กรดอะมิโน: หน้าที่ โครงสร้าง ชนิด

กรดอะมิโน เป็นหนึ่งในสี่หลัก โมเลกุลขนาดใหญ่ของชีวิต, คนอื่น ๆ ก็คือ คาร์โบไฮเดรต, ไขมัน และ กรดนิวคลีอิก. พวกมันทำหน้าที่เป็นหน่วยโมโนเมอร์ของ โปรตีน. กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติ 20 ชนิดพบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ตั้งแต่แบคทีเรียไปจนถึงมนุษย์

เนื่องจากกรดอะมิโนทำให้โปรตีนและโปรตีนมีส่วนสำคัญต่อมวลกายของคุณ กรดเหล่านี้จึงเป็นสิ่งที่มนุษย์ (และสัตว์อื่นๆ) สร้างขึ้นอย่างแท้จริง

การขาดกรดอะมิโนหนึ่งตัวหรือมากกว่าสามารถนำไปสู่เนื้อเยื่อที่ไม่สมบูรณ์หรือสร้างได้ไม่ดี และเชื่อกันว่ามีบทบาทในการกำเนิดของมะเร็งบางชนิด

ร่างกายมนุษย์สามารถสังเคราะห์กรดเหล่านี้ได้ 10 ชนิด แต่อีก 10 ชนิดต้องได้รับจากแหล่งอาหารจึงเรียกว่า กรดอะมิโนที่จำเป็น. เหล่านี้บางครั้งนำเสนอเป็นอาหารเสริมกรดอะมิโนที่จำเป็น

กรดอะมิโนที่ร่างกายสามารถผลิตได้นั้นเรียกว่า กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น, คำที่ค่อนข้างเข้าใจผิดเนื่องจากร่างกายไม่ต้องการพวกเขา

กรดอะมิโนแต่ละตัวมีทั้งตัวย่อที่มีตัวพิมพ์ใหญ่หนึ่งตัวและตัวย่อสามตัว (เช่น ไทโรซีน ไปโดยทั้ง "tyr" และ "Y") บางครั้ง กรดอะมิโนจะถูกดัดแปลงหลังจากที่ได้รวมเข้ากับ .แล้ว โปรตีน (ตัวอย่างคือไฮดรอกซิเลชันของโพรลีน)

กรดอะมิโนได้กลายเป็นที่นิยมในผลิตภัณฑ์เสริมอาหารในหมู่ผู้ที่สนใจในสุขภาพโดยรวมและ ผู้ที่หวังจะสร้างมวลกล้ามเนื้อด้วยการฝึกด้วยน้ำหนักและโภชนาการร่วมกัน การแทรกแซง

• กรดอะมิโนตัวแรกที่จำแนกได้คือแอสพาราจีน แยกได้จากน้ำหน่อไม้ฝรั่งในปี พ.ศ. 2349

โครงสร้างสากลของกรดอะมิโนทั้งหมดเป็นอะตอมของคาร์บอนกลางที่มี คาร์บอกซิล กลุ่ม an อะมิโน กรุ๊ป, แ อะตอมไฮโดรเจน และ an โซ่ข้างตัว "R" ที่แตกต่างจากกรดอะมิโนเป็นกรดอะมิโนที่จับกับมัน

กลุ่มคาร์บอกซิล ประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนที่ถูกพันธะคู่กับอะตอมออกซิเจนและยังถูกยึดติดกับหมู่ไฮดรอกซิล (-OH) มันสามารถแสดงเป็น -CO(OH) และนี่คือสิ่งที่ได้รับสารประกอบเหล่านี้เรียกว่า "กรด" เนื่องจากอะตอมไฮโดรเจนในองค์ประกอบไฮดรอกซิลได้รับการบริจาคโดยทันที โดยทิ้ง -CO(O-) กลุ่ม

กรดอะมิโน 20 ชนิดที่พบในธรรมชาติเรียกว่า กรดอัลฟา-อะมิโน เนื่องจากหมู่อะมิโน (-NH2) ติดอยู่กับอัลฟาคาร์บอนของกรดคาร์บอกซิลิก ซึ่งเป็นคาร์บอนถัดจากหมู่ -CO(OH) คาร์บอนนี้ยังเป็นคาร์บอน "ส่วนกลาง" ที่อธิบายไว้ข้างต้น

กรดอะมิโนมีมวลแตกต่างกันไปตั้งแต่ 75 กรัมต่อโมล (ไกลซีน) ถึง 204 กรัมต่อโมล (ทริปโตเฟน) และโดยเฉลี่ยแล้วจะมีขนาดเล็กกว่าน้ำตาลกลูโคส (180 กรัมต่อโมล)

หากสังเกตกรดอะมิโนทุกตัวที่มีความถี่เท่ากันในธรรมชาติ แต่ละตัวจะมีสัดส่วนประมาณ 5 เปอร์เซ็นต์ของกรดอะมิโนในโครงสร้างโปรตีน (100 เปอร์เซ็นต์หารด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิด = 5 เปอร์เซ็นต์ต่อ กรดอะมิโน).

ในความเป็นจริง ความถี่ของการเกิดเหล่านี้แตกต่างจากเล็กน้อยกว่าร้อยละ 1.2 (ทริปโตเฟนและซิสเทอีน) ไปจนถึงเพียงร้อยละ 10 (ลิวซีน)

โซ่ข้างตัว "R"หรือเรียกง่ายๆ ว่า R-chains จัดอยู่ในหมวดหมู่ย่อยต่างๆ ที่ทั้งอธิบายและกำหนดพฤติกรรมทางชีวเคมีของกรดอะมิโนโดยรวม โครงการทั่วไปหนึ่งประเภทจัดหมวดหมู่กรดอะมิโนเป็น ไม่ชอบน้ำ, ชอบน้ำ (หรือ ขั้วโลก), ถูกเรียกเก็บเงิน หรือ amphipathic.

ไม่ชอบน้ำ มาจากภาษากรีกว่า "กลัวน้ำ" และกรดอะมิโนทั้งแปดชนิดนี้มีฉลากติดไว้เพราะว่าโซ่ข้างของพวกมันคือ ไม่มีขั้ว, หมายความว่าไม่มีประจุไฟฟ้าสถิตสุทธิหรือประจุแบบกระจายแบบอสมมาตร สืบเนื่องจากคุณสมบัตินี้ ไม่ชอบน้ำ โดยทั่วไปแล้วกรดอะมิโนจะพบอยู่ภายในโปรตีน "ปลอดภัย" จากน้ำ

ในทำนองเดียวกัน กรดเหล่านี้ ชอบน้ำ เพื่อนมักจะรวมตัวกันที่พื้นผิวด้านนอกของโปรตีน ถูกเรียกเก็บเงิน และ amphipathic โมเลกุลในขณะเดียวกันก็แสดงเสน่ห์และลักษณะเฉพาะของตัวเอง

ต่อไปนี้เป็นรายการของกรดอะมิโนแต่ละชนิดพร้อมกับลักษณะเด่นบางประการ เรียงตามลำดับอักษรย่อหนึ่งตัวเพื่อความสะดวกในการอ้างอิง แต่ถ้าคุณเลือกที่จะพยายามท่องจำ ชื่อของกรดอะมิโน คุณควรใช้รูปแบบการจัดกลุ่มหรือกลอุบายอื่น ๆ ที่ทำให้งานนี้ง่ายที่สุด

โดยทั่วไปแล้วกรดอะมิโนทั้งแปดนี้จะถูกจัดกลุ่มเข้าด้วยกันและบางครั้งเรียกว่า "ไม่มีขั้ว" แทนที่จะเป็นไม่ชอบน้ำ แม้ว่าโดยพื้นฐานแล้วจะหมายถึงสิ่งเดียวกัน พวกเขามีส่วนร่วมในการตกแต่งภายในของโปรตีนใน ปฏิสัมพันธ์ของ Van der Waalsซึ่งเป็นเหมือนโควาเลนต์หรือ พันธะไอออนิก แต่อ่อนแอกว่าและชั่วคราวกว่ามาก

• อะลานีน (ala หรือ A): กรดอะมิโนที่เบาที่สุดเป็นอันดับสองและกรดอะมิโนที่มีปริมาณมากเป็นอันดับสอง
• Glycine (gly หรือ G): จริงๆ แล้วไม่มีโซ่ข้างเต็ม (โซ่ข้างสำหรับไกลซีนเป็นไฮโดรเจนเดี่ยว) ดังนั้นจึงวางร่วมกับโซ่อื่น สารประกอบที่ไม่มีขั้วโดยปริยาย แต่มักพบใกล้ผิวของโปรตีนและอาจติดฉลากว่า "ชอบน้ำ" สำหรับสิ่งนี้ เหตุผล.
• ฟีนิลอะลานีน (เฟ หรือ F): เช่นเดียวกับไทโรซีนและทริปโตเฟน นี่คือ กรดอะมิโนอะโรมาติกซึ่งไม่เกี่ยวอะไรกับกลิ่นของมัน (กรดอะมิโนไม่มีกลิ่น) และเป็นการบ่งชี้ว่ามีหมู่ฟีนิลอยู่ด้วย (วงแหวนคาร์บอน 6 ตัวที่มีพันธะคู่สามพันธะ)
• ไอโซลิวซีน (ile หรือ I): อัน ไอโซเมอร์ ของลิวซีนที่มีหมู่เมทิลเดี่ยว (-CH3) ติดอยู่กับคาร์บอนที่แตกต่างกันบนสาย R (ไอโซเมอร์มีจำนวนและชนิดของอะตอมเท่ากัน แต่มีการจัดเชิงพื้นที่ต่างกัน)
• ลิวซีน (leu หรือ L): เช่นเดียวกับไอโซเมอร์ ลิวซีนคือ a กรดอะมิโนสายโซ่กิ่ง (BCAA) อ้างอิงถึงการสร้าง R-chain เนื่องจากสัตว์ส่วนใหญ่ไม่สามารถสังเคราะห์ BCAA ได้ สิ่งเหล่านี้จึงเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นสองชนิด
• เมไทโอนีน (พบหรือ M): หนึ่งในสองกรดอะมิโนที่มีกำมะถัน อีกตัวหนึ่งคือซิสเทอีน บางครั้งจัดเป็น amphipathic หรือแม้กระทั่งขั้วขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อม
• โพรลีน (โปรหรือพี): หมู่อะมิโนของโพรลีนมีอยู่ในวงแหวนห้าอะตอมแทนที่จะเป็นหมู่เทอร์มินัล -NH2
• วาลีน (วาลหรือวี): BCAA อื่น; เทียบเท่ากับโมเลกุลลิวซีนกับกระดูกสันหลังกลุ่มเมทิลตัดตอน

ทริปโตเฟนบางครั้งรวมอยู่ในกลุ่มนี้ แต่จริงๆ แล้วมันเป็นแอมฟิปาติค

กรดอะมิโนเหล่านี้มักถูกเรียกว่า "ขั้ว แต่ไม่มีประจุ" พวกเขาพริกไทยพื้นผิวด้านนอกของโปรตีนและไม่หดตัวเมื่อมีน้ำ

• ซีสเตอีน (ซีสหรือซี): ประกอบด้วยอะตอมของกำมะถัน คิดเป็นสัดส่วนเพียง 1.2 เปอร์เซ็นต์ของกรดอะมิโนในธรรมชาติ
• ฮิสติดีน (ของเขาหรือ H): ฮิสทิดีนประกอบด้วยกลุ่ม -NH2 เพียงหนึ่งแต่สองกลุ่ม ทำให้เป็นกรดอะมิโนที่ใช้งานได้หลากหลาย ต้องขอบคุณความสามารถในการรับหรือปล่อยโปรตอน (เช่น อะตอมของไฮโดรเจน) ที่ตำแหน่งต่างๆ ในบางแหล่ง ฮิสทิดีนถูกระบุว่าเป็นแอมฟิพาทิกเป็นหลัก
• แอสพาราจีน (asn หรือ N): ในทางเคมี นี่คือกรดแอสปาร์ติกที่มีหมู่อะมิโนแทนที่ไฮโดรเจนที่เป็นกรดของกลุ่มคาร์บอกซิล
• กลูตามีน (gln หรือ Q): เหมือนกันกับกรดกลูตามิกที่มีหมู่อะมิโนแทนที่ไฮโดรเจนที่เป็นกรดของกลุ่มคาร์บอกซิล
• ซีรีน (ser หรือ S): คุณสมบัติที่ชอบน้ำของซีรีนเกิดจากการที่มันมีหมู่ไฮดรอกซิล
• ธรีโอนีน (thr หรือ T): มีโครงสร้างคล้ายกับน้ำตาลที่เรียกว่า ทรีโอส และตั้งชื่อตาม

สารประกอบเหล่านี้มีลักษณะเหมือนกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ (มีขั้ว) โดยที่พวกมันทำปฏิกิริยากับน้ำได้ง่าย แต่มีประจุสุทธิเป็น +1 หรือ -1 สิ่งนี้ทำให้พวกเขาเป็นกรด (ผู้ให้โปรตอน) หรือเบส (ตัวรับโปรตอน) ที่ pHหรือความเป็นกรดของร่างกายมนุษย์

• กรดแอสปาร์ติก (asp หรือ D): Deprotonated ที่ pH ทางสรีรวิทยา (ร่างกาย) ทำให้เกิดประจุลบบนโมเลกุล เรียกอีกอย่างว่าแอสพาเทต
• กรดกลูตามิก (กลูหรืออี): Deprotonated ที่ pH ทางสรีรวิทยา เรียกอีกอย่างว่ากลูตาเมต
• ไลซีน (lys หรือ K): เบสและโปรตอนที่ pH ทางสรีรวิทยา
• อาร์จินีน (arg หรือ R): เป็นเบสและโปรตอนด้วยค่า pH ทางสรีรวิทยา

"Amphipathic" แปลว่า "รู้สึกทั้งสองอย่าง" ในภาษากรีกและกรดอะมิโนเหล่านี้สามารถทำหน้าที่เป็นทั้งแบบไม่มีขั้ว (ไม่ชอบน้ำ) และขั้ว (ชอบน้ำ) เกือบเหมือนกัน ผู้เล่นซอฟต์บอลที่ไม่ได้เป็นซุปเปอร์สตาร์เหยือกหรือแป้ง แต่สามารถทำงานได้ทั้งสองบทบาทในกีฬาที่ผู้เล่นส่วนใหญ่มีความสามารถสูง เชี่ยวชาญ

พวกมันไม่มีประจุสุทธิ แต่มีการกระจายประจุไฟฟ้าตามสาย R ของสิ่งเหล่านี้ กรดอะมิโน ไม่สมมาตรอย่างเห็นได้ชัด

• ไทโรซีน (tyr หรือ T): กลุ่มไฮดรอกซิลของมันสามารถบริจาคและรับพันธะไฮโดรเจน ดังนั้นบางครั้งไทโรซีน "ทำหน้าที่" ชอบน้ำ
• ทริปโตเฟน (ลองหรือ W): กรดอะมิโนที่ใหญ่ที่สุด สารตั้งต้นของสารสื่อประสาท serotonin (5-ไฮดรอกซีทริปตามีน).