Ферменти - це білкові машини, яким для нормальної роботи потрібно набувати тривимірних форм. Ферменти стають неактивними, коли втрачають свою 3D-структуру. Одним із способів цього є те, що температура стає занадто гарячою, і фермент денатурує або розгортається. Інший спосіб неактивності ферментів - це коли їх діяльність блокується хімічним інгібітором. Існують різні типи інгібіторів. Конкурентні інгібітори зв'язуються та блокують активний центр ферментів. Неконкурентоспроможні інгібітори зв'язуються з сайтом, відмінним від активного, але спричиняють його непрацездатність.
Денатурований Теплом
Атоми ферментів зазвичай вібрують, але не так сильно, щоб молекула розгорталася. Підвищення температури ферменту збільшує кількість вібрації. Занадто багато качань, і фермент починає втрачати належну форму. Ферменти мають оптимальний діапазон температур, в якому вони найбільш активні. Активність ферменту зростає, коли температура досягає цього оптимального діапазону, але різко знижується після проходження цього діапазону. Більшість тваринних ферментів втрачають активність вище 40 градусів Цельсія. Є бактерії, звані екстремофілами, які можуть вижити в гарячих джерелах. Їх ферменти витримують температуру, яка кип’ятить воду.
Активний сайт
Ферменти мають область, яка називається активним центром, який відповідає за хімічну реакцію, яка є основною метою ферменту. Як і решта ферменту, активний центр повинен мати належну тривимірну форму, щоб працювати. Активний центр схожий на гирло ферменту. Бічні групи певних амінокислот прилипають до простору активної ділянки, подібно до зубів у роті. Ці побічні групи відповідають за здійснення хімічної реакції. Подібно до того, як зуби потрібно вирівнювати, щоб пережовувати їжу, бічні групи не можуть завершити реакції, якщо активна ділянка не має тривимірної форми.
Інгібітори конкуренції
Інший спосіб, коли ферменти стають менш ефективними, полягає в тому, що їх активність блокується хімічним інгібітором. Конкурентні інгібітори - це молекули, які зв’язуються з активним центром ферменту. Активним є те, де зв’язується субстрат, молекула, яку фермент повинен модифікувати, тому конкурентний інгібітор конкурує з субстратом за активний центр. Багато конкурентних інгібіторів відомі як оборотні інгібітори, оскільки, хоча вони зв'язують активний центр, вони можуть відпасти. Це знову включає фермент.
Неконкурентні інгібітори
Інший тип інгібіторів ферментів називають неконкурентними інгібіторами. Хімічні речовини цього типу зв’язуються не з активним центром, а з іншим сайтом ферменту. Однак зв'язування інгібітора в іншому місці викликає зміну форми білка, який або закриває, або блокує активний сайт. Неконкурентні інгібітори також називають алостеричними інгібіторами, оскільки алостеричні ділянки - це регуляторні ділянки, які не є активним центром. Деякі ферменти - це множинні ферменти, які об’єднуються в так званий ферментний комплекс. Аллостеричний інгібітор може вимкнути всі ферменти в комплексі, зв’язуючись з одним алостеричним сайтом.