهو كذلك. الخل حمضي قليلاً ، لذلك يحتوي على درجة حموضة تبلغ حوالي 4 ، بينما تعد صودا الخبز أساسية ولها درجة حموضة تبلغ حوالي 8. يحتوي المحلول المحايد - ليس حمضيًا ولا قاعديًا - على درجة حموضة 7.

على المستوى الجزيئي ، يمكن أن يكون الرقم الهيدروجيني مختلفًا قليلاً. يعني انخفاض الرقم الهيدروجيني وجود الكثير من البروتونات الإضافية في المحلول ، بينما يعني ارتفاع الرقم الهيدروجيني وجود الكثير من أيونات الهيدروكسيد - الأكسجين والهيدروجين معًا. عند انخفاض الأس الهيدروجيني ، تنجذب الشحنات الموجبة للبروتونات في المحلول إلى مناطق ذات شحنة سالبة ، وسوف تلتصق بها. عند درجة الحموضة العالية ، سوف تبحث أيونات OH ، السالبة ، عن شحنة موجبة وتثبيتها.

الإنزيمات عبارة عن بروتينات معقدة تجمع ذرات أو جزيئات المكونات معًا بالطريقة الصحيحة تمامًا لخفض طاقة التنشيط. إنهم قادرون على القيام بذلك بسبب شكلهم يعتمد شكل البروتين جزئيًا على التجاذب الكهروستاتيكي بين أجزائه المختلفة. على سبيل المثال ، تحتوي بعض الأجزاء على شحنة سالبة قليلاً ، وبعضها موجب قليلاً ، لذلك تنحني هذه المناطق من البروتين تجاه بعضها البعض.

في محاليل الأس الهيدروجيني المنخفضة ، تتصل الشحنات الإيجابية الإضافية بالمناطق السلبية للبروتينات. في محاليل الأس الهيدروجيني المرتفعة ، تلتصق الشحنات السالبة الإضافية بالمناطق الإيجابية للبروتين. عند الإمساك بها ، يتم التخلص من الجاذبية الكهروستاتيكية ويغير البروتين شكله. نظرًا لأن نشاط الإنزيم يعتمد على شكله ، فسوف يتباطأ ، ثم يتوقف في النهاية عن العمل عندما يصبح الرقم الهيدروجيني منخفضًا جدًا أو مرتفعًا جدًا.

تعمل الإنزيمات المختلفة في المناطق ذات الأس الهيدروجيني المميز. على سبيل المثال ، تعمل إنزيمات المعدة بشكل أفضل عند درجة حموضة منخفضة تبلغ حوالي 2. ولكن بغض النظر عن القيمة المحددة للرقم الهيدروجيني حيث يعمل الإنزيم بشكل أفضل ، يكون نشاط الإنزيم منخفضًا عند أدنى درجة حموضة ويزيد إلى الحد الأقصى عند القيمة المثلى للرقم الهيدروجيني. ثم ينخفض ​​معدل التفاعل مع ارتفاع الأس الهيدروجيني. ضمن نطاق ضيق حول المستوى الأمثل ، يمكن للإنزيم استعادة نشاطه إذا تم إرجاع الأس الهيدروجيني إلى المستوى الأمثل. لكن خارج هذا النطاق ، سيكون شكل الإنزيم مشوهًا لدرجة أنه لا يمكن أن يعود إلى طبيعته.