Како хемоглобин показује четири нивоа структуре протеина?

Сисари плућима удишу кисеоник из ваздуха. Кисеоник треба начин да се пренесе из плућа у остатак тела за различите биолошке процесе. То се дешава путем крви, конкретно протеина хемоглобина, који се налази у црвеним крвним зрнцима. Хемоглобин ову функцију врши због своја четири нивоа структуре протеина: примарна структура хемоглобина, секундарна структура и терцијарна и квартарна структура.

ТЛ; ДР (предуго; Нисам прочитао)

Хемоглобин је протеин у црвеним крвним зрнцима који му даје црвену боју. Хемоглобин такође обавља основни задатак сигурне испоруке кисеоника у целом телу, и то користећи своја четири нивоа протеинске структуре.

Хемоглобин је велики молекул протеина који се налази у црвеним крвним зрнцима. У ствари, хемоглобин је супстанца која даје крви црвену нијансу. Молекуларни биолог Мак Перутз открио је хемоглобин 1959. године. Перутз је рентгенском кристалографијом одредио посебну структуру хемоглобина. Такође би на крају открио кристалну структуру његовог деоксигенираног облика, као и структуре других важних протеина.

Хемоглобин је молекул носач кисеоника за билионе ћелија у телу, потребан људима и другим сисарима. Превози и кисеоник и угљен-диоксид.

Ова функција се јавља због јединственог облика хемоглобина, који је кугласт и направљен од четири подјединице протеина које окружују гвоздену групу. Хемоглобин се подвргава променама у свом облику да би му помогао да ефикасније функционише у преношењу кисеоника. Да би се описала структура молекула хемоглобина, мора се разумети начин на који су протеини распоређени.

Протеин је велики молекул направљен од ланца мањих молекула тзв амино киселине. Сви протеини имају дефинитивну структуру због свог састава. Постоји двадесет аминокиселина и када се повежу, они стварају јединствене протеине у зависности од њихове секвенце у ланцу.

Аминокиселине се састоје од амино групе, угљеника, групе карбоксилне киселине и спојеног бочног ланца или Р-групе што је чини јединственом. Ова Р-група помаже у одређивању да ли ће нека аминокиселина бити хидрофобна, хидрофилна, позитивно наелектрисана, негативно наелектрисана или цистеин са дисулфидним везама.

Када се аминокиселине споје, оне формирају пептидну везу и стварају а структура полипептида. То се дешава реакцијом кондензације, што резултира молекулом воде. Једном када аминокиселине направе полипептидну структуру у одређеном редоследу, ова секвенца чини а примарна структура протеина.

Међутим, полипептиди не остају у правој линији, већ се савијају и савијају да би формирали тродимензионални облик који може изгледати или као спирала ( алфа завојница) или некакав облик хармонике (а бета-набрани лист). Ове полипептидне структуре чине а секундарна структура протеина. Они се држе заједно водоничним везама.

Структура терцијарних протеина описује коначни облик функционалног протеина који се састоји од његових компонената секундарне структуре. Терцијарна структура ће имати специфичне редоследе према својим аминокиселинама, алфа хеликсима и бета-набраним плочама, које ће све бити савијене у стабилну терцијарну структуру. Терцијарне структуре се често формирају у односу на њихово окружење, са хидрофобним деловима у унутрашњости протеина, а хидрофилним у спољашњости (као у цитоплазми), на пример.

Иако сви протеини поседују ове три структуре, неки се састоје од више аминокиселинских ланаца. Ова врста структуре протеина се назива кватернарна структура, правећи протеин вишеструких ланаца са различитим молекуларним интеракцијама. Ово даје протеински комплекс.

Једном када се може описати структура молекула хемоглобина, лакше је схватити како су структура и функција хемоглобина повезане. Хемоглобин је структурно сличан миоглобину, који се користи за складиштење кисеоника у мишићима. Међутим, квартарна структура хемоглобина га издваја.

Кватернарна структура молекула хемоглобина укључује четири ланца протеина терцијарне структуре, који су сви алфа хеликови.

Појединачно, свака алфа спирала је секундарна полипептидна структура сачињена од аминокиселинских ланаца. Аминокиселине су заузврат примарна структура хемоглобина.

Четири секундарна структурна ланца садрже атом гвожђа смештен у такозваном а хеме група, молекулска структура у облику прстена. Када сисари удишу кисеоник, он се везује за гвожђе у хем групи. Постоје четири места хема за која се кисеоник веже у хемоглобину. Молекул се држи заједно својим кућиштем црвених крвних зрнаца. Без ове заштитне мреже хемоглобин би се лако раздвојио.

Везивање кисеоника за хем иницира структурне промене у протеину, што доводи до промене суседних полипептидних подјединица. Први кисеоник је најизазовнији за везу, али три додатна кисеоника су у стању да се брзо повежу.

Структурни облик се мења услед везивања кисеоника за атом гвожђа у хем групи. Ово помера аминокиселину хистидин, која заузврат мења алфа завојницу. Промене се настављају кроз остале подјединице хемоглобина.

Кисеоник се удише и преко плућа веже за хемоглобин у крви. Хемоглобин преноси тај кисеоник у крвоток, испоручујући кисеоник где год је потребан. Како се угљен-диоксид повећава у телу, а ниво кисеоника смањује, ослобађа се кисеоник и облик хемоглобина се поново мења. На крају се ослобађају сва четири молекула кисеоника.

Хемоглобин не само да преноси кисеоник кроз крвоток, већ се везује и за друге молекуле. Азотни оксид се може везати за цистеин у хемоглобину, као и за хем групе. Тај азотни оксид ослобађа зидове крвних судова и снижава крвни притисак.

Нажалост, угљен-моноксид се такође може везати за хемоглобин у погубно стабилној конфигурацији, блокирајући кисеоник и доводећи до гушења ћелија. Угљен-моноксид то чини брзо, чинећи излагање врло опасним, јер је токсичан, невидљив гас и мирис без мириса.

Хемоглобини се не налазе само код сисара. У махунаркама постоји чак и врста хемоглобина, која се назива легхемоглобин. Научници мисле да ово помаже бактеријама да фиксирају азот у корену махунарки. Има сличност са људским хемоглобином, углавном због хистидин аминокиселине која веже гвожђе.

Као што је горе поменуто, структура хемоглобина се мења у присуству кисеоника. У здравој особи је нормално да постоје неке индивидуалне разлике у примарној структури хемоглобина у аминокиселинским конфигурацијама. Генетске варијације у популацијама откривају се када постоје проблеми са структуром хемоглобина.

У српастих ћелија анемија, мутација аминокиселинске секвенце доводи до скупљања деоксигенираних хемоглобина. Ово мења облик црвених крвних зрнаца док не подсећају на облик српа или полумесеца.

Ова генетска варијација може се показати штетном. Црвене крвне ћелије српастих ћелија су осетљиве на оштећења и губитак хемоглобина. То заузврат резултира анемијом или ниским садржајем гвожђа. Појединци са хемоглобином српастих ћелија заиста имају предност у областима склоним маларији.

У таласемији се алфа хеликови не производе на исти начин, негативно утичући на хемоглобин.

Због изазова у складиштењу крви и подударању крвних група, истраживачи траже начин на који могу направити вештачку крв. Наставља се рад на изради нови типови хемоглобина, као што је онај са два остатка глицина који га одржавају везаним у раствору, уместо да се распадне у одсуству заштитног црвеног крвног зрнца.

Познавање четири нивоа структуре протеина у хемоглобину помаже научницима да пронађу начине за боље разумевање његове функције. Заузврат, ово би могло довести до нових циљања фармацеутских производа и других медицинских третмана у будућности.