Ферменти це білки, які каталізують чи значно прискорюють безліч життєво важливих хімічних реакцій, що відбуваються в організмі постійно.
Це означає, що кількість «вихідної» хімічної речовини в реакції, або субстрат, зникає швидше, тоді як кількість «готових» хімічних речовин або продуктів накопичується швидше. Хоча це може бути бажаним у короткостроковій перспективі, що відбувається, коли кількість продукту є достатньою, але є ще багато субстрату, на який фермент може працювати?
На щастя для клітин, у них є спосіб "розмовляти" з ферментами як би так, щоб сказати їм, що час сповільнити або вимкнути. Таким чином є зворотне гальмування ферментів, форма регулювання зворотного зв'язку.
Основи ферментів
Ферменти - це гнучкі білки що прискорюють біохімічні реакції, полегшуючи молекулі субстрату припустити фізичне розташування молекули продукту, причому обидва, як правило, дуже тісно хімічно пов'язані.
Коли фермент зв'язується зі своїм специфічним субстратом, він часто індукує a конформаційні зміни в молекулі, спонукаючи її до того, щоб бути більш енергійно схильним приймати форму молекули продукту. З точки зору хімічного обліку, це полегшення реакції, яка в іншому випадку відбувалася б занадто повільно для життя, відбувається через те, що фермент знижує рівень
енергія активації реакції.Деякі ферменти діють шляхом фізичного зближення двох молекул субстрату, згинаючись, що робить реакція відбувається швидше, оскільки субстрати можуть тоді легше обмінюватися електронами, речовиною хімічної речовини облігації.
Пояснення щодо регулювання ферментів
Коли настає час замовити фермент зупинитися, клітина має ряд способів зробити це.
Один пройшов конкурентне гальмування ферменту, що відбувається, коли речовина, яка дуже нагадує субстрат, потрапляє в навколишнє середовище. Це "обманює" фермент приєднуватися до нової речовини замість передбачуваної мішені. Нову молекулу називають конкурентним інгібітором ферменту.
В неконкурентне гальмування, нещодавно введена молекула також зв'язується з ферментом, але в місці, видаленому звідки вона здійснює свою активність на його субстраті, що називається алостеричний сайт. Це заважає ферменту, змінюючи його форму.
В алостерична активація, основна хімія така ж, як і при неконкурентному інгібуванні, за винятком цього випадку, фермент є сказали прискорювати, а не сповільнювати, зміною форми молекули, що зв’язується з алостеричним ділянкою індукує.
Інгібування зворотного зв’язку: визначення
В гальмування зворотного зв'язку, продукт використовується для регулювання реакції, яка породжує цей продукт. Це відбувається тому, що сам продукт, здатний діяти як інгібітор ферменту при певних концентраціях, при множинних реакціях "вище за течією", де він утворюється.
Коли молекула, яку ви можете сприймати як С, в результаті реакції подає два етапи, щоб діяти як алостеричний інгібітор вироблення В з молекули А, це тому, що в ньому накопичилося занадто багато С осередку. Коли менше А перетворюється на В завдяки аллостеричному інгібуванню С, менше В перетворюється на С і це відбувається до тих пір, поки не буде витрачено достатньо кількості С, щоб відвести його від ферменту від А до В, щоб реакції йшли знову.
Інгібування зворотного зв’язку: Приклад
Синтез АТФ, універсальної паливної валюти живих клітин, контролюється інгібуванням зворотного зв’язку.
Аденозинтрифосфат, або АТФ, являє собою нуклеотид, виготовлений з АДФ, або аденозиндифосфату, шляхом приєднання фосфатної групи до АДФ. АТФ походить від клітинного дихання, і АТФ діє як алостеричний інгібітор ферментів на різних етапах процес клітинного дихання.
Хоча АТФ є молекулою палива і, отже, необхідною, вона недовговічна і спонтанно повертається до АДФ, коли виявляється у високій концентрації. Це означає, що надлишок АТФ піде у відхід лише в тому випадку, якщо клітина зіткнулася з проблемою синтезу більшої кількості, ніж це відбувається завдяки гальмуванню зворотного зв’язку.