Фермент - це дуже складний білок, який діє як каталізатор реакцій. Каталізатор - це речовина, яка збільшує швидкість хімічної реакції, не витрачаючись самою реакцією. Ферменти є критично важливими для життя і мають повсюдний характер. Оскільки ферменти мають дуже специфічну тривимірну структуру, зміна таких умов, як температура та рН, може вплинути на їх ефективність.
Денатурація
Тривимірна структура ферменту утворює активний центр, або діловий кінець ферменту, де відбувається каталіз реакції. На зміни в цьому активному центрі можуть впливати такі фактори, як рН або температура, а отже, ефективність ферменту буде знижена, коли відсутні оптимальні умови. Коли фермент втрачає форму, це називається денатурацією.
Бічні ланцюги амінокислот
Амінокислоти, з яких складаються білки, а отже, і ферменти, складаються з центрального атома вуглецю, атома водню, аміногрупи, групи карбонової кислоти та групи "R". Група R також називається бічним ланцюгом. Бічний ланцюг або R-група - це специфічне розташування атомів, яке робить цю амінокислоту унікальною і може поводитися як слабка кислота або основа в розчині та має специфічний стан іонізації. Цей стан іонізації впливає на структуру ферменту.
Вплив рН
Усі ферменти мають оптимальний рН, при якому вони найкраще функціонують. Значення рН дозволяє ферменту прийняти певну конформацію, яка відповідає формі активного центру ферменту. Коли активний центр має правильну форму, він здатний ефективно зв'язуватися з підкладкою або вихідним матеріалом реакції та каталізувати реакцію. Активний центр є результатом специфічної конформації бічних ланцюгів амінокислот ферменту, які утворюють слабкі асоціації між собою завдяки їх стану іонізації і утворюють результуючу специфічну тривимірну структуру ферменту. Без правильного рН ця тривимірна структура не сформується належним чином. Біохімічні буфери в живих системах здатні утримувати фермент в межах оптимального діапазону рН.
Вплив температури
Температура також впливає на тривимірну структуру ферментів. Кожен фермент має оптимальний діапазон температур, в межах якого він найкраще функціонує. Занадто висока температура денатурує структуру ферменту, змінюючи форму його активного центру, тому він не може ефективно каталізувати реакцію. Занадто низька температура не забезпечить достатньо енергії для того, щоб реакція прогресувала з максимальною швидкістю.