Ензими: Шта је то? & Како то функционише?

У сваком тренутку, без икаквог свесног размишљања, билијуни ћелија у вашем телу пролазе кроз огроман број хемијских реакција које вас одржавају у животу и у равнотежи. Иако би се ове реакције могле догодити саме од себе, довољно времена, ова брзина не би била ни приближно довољно брза за потребе људског тела.

Као резултат, готово свим биохемијским реакцијама помажу специјализовани протеини тзв ензими, који су биолошки катализатори који могу да реагују преко милион пута брже.

Прилагођавање ензима је врло високо; већина стотина познатих ензима може да катализује само једну реакцију, а већину реакција може да катализује само један одређени ензим.

иако нуклеинске киселине РНА молекула (рибонуклеинска киселина) понекад може деловати као неензимски катализатор, прави ензими су протеини, што значи да се састоје од дугих ланаца амино киселине који су пресавијени у одређени облик. У природи постоји 20 аминокиселина, које све ваше тело захтева у одређеној количини.

Ваше тело може да их направи око половине, док се остале морају уносити у исхрану. Зову се они које морате јести

Све аминокиселине имају централни атом угљеника придружен групи карбоксилне киселине (-ЦООХ), амино (-НХ₂) група и бочни ланац, који се на хемијским дијаграмима обично означава „-Р“.

Бочни ланац одређује јединствено понашање аминокиселине. Редослед аминокиселина у протеину назива се његов примарна структура. Низ аминокиселина назива се а полипептид; обично када се молекул означава као такав, он није целовит, функционалан протеин, већ његов део.

Жице аминокиселина могу се распоредити у спиралне или лиснате формације; ово се назива протеинима секундарна структура. Како се молекул на крају распоређује у три димензије, углавном као резултат електричне интеракције између аминокиселина у различитим деловима молекула, назива се терцијарна структура.

Као и код толико ствари у природном свету, облик одговара функцији; то јест, облик ензима одређује његово прецизно понашање, укључујући и то колико снажно „тражи“ одређеног подлога (односно молекул на који делује ензим).

Како ензими спроводе каталитичку активност? Ово питање се може раздвојити у два повезана питања.

Прво: како, у смислу основног кретања атома, ензими убрзавају реакције? И две: које посебне карактеристике о структури ензима омогућавају да се ово догоди?

Ензим убрзава брзину реакције заглађивањем пута између почетка и краја реакције. У оваквим реакцијама, производи (молекули који су остали након завршетка реакције) имају мању укупну енергију од реактанти (молекули који се током реакције претварају у производе).

Међутим, да би реакција кренула, производи морају да превазиђу енергетску „грбу“, названу енергија активације (Е._а).

Замислите да сте на бициклу пола миље од куће, тачке која је 100 вертикалних стопа изнад вашег прилаза. Ако се пут прво попне на 50 стопа пре него што се брзо спусти на 150 метара да бисте дошли до прилаза, очигледно морате да педалирате неко време пре него што започнете спуштање. Али ако се деоница пута једноставно састоји од уједначеног нежног смањења верзије дугог пола миље, можете се превести целим путем.

Ензим, у ствари, трансформише први сценарио у други; висинска разлика је и даље 100 стопа, али укупни распоред није исти.

На нивоу молекуларне сарадње, комплекс ензим-супстрат се често описује као а однос „закључавање и кључ“: Део молекула ензима који се везује за супстрат, назван активан сајт, је обликован тако да се готово савршено уклапа у молекул супстрата.

Баш као што клизање кључа у браву и његово окретање узрокује промене на брави (попут кретања мртва вијка), катализатор постиже ензиматску активност узрокујући промену молекула супстрата облик.

Ове промене могу резултирати слабљењем хемијских веза у подлози механичким изобличењем, дајући молекулу тек толико „притиска“ или „увијања“ да се креће ка облику коначног производа.

Често производ који постоји у а транзиција држава у међувремену, која донекле личи на реактант, а нешто на производ.

Сродни модел је индуковано уклапање концепт. У овом сценарију, ензим и супстрат у почетку не чине савршено уклапање, већ сама чињеница да ступање у контакт узрокује промене у облику супстрата који оптимизује физички ензим-супстрат интеракција.

Промена супстрата чини је сличнијом молекулу прелазног стања, који се затим мења у крајњи продукт док се реакција креће напред.

Иако су моћни, ензими, као и сви биолошки молекули, нису непобедиви. Многи од истих стања која оштећују или уништавају друге молекуле, као и целе ћелије и ткива, могу успорити активност ензима или уопште зауставити њихов рад.

Као што вероватно знате, ваше телесна температура мора остати у уском опсегу (обично око 97,5 до 98,8 степени Фахренхеита) да бисте остали здрави. Један од разлога за то је што ензими престају да раде правилно ако телесна температура порасте изнад овог нивоа - што доживљавате као грозницу.

Такође, врло кисели услови могу пореметити хемијске везе ензима. Таква оштећења повезана са температуром и пХ називају се денатурирајући ензима.

Поред тога, као што бисте могли очекивати, повећање количине ензима тежи да реакцију још више убрза, док је смањење концентрације ензима успорава.

Слично томе, додавање још супстрата, а количина ензима задржава се на истом, убрзава реакцију све док ензим не буде „максималан“ и не буде у стању да присуствује свим присутним супстратима.

Рецимо да идете на бициклистичко путовање за прикупљање средстава и да вас током пута подржавају пријатељи који вам дају пиће и свежу одећу из комбија.

Током путовања ваши пријатељи ће требати властиту подршку, попут бензина за возило и хране за посаду.

Ако се на ваше путовање може гледати као на „реакцију“, а посада комбија је „ензим“ који „катализује“ ваше путовање, онда се на продавнице хране на рути може гледати као на коензима - у биохемија, супстанце које нису ензими, али су потребне да би ензими најбоље обављали свој посао.

Попут супстрата, коензими се везују за активно место ензима, где се супстрат везује, али се они сами не сматрају супстратима.

Коензими често функционишу као носачи електрона или као привремена места пристајања за атоме или функционалне групе који се преносе између молекула у целокупној реакцији. Кофактори су аноргански молекули попут цинка који помажу ензимима у живим организмима, али за разлику од коензима, они се не везују за активно место ензима.

Примери уобичајених коензима укључују:

• коензим А., или ЦоА, који се везује за ацетат да би створио ацетил ЦоА, важан за ћелијско дисање, који генерише енергију за ћелије из шећера глукозе;
• никотинамид аденин динуцелотид (НАД) и флавин аденин динуцелотид (ФАД), који су високоенергетски носачи електрона који такође доприносе ћелијском дисању;
• пиридоксал фосфат, или витамин Б6, који помера амино групе између молекула.