Що закінчення зазвичай зустрічається в кінці назв ферментів?

Ферменти - це молекули, зокрема білки, які допомагають прискорити біохімічні реакції, взаємодіючи з інгредієнтами (реагентами та продуктами), не змінюючи їх остаточно. Цей процес сприяння відомий як каталізі, відповідно, самі ферменти ідентифікуються як каталізатори.

Ферменти, як і багато гравців у мікробіологія світ, може мати довгі і громіздкі імена, майже всі з яких закінчуються на "-ase". Але якщо ви знайомі з формальною системою, в якій названі ферменти, ви можете розгадати багато загадок про функцію даного ферменту, не знаючи точно, яка реакція цей фермент каталізує.

Розмовно кажучи, каталізатором є будь-яка сутність, яка покращує потік, ефективність або ефективність даного зусилля. Якщо ви тренер з баскетболу і знаєте, що включення в гру певного популярного гравця розпалить натовп і команду загалом, то ви використовуєте присутність каталізатора.

Людські каталізатори змушують щось відбуватися, і вони, як правило, змушують людей навколо них виглядати максимально досвідченими. Точно так само біологічні каталізатори можуть змусити певні біохімічні процеси виглядати майже автоматично, коли вони перебувають у Насправді ці процеси спотикалися б і хиталися до непевного висновку за відсутності фермент.

Каталізатори часто не вводяться у формулу хімічної реакції, в якій він бере участь, оскільки за визначенням каталізатор не змінюється у порівнянні з початковою формою в кінці реакції.

Наприкінці 1870-х років було встановлено, що щось у дріжджах може спричинити джерела цукру перетворюється на алкогольні напої набагато швидше, ніж це може відбутися спонтанно, і те саме принцип бродіння застосовується для витримки сиру.

Залишившись наодинці за належних умов, деякі види гниючих фруктів можуть врешті-решт призвести до утворення етилового спирту. Однак додавання дріжджів не тільки прискорює бродіння, але і вводить як передбачуваність, так і міру контролю у всю хімічну реакцію.

"Фермент" походить від грецького, що означає "з дріжджами". Як використовується сьогодні, це стосується біологічний каталізатори всередині організмів або речовини, що виробляються як живою системою, так і на користь.

Основна функція всіх ферментів - каталізувати метаболічні процеси, що відбуваються всередині клітини. Більш офіційне визначення ферменту вказує, що фермент повинен діяти не тільки на реакції в живій клітині, але й був створений організмом - таким самим чи іншим.

Окремі ферменти можна описати з точки зору їх специфічність. Це показник того, наскільки взаємозв’язок ферменту є з ним субстрат або основи. Підкладки це молекули, з якими зв’язуються ферменти, як правило, реагенти. Коли фермент зв'язується лише з одним субстратом в одній реакції, це означає абсолютний специфічність. Коли він може зв'язуватися з низкою різних, але хімічно подібних субстратів, фермент має групи специфічність.

Наскільки добре працюють ферменти - тобто, наскільки вони здатні впливати на реакції, на які вони націлені, порівняно з нейтральними умовами - залежить від ряду факторів. До них належать температура та кислотність, які впливають на стабільність усіх білків, а не лише ферментів.

Як і слід було очікувати, збільшення кількості субстрату може збільшити швидкість реакції, якщо фермент ще не «насичений»; навпаки, додавання ферментів може прискорити реакцію на даному рівні субстрату і може дозволити додавати більше субстрату, не підбіваючи до виробничої стелі.

Швидкість зникнення субстрату (і поява реагенту) в реакціях, в яких беруть участь ферменти, не є лінійною, а має тенденцію до уповільнення, коли реакція наближається до завершення. Це представлено на графіку концентрації в залежності від часу нахилом донизу, який з часом стає більш поступовим.

Майже будь-який перелік ферментів, що містять найвідоміші та найбільш вивчені, майже напевно містить каталізатори гліколізу, лимонну кислоту (тобто, Кребс або трикарбонова кислота) цикл або те й інше. Ці процеси, кожен з яких складається з безлічі окремих реакцій, включають розпад глюкози до пірувату в клітині цитоплазми та перетворення пірувату в обертовий ряд проміжних продуктів, які в кінцевому підсумку дозволяють здійснювати аеробне дихання.

Два ферменти, що беруть участь у ранній порції гліколізу глюкоза-6-фосфатаза і фосфофруктокіназа, тоді як цитратсинтаза є головним гравцем у циклі лимонної кислоти.

Чи можете ви передбачити, що можуть робити ці ферменти, виходячи з їх назв? Якщо ні, спробуйте ще раз приблизно через п’ять хвилин.

Назва ферменту може з легкістю не скочуватися з мови, але така вартість охоплення хімії. Більшість назв складаються з двох слів, причому перше визначає субстрат, на який діє фермент а другий сигналізує про тип реакції (докладніше про цей другий атрибут у наступному розділ).

Незважаючи на те, що переважна кількість назв ферментів закінчується на "-аза", ряд важливих і добре вивчених - ні. Буде містити будь-який перелік ферментів, що стосуються травлення людини трипсин і пепсин. Проте ферментний суфікс "-аза" сам по собі означає не що інше, як той факт, що розглянутий білок насправді є ферментом, і він не стосується функціональних деталей.

Існує шість основних класів ферментів, розділених на категорії на основі їх функції. Більшість із цих класів включають також підкласи. Їх імена корисні для визначення того, чим вони займаються, але лише якщо ви знаєте якусь грецьку чи латинську мови.

• Оксидоредуктази є ферментами, які беруть участь у реакціях, в яких субстрат є окислений (тобто втрачає електрони) або зменшено (тобто отримує електрони). Приклади включають ферменти, що закінчуються на дегідрогеназа, оксидаза, пероксидаза і редуктаза. Лактатдегідрогеназа, який каталізує взаємоперетворення лактату та пірувату в бродіння, належить до класу оксидоредукатази.

• Трансферази, як пропонується з назви, передають функціональні групи, а не просто електрони або поодинокі атоми, від однієї молекули до іншої. Кінази, які додають фосфатні групи до молекул (наприклад, додавання фосфатної групи до фруктозо-6-фосфату при гліколізі) є прикладами.

• Гідролази каталізують реакції гідролізу, в яких молекула води ("гідро-") використовується для розщеплення більшої молекули ("-лази"), щоб розбити її на менші. Фосфатази, які є функціональними протилежностями кіназ, роблять це шляхом видалення фосфатних груп; протеази, пептидази і нуклеази, які розщеплюють багаті білком молекули, є другим підтипом.

• Ліази створити подвійні зв’язки в молекулі, видаливши групу з атома вуглецю. (При зворотній реакції до одного з атомів вуглецю в подвійному зв’язку додається група, щоб перетворити його в єдиний зв’язок.) Ферменти, що закінчуються на декарбоксилаза, гідратаза, синтази і ліаза самі є прикладами.

• Ізомерази каталізують реакції ізомеризації, які являють собою перегрупування молекули для створення ізомер, молекула з однаковою кількістю та видами атомів (тобто однаковою хімічною формулою), але різної форми. Таким чином, вони є свого роду трансферазою, але замість переміщення груп між молекулами вони роблять це всередині молекул. Ізомераза, мутаза і рацемаза ферменти належать до цього класу.

• Ліги каталізують утворення зв'язку через процес АТФ гідроліз, а не переміщенням атома або групи з одного місця в інше. Синтетаза карбоксилази є прикладом a фермент лігази.