Vad är två sätt som enzymer blir mindre effektiva?

Enzymer är proteinmaskiner som måste ta på sig 3D-former för att fungera korrekt. Enzymer blir inaktiva när de förlorar sin 3D-struktur. Ett sätt detta händer är på grund av att temperaturen blir för varm och enzymet denaturerar eller utvecklas. Ett annat sätt att enzymer blir inaktiva är när deras aktivitet blockeras av en kemisk hämmare. Det finns olika typer av hämmare. Konkurrerande hämmare binder till och blockerar enzymets aktiva plats. Icke-konkurrerande hämmare binder till en annan plats än den aktiva platsen men orsakar att den aktiva platsen är icke-funktionell.

Atomerna i enzymer vibrerar normalt, men inte så mycket att molekylen utvecklas. Att öka enzymets temperatur ökar vibrationsmängden. För mycket jiggling och enzymet börjar förlora sin rätta form. Enzymer har ett optimalt temperaturintervall inom vilket de är mest aktiva. Enzymaktiviteten ökar när temperaturen når detta optimala intervall men minskar kraftigt efter att detta intervall har passerat. De flesta djurenzym förlorar aktivitet över 40 grader Celsius. Det finns bakterier som kallas extremofiler som kan överleva i varma källor. Deras enzymer tål temperatur som kokar vatten.

Enzymer har en region som kallas den aktiva platsen, som är ansvarig för att utföra den kemiska reaktion som är enzymets huvudsyfte. Precis som resten av enzymet måste det aktiva stället ha en ordentlig 3D-form för att kunna fungera. Det aktiva stället är som enzymets mun. Sidogrupperna av vissa aminosyror håller fast i utrymmet på det aktiva stället, ungefär som tänder i munnen. Dessa sidogrupper är ansvariga för att den kemiska reaktionen sker. Precis som tänderna måste justeras för att tugga mat kan sidogrupperna inte slutföra reaktionerna om det aktiva stället inte är i sin 3D-form.

Ett annat sätt på vilket enzymer blir mindre effektiva är att deras aktivitet blockeras av en kemisk hämmare. Konkurrerande hämmare är molekyler som binder till enzymets aktiva plats. Det aktiva är där substratet, molekylen som enzymet ska modifiera, binder, så den konkurrerande hämmaren konkurrerar med substratet om det aktiva stället. Många konkurrerande hämmare är kända som reversibla hämmare, för även om de binder det aktiva stället kan de falla av. Detta slår på enzymet igen.

En annan typ av enzymhämmare kallas icke-konkurrerande hämmare. Dessa kemikalier binder inte till det aktiva stället utan till ett annat ställe på enzymet. Bindningen av inhibitorn vid det andra stället orsakar emellertid en förändring i formen av proteinet som antingen stänger eller blockerar det aktiva stället. Icke-konkurrerande hämmare kallas också allosteriska hämmare, eftersom allosteriska platser är regleringsställen som inte är den aktiva platsen. Vissa enzymer är flera enzymer som samlas i det som kallas ett enzymkomplex. En allosterisk hämmare kan stänga av alla enzymer i ett komplex genom att binda till ett allosteriskt ställe.