Amino Asitler: İşlevi, Yapısı, Çeşitleri

Amino asitler dört ana maddeden biridir yaşamın makromolekülleri, diğerleri oluyor karbonhidratlar, lipitler ve nükleik asitler. Öncelikle monomerik birimler olarak hizmet ederler. proteinler. Doğal olarak oluşan 20 amino asit, bakterilerden insanlara kadar tüm canlılarda bulunur.

Amino asitler proteinleri ve proteinleri vücut kütlenizin çoğunu oluşturduğundan, bu asitler tam anlamıyla insanların (ve diğer hayvanların) yapıldığı maddelerdir.

Bir veya daha fazla amino asitteki eksiklikler eksik veya kötü yapılandırılmış dokulara yol açabilir ve ayrıca bazı kanserlerin oluşumunda rol oynadığına inanılır.

İnsan vücudu bu asitlerin 10'unu sentezleme yeteneğine sahiptir, ancak diğer 10'u diyet kaynaklarından elde edilmelidir ve bu nedenle denir. gerekli amino asitler. Bunlar bazen esansiyel amino asit takviyeleri olarak sunulur.

Vücudun üretebildiği amino asitlere ne ad verilir? esansiyel olmayan amino asitler, biraz yanıltıcı bir terim çünkü vücut aslında onlara ihtiyaç duyuyor.

Her amino asidin hem büyük tek harfli bir kısaltması hem de üç harfli bir kısaltması vardır (örn. tirozin hem "tyr" hem de "Y" ile gider). Bazen, amino asitler zaten dahil edildikten sonra değiştirilir. proteinler (bir örnek, prolinin hidroksilasyonudur).

Amino asitler, genel sağlık ve sağlıkla ilgilenen insanlar arasında diyet takviyelerinde popüler hale geldi. ağırlık çalışması ve beslenme kombinasyonu yoluyla kas kütlesi oluşturmayı umuyorlar müdahaleler.

• Tanımlanan ilk amino asit, 1806'da kuşkonmaz suyundan izole edilen asparajindi.

Tüm amino asitlerin evrensel yapısı, bir merkezi karbon atomudur. karboksil grup, bir amino grubu, bir hidrojen atomu ve bir "R" yan zincir Bu, amino asitten ona bağlı amino aside değişir.

karboksil grubu bir oksijen atomuna çift bağlı ve ayrıca bir hidroksil (-OH) grubuna bağlı bir karbon atomundan oluşur. -CO(OH) olarak temsil edilebilir ve hidroksil bileşenindeki hidrojen atomu kolayca bağışlandığından ve geride bir -CO(O) bırakarak bu bileşiklere "asit" adını kazandıran da budur.-) grup.

Doğada bulunan 20 amino asit denir. alfa-amino asitler çünkü amino (-NH2) grubu, -CO(OH) grubunun yanındaki karbon olan karboksilik asidin alfa karbonuna bağlıdır. Bu karbon aynı zamanda yukarıda açıklanan "merkezi" karbondur.

Amino asitlerin kütlesi mol başına 75 gramdan (glisin) mol başına 204 grama (triptofan) kadar değişir ve ortalama olarak şeker glikozundan (mol başına 180 gram) daha küçüktür.

Her amino asit doğada eşit sıklıkta gözlemlenseydi, her biri yaklaşık 5 protein yapılarındaki amino asitlerin yüzdesi (yüzde 100 bölü 20 amino asit = yüzde 5 amino asit).

Gerçekte, bu oluşum sıklıkları yüzde 1,2'nin biraz üzerinde (triptofan ve sistein) ile yüzde 10'un biraz altında (lösin) arasında değişmektedir.

"R" yan zincirlerveya basitçe R zincirleri, bir bütün olarak amino asidin biyokimyasal davranışını hem tanımlayan hem de belirleyen çeşitli alt kategorilere girer. Ortak bir şema, amino asitleri şu şekilde sınıflandırır: hidrofobik, hidrofilik (veya kutupsal), ücretli veya amfipatik.

hidrofobik Yunanca "sudan korkan" anlamına gelir ve bu sekiz amino asit yan zincirleri olduğu için bu şekilde etiketlenmiştir. polar olmayan, yani net bir elektrostatik yük veya asimetrik olarak dağıtılmış bir yük taşımazlar. Bu mülkün bir sonucu olarak, hidrofobik amino asitler tipik olarak proteinlerin içinde, sudan "güvenli" olarak bulunur.

Benzer şekilde, bu asitler hidrofilik akranlar, proteinlerin dış yüzeylerinde bir araya gelme eğilimindedir. ücretli ve amfipatik bu arada moleküller kendi çekiciliklerini ve özelliklerini sergilerler.

Aşağıda, bazı ayırt edici özellikleriyle birlikte tek tek amino asitlerin bir listesi bulunmaktadır. Referans kolaylığı için tek harfli kısaltmalarına göre verilmiştir, ancak ezberlemeyi seçerseniz Amino asitlerin isimleri için, bu görevi olabildiğince kolaylaştıran herhangi bir gruplandırma şemasını veya diğer hileleri kullanmalısınız.

Bu sekiz amino asit genellikle birlikte gruplanır ve esasen aynı anlama gelmelerine rağmen bazen hidrofobik yerine "polar olmayan" olarak adlandırılır. Proteinlerin iç kısımlarına katılırlar. van der Waals etkileşimleri, kovalent gibi veya iyonik bağlar ama çok daha zayıf ve daha geçici.

• Alanin (ala veya A): İkinci en hafif ve en bol ikinci amino asit.
• Glisin (gli veya G): Aslında tam bir yan zincire sahip değildir (glisin için yan zincir tek bir hidrojendir) ve bu nedenle diğer varsayılan olarak polar olmayan bileşiklerdir, ancak genellikle proteinlerin yüzeyinin yakınında bulunur ve bunun için makul bir şekilde "hidrofilik" olarak etiketlenebilir. sebep.
• Fenilalanin (phe veya F): Tirozin ve triptofan gibi bu da bir aromatik amino asitkokusuyla hiçbir ilgisi olmayan (amino asitler kokusuzdur) ve bunun yerine bir fenil grubunun (üç çift bağ içeren altı karbonlu bir halka) varlığını gösterir.
• İzolösin (ile veya I): bir izomer R-zincirinde farklı bir karbona bağlı tek bir metil (-CH3) grubu ile lösin. (İzomerler aynı sayıda ve tipte atoma sahiptir, ancak farklı uzaysal düzenlemelere sahiptir.)
• Lösin (leu veya L): İzomerinde olduğu gibi, lösin de bir dallanmış zincirli amino asit (BCAA), R zincirinin yapısına bir referans. Çoğu hayvan BCAA'ları sentezleyemediğinden, bunlar esansiyel amino asitlerden ikisidir.
• Metionin (met veya M): Kükürt içeren iki amino asitten biri, diğeri sisteindir. Çevresine bağlı olarak bazen amfipatik veya hatta polar olarak sınıflandırılır.
• Prolin (pro veya P): Prolinin amino grubu, terminal -NH2 grubu yerine beş atomlu bir halkada bulunur.
• Valine (val veya V): Başka bir BCAA; bir omurga metil grubu eksize edilmiş bir lösin molekülüne eşdeğerdir.

Triptofan bazen bu gruba dahil edilir, ancak aslında amfipatiktir.

Bu amino asitlere genellikle "polar, ancak yüksüz" denir. Proteinlerin dış yüzeylerini biberler ve su varlığında geri tepmezler.

• Sistein (cys veya C): Bir kükürt atomu içerir; Doğadaki amino asitlerin sadece yüzde 1,2'sini oluşturur.
• Histidin (onun veya H): Histidin bir değil iki -NH2 grubu içerir, bu da onu protonları (yani hidrojen atomlarını) birden fazla yerde alma veya boşaltma yeteneği sayesinde çok yönlü bir amino asit haline getirir. Bazı kaynaklarda histidin, öncelikle amfipatik olarak listelenir.
• Asparajin (asn veya N): Kimyasal olarak bu, karboksil grubunun asidik hidrojeninin yerini alan bir amino grubuna sahip aspartik asittir.
• Glutamin (gln veya Q): Karboksil grubunun asidik hidrojeninin yerini alan bir amino grubu ile glutamtik asit ile aynıdır.
• Serin (ser veya S): Serinin hidrofilik özellikleri, bir hidroksil grubu içermesinden kaynaklanmaktadır.
• Treonin (thr veya T): Yapı olarak treoz adı verilen ve ondan sonra adlandırılan bir şekere benzer.

Bu bileşikler, suyla kolayca etkileşime girmeleri bakımından hidrofilik (polar) amino asitlere çok benzer, ancak +1 veya -1 net yük taşırlar. Bu onları asitler (proton donörleri) veya bazlar (proton alıcıları) yapar. pHveya insan vücudunun asitliği.

• Aspartik asit (asp veya D): Fizyolojik (vücut) pH'ında protonsuzlaştırılarak moleküle negatif bir yük verilir. Aspartat da denir.
• Glutamik asit (glu veya E): Fizyolojik pH'da deprotone edildi. Glutamat da denir.
• Lizin (lys veya K): Bir baz ve fizyolojik pH'da protonlanmış.
• Arginin (arg veya R): Ayrıca bir baz ve fizyolojik pH'da protonlanmıştır.

"Amfipatik" Yunanca'da kabaca "her ikisini de hissetmek" anlamına gelir ve bu amino asitler hem polar olmayan (hidrofobik) hem de polar (hidrofilik) olarak işlev görebilir; Bir süperstar sürahi veya vurucu olmayan, ancak çoğu oyuncunun kapasitesinin yüksek olduğu bir sporda her iki rolde de yetenekli bir şekilde işlev görebilen bir softbol oyuncusu uzmanlaşmış.

Net bir yük taşımazlar, ancak elektrik yükünün bunların R-zincirleri boyunca dağılımını sağlarlar. amino asitler belirgin şekilde asimetriktir.

• Tirozin (tyr veya T): Hidroksil grubu, bir hidrojen bağını hem bağışlayabilir hem de kabul edebilir, bu nedenle tirozin bazen hidrofilik "etki eder".
• Triptofan (deneyin veya W): En büyük amino asit; nörotransmitterin öncüsü serotonin (5-hidroksitriptamin).