Typer av kollagenfibrer

Bindvävnad utgör det strukturella stödet för levande saker, särskilt ryggradsdjur. Vävnader som uppfyller denna definition tjänar en mängd olika funktioner i hela kroppen, och byggstenarna för många av dessa bindväv är kollagenfibrer. Kollagen är ett protein - det är faktiskt det rikaste proteinet som finns i naturen. Det borde därför inte vara förvånande att cirka 40 undertyper hade identifierats från och med 2018.

Inte alla typer av kollagen formas till fibrer, som består av fibriller (som själva är gjorda av grupper av tripletter av individuella kollagenmolekyler), men tre av de fem huvudtyperna av kollagen - märkta I, II, III, IV och V - ses ofta i detta arrangemang. Kollagen har den fördelaktiga egenskapen att motstå sträcka eller dragkrafter. På grund av den stora förekomsten av kollagen i kroppen är störningar som påverkar dess syntes eller biologisk tillverkning många och kan vara allvarliga.

Bindvävnad korrekt, vilket ungefär översätts till "allt som inte är ben som de flesta kan känna igen som bindväv, "innefattar lös bindväv, tät bindväv och fett vävnad. Andra typer av bindväv inkluderar blod och blodbildande vävnad, lymfoidvävnad, brosk och ben.

Kollagen är en form av lös bindväv. Denna typ av vävnad innefattar fibrer, mald substans, källarmembran och en mängd fria befintliga (t.ex. cirkulerande i blod) bindvävsceller. Förutom kollagenfibrer innefattar fibertypen av lös bindväv retikulära fibrer och elastiska fibrer. Kollagen finns inte i marken, men det är en komponent i vissa källarmembran, som är gränssnittet mellan själva bindväven och vilken vävnad som helst.

Som nämnts är kollagen en typ av protein och proteiner består av aminosyror. Korta längder av aminosyror kallas peptider, medan polypeptider är längre men har korta fullvärdiga funktionella proteiner.

Liksom alla proteiner tillverkas kollagen på ytorna på ribosomerna inuti cellerna. Dessa använder instruktioner från ribonukleinsyra (RNA) för att göra långa polypeptider som kallas procollagen. Detta ämne modifieras i endoplasmatiskt retikulum av celler på olika sätt. Sockermolekyler, hydroxylgrupper och sulfidsulfidbindningar tillsätts till vissa aminosyror. Varje kollagenmolekyl som är avsedd för en kollagenfiber lindas i en trippel helix tillsammans med två andra molekyler, vilket ger den strukturell stabilitet. Innan kollagenet kan bli helt moget trimmas dess ändar för att bilda ett protein som kallas tropokollagen, vilket helt enkelt är ett annat namn för kollagen.

Även om över tre dussin olika typer av kollagen har identifierats är endast en liten del av dessa fysiologiskt signifikanta. De första fem typerna, med romerska siffror I, II, III, IV och V, är överväldigande de vanligaste i kroppen. Faktum är att 90 procent av allt kollagen består av typ I.

Typ I kollagen (kallas ibland kollagen I; detta schema gäller naturligtvis för alla typer) utgör kollagenfibrer och finns i hud, senor, inre organ och den organiska (det, icke-mineraliska) delen av benet. Typ II är den främsta beståndsdelen i brosk. Typ III är huvudkomponenten i retikulära fibrer, vilket är något förvirrande eftersom dessa inte betraktas som "kollagenfibrer" som fibrerna tillverkade av typ I är; typ I och III ses ofta tillsammans i vävnader. Typ IV finns i källarmembran, medan typ V syns i hår och på ytorna på celler.

Eftersom typ I-kollagen är så utbrett är det lätt att isolera från omgivande vävnader och var den första typen av kollagen som formellt beskrivs. Proteinmolekylen av typ I består av tre mindre molekylära komponenter, varav två är kända som α1 (I) -kedjor och den ena kallas α2 (I) -kedjan. Dessa är ordnade i form av en lång trippel helix. Dessa trippelhelixar staplas i sin tur bredvid varandra för att bilda fibriller, som i sin tur buntas i fullfjädrade kollagenfibrer. Hierarkin från minsta till största kollagen är därför α-kedja, kollagenmolekyl, fibril och fiber.

Dessa fibrer kan sträcka sig avsevärt utan att gå sönder. Detta gör dem extremt värdefulla i senor, som ansluter muskler till ben och måste därför vara kan tolerera en hel del kraft utan att bryta samtidigt som de fortfarande erbjuder en hel del flexibilitet.

I en sjukdom som kallas osteogenesis imperfecta framställs inte antingen kollagen av typ I i ​​tillräckliga mängder eller så är kollagenet som syntetiseras defekt i dess sammansättning. Detta resulterar i bensvaghet och oregelbundenheter i bindväv, vilket leder till olika grader av fysisk svaghet (det kan i vissa fall vara dödligt).

Typ II-kollagen bildar också fibrer, men dessa är inte lika organiserade som typ I-kollagenfibrer. Dessa finns främst i brosk. Fibrillerna i typ II, snarare än att vara snyggt parallella, är ofta ordnade i vad som är mer eller mindre en virvel. Detta tillhandahålls av det faktum att brosk, även om det är det huvudsakliga hemmet för kollagen av typ II, består till största delen av en matris som består av proteoglykaner. Dessa består av molekyler som kallas glykosaminoglykaner lindade runt en cylindrisk proteinkärna. Hela arrangemanget gör broskkomprimerbart och "fjädrande", egenskaper som är väl lämpade för broskens huvudsakliga jobb att dämpa stötspänningen på leder som knän och armbågar.

Störningar i broskbildning som påverkar skelettet kallat kondrodysplasi antas orsakas av en mutation i genen i DNA som kodar med typ II-kollagenmolekylen.

Huvudrollen för kollagen av typ III är bildandet av retikulära fibrer. Dessa fibrer är mycket smala och har bara en diameter på cirka 0,5 till 2 miljondelar meter. Kollagenfibrillerna tillverkade av kollagen av typ III är mer förgrenade än parallella i orientering.

Retikulära fibrer finns i överflöd i myeloid (benmärg) och lymfoida vävnader, där de fungerar som byggnadsställningar för de specialiserade celler som är involverade i genereringen av nya blodkroppar. De tillverkas av antingen fibroblaster eller retikulära celler, beroende på deras plats. De kan särskiljas från kollagen av typ I på grundval av hur de ser ut efter att ha färgats med vissa kemiska färgämnen.

En av de tio eller så subtyperna av sjukdomen som kallas Ehlers-Danlos syndrom, vilket kan leda till ett dödligt brott i blodkärlen, orsakas av en mutation i genen som kodar för typ III-kollagen.

Typ IV kollagen är, som noterat, en huvudkomponent i basalmembranet. Den är organiserad i omfattande förgreningsnätverk. Denna typ av kollagen har inte vad som kallas axiell periodicitet, vilket betyder att den inte har något karakteristiskt upprepande mönster längs dess längd och det bildar inte fibrer alls. Denna typ av kollagen kan därför ses som den mest slumpmässiga av de viktigaste kollagentyperna. Kollagen av typ IV består av mycket av det innersta av de tre skikten i källarmembranet, kallat lamina densa ("tjockt lager"). På vardera sidan om lamina densa finns lamina lucida och lamina fibroreticularis. Det sistnämnda skiktet innehåller något typ III-kollagen i form av retikulära fibrer såväl som typ VI-kollagen, en mindre ofta förekommande typ.