Аминокиселине: функција, структура, типови

Амино киселине су један од четири главна макромолекуле живота, остали су Угљени хидрати, липиди и нуклеинске киселине. Они првенствено служе као мономерне јединице протеини. 20 аминокиселина које се природно јављају налазе се у свим живим бићима, од бактерија до људи.

Будући да аминокиселине чине протеине, а протеини чине већину ваше телесне масе, ове киселине су дословно ствари од којих људи (и друге животиње) настају.

Дефицити једне или више аминокиселина могу довести до непотпуних или лоше изграђених ткива и такође се верује да играју улогу у настанку неких карцинома.

Људско тело је способно да синтетише 10 ових киселина, али осталих 10 мора да се добије из дијеталних извора и зато се зову есенцијалне аминокиселине. Они се понекад нуде као суштински додаци аминокиселинама.

Зову се аминокиселине које тело може да произведе неесенцијалне аминокиселине, донекле обмањујући појам јер их тело у ствари захтева.

Свака аминокиселина има и главну скраћеницу од једног слова и скраћеницу од три слова (нпр.

Аминокиселине су постале популарне у дијететским суплементима међу људима које занима целокупно здравље и они који се надају да ће изградити мишићну масу комбинацијом тренинга са теговима и нутриционистичких интервенције.

• Прва идентификована аминокиселина био је аспарагин, изолован из сока од шпаргле 1806. године.

Универзална структура свих аминокиселина је централни атом угљеника који има а карбоксил група, ан амино група, а атом водоника и један "Р" бочни ланац која варира од аминокиселине до аминокиселине која је везана за њу.

Тхе карбоксилна група састоји се од атома угљеника двоструко везаног за атом кисеоника и такође везаног за хидроксилну (-ОХ) групу. Може се представити као -ЦО (ОХ) и управо због тога ова једињења добијају ознаку "киселина", јер се атом водоника у хидроксилној компоненти лако донира, а иза себе остаје -ЦО (О-) група.

Позвано је 20 аминокиселина које се налазе у природи алфа-аминокиселине јер је амино (-НХ2) група везана за алфа угљеник карбоксилне киселине, што је угљеник поред -ЦО (ОХ) групе. Овај угљеник је такође горе описани "централни" угљеник.

Аминокиселине варирају у маси од 75 грама по молу (глицин) до 204 грама по молу (триптофан), а у просеку су мање од шећера глукозе (180 грама по молу).

Када би се свака аминокиселина у природи посматрала са једнаком учесталошћу, свака би имала око 5 проценат аминокиселина у протеинским структурама (100 процената подељено са 20 аминокиселина = 5 процената по амино киселина).

У стварности, ове учесталости појављивања варирају од нешто више од 1,2 процента (триптофан и цистеин) до нешто мање од 10 процената (леуцин).

Тхе "Р" бочни ланци, или једноставно Р-ланци, спадају у разне поткатегорије које и описују и одређују биохемијско понашање аминокиселине у целини. Једна уобичајена шема аминокиселине категорише као хидрофобни, хидрофилни (или поларни), наплаћено или амфипатички.

Хидрофобни потиче од грчког за „страх од воде“, а ових осам аминокиселина је тако означено јер су њихови бочни ланци неполарни, што значи да они не носе ни нето електростатички набој ни асиметрично распоређени набој. Као резултат ове имовине, хидрофобни аминокиселине се обично налазе у унутрашњости протеина, „безбедне“ од воде.

Слично томе, ове киселине хидрофилни вршњаци имају тенденцију да се окупљају на спољним површинама протеина. Напуњено и амфипатички молекули у међувремену показују своје чари и особености.

Следи списак појединачних аминокиселина, заједно са неким њиховим карактеристикама. Они су представљени редоследом скраћеница од једног слова ради лакшег сналажења, али ако одлучите да покушате да их запамтите Имена аминокиселина, требало би да користите било коју шему груписања или друге трикове који овај задатак чине што лакшим.

Ових осам аминокиселина су углавном груписане заједно и понекад се називају „неполарним“ уместо хидрофобним, иако у основи значе исто. Они учествују у унутрашњости протеина у ван дер Ваалсове интеракције, који су попут ковалентних или јонске везе али много слабији и пролазнији.

• Аланин (ала или А): Друга најлакша као и друга најраспрострањенија аминокиселина.
• Глицин (гли или Г): Заправо нема пуни бочни ланац (бочни ланац за глицин је један водоник) и због тога је постављен са другим неполарна једињења по дефаулту, али се често налазе у близини површине протеина и вероватно би због тога могли бити означени као „хидрофилни“ разлог.
• Фенилаланин (фе или Ф): Као и тирозин и триптофан, ово је ароматична аминокиселина, који нема никакве везе са мирисом (аминокиселине су без мириса) и уместо тога указује на присуство фенилне групе (прстен са шест угљеника који садржи три двоструке везе).
• Изолеуцин (иле или И): Ан изомер леуцина са једном метилном (-ЦХ3) групом везаном за други угљеник на Р-ланцу. (Изомери имају исти број и тип атома, али различит просторни распоред.)
• Леуцин (леу или Л): Као и код његовог изомера, леуцин је а аминокиселина разгранатог ланца (БЦАА), референца на конструкцију Р-ланца. Будући да већина животиња не може да синтетише БЦАА, ово су две есенцијалне аминокиселине.
• Метионин (мет или М): Једна од две аминокиселине које садрже сумпор, друга је цистеин. Понекад се класификује као амфипатична или чак поларна у зависности од околине.
• Пролин (про или П): Амино група пролина постоји у петоматном прстену уместо као терминална -НХ2 група.
• Валин (вал или В): Још један БЦАА; еквивалентно молекулу леуцина са изрезаном метилном групом окоснице.

Триптофан је понекад укључен у ову групу, али заправо је амфипатичан.

Ове аминокиселине се често називају „поларне, али ненапуњене“. Они паприкају спољне површине протеина и не устукну у присуству воде.

• Цистеин (цис или Ц): Садржи атом сумпора; у природи чини само 1,2 процента аминокиселина.
• Хистидин (његов или Х): Хистидин не садржи једну, већ две -НХ2 групе, што га чини врло свестраном аминокиселином захваљујући својој способности да преузима протонове (тј. Атоме водоника) на више или више места. У неким изворима хистидин је наведен првенствено као амфипатски.
• Аспарагин (асн или Н): Хемијски, ово је аспарагинска киселина са амино групом која замењује кисели водоник карбоксилне групе.
• Глутамин (глн или К): Идентично глутаминској киселини са амино групом која замењује кисели водоник карбоксилне групе.
• Серин (сер или С): Хидрофилна својства серина дугују се чињеници да садржи хидроксилну групу.
• Треонин (тхр или Т): По структури сличан шећеру који се назива треоза и по њему је добио име.

Ова једињења се понашају слично хидрофилним (поларним) аминокиселинама тако што лако ступају у интеракцију са водом, али имају нето наелектрисање +1 или -1. То их чини киселинама (донатори протона) или базама (акцептори протона) на пХили киселост људског тела.

• Аспарагинска киселина (асп или Д): Депротониран при физиолошком (телесном) пХ, додељујући негативни набој молекулу. Такође се назива аспартат.
• Глутаминска киселина (глу или Е): Депротониран на физиолошком пХ. Такође се назива глутамат.
• Лизин (лис или К): База и протонирана на физиолошком пХ.
• Аргинин (арг или Р): Такође база и протониран на физиолошком пХ.

„Амфипатика“ се у грчком преводи са „осећати обоје“, а ове аминокиселине могу функционисати и као неполарне (хидрофобне) и као поларне (хидрофилне), готово као софтбалл играч који није суперстар бацач или ударач, али може функционисати у обе улоге у спорту у којем су капацитети већине играча веома високи специјализована.

Они не носе нето наелектрисање, већ расподелу електричног наелектрисања дуж Р-ланаца истих амино киселине је изразито асиметричан.

• Тирозин (тир или Т): Његова хидроксилна група може и донирати и прихватити водоничну везу, па тирозин понекад „делује“ хидрофилно.
• Триптофан (покушај или В): Највећа аминокиселина; претеча неуротрансмитера серотонин (5-хидрокситриптамин).